data_3KGG
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Blum, M.-M.'      1 
'Tomanicek, S.J.'  2 
'John, H.'         3 
'Hanson, B.L.'     4 
'terjans, H.R.'    5 
'Schoenborn, B.P.' 6 
'Langan, P.'       7 
'Chen, J.C.-H.'    8 
# 
_ndb_database_status.status_code                        AUTH 
_ndb_database_status.entry_id                           3KGG 
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_ndb_database_status.status_coordinates_in_NDB          Y 
_ndb_database_status.recvd_deposit_form                 N 
_ndb_database_status.date_deposition_form               ? 
_ndb_database_status.recvd_coordinates                  Y 
_ndb_database_status.date_coordinates                   2009-10-29 
_ndb_database_status.recvd_struct_fact                  Y 
_ndb_database_status.date_struct_fact                   2009-10-29 
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_ndb_database_status.recvd_manuscript                   N 
_ndb_database_status.date_manuscript                    ? 
_ndb_database_status.name_depositor                     ? 
_ndb_database_status.rcsb_annotator                     CS 
_ndb_database_status.recvd_author_approval              ? 
_ndb_database_status.date_author_approval               ? 
_ndb_database_status.recvd_initial_deposition_date      2009-10-29 
_ndb_database_status.date_submitted                     2009-10-29 
_ndb_database_status.author_release_status_code         HPUB 
_ndb_database_status.date_revised                       ? 
_ndb_database_status.revision_id                        ? 
_ndb_database_status.replaced_entry_id                  ? 
_ndb_database_status.revision_description               ? 
_ndb_database_status.date_of_NDB_release                ? 
_ndb_database_status.date_released_to_PDB               ? 
_ndb_database_status.date_of_PDB_release                ? 
_ndb_database_status.date_hold_coordinates              ? 
_ndb_database_status.date_hold_struct_fact              ? 
_ndb_database_status.hold_for_publication               Y 
_ndb_database_status.date_hold_nmr_constraints          ? 
_ndb_database_status.dep_release_code_coordinates       'HOLD FOR PUBLICATION' 
_ndb_database_status.dep_release_code_struct_fact       'HOLD FOR PUBLICATION' 
_ndb_database_status.dep_release_code_nmr_constraints   . 
_ndb_database_status.dep_release_code_sequence          'RELEASE NOW' 
_ndb_database_status.pdb_date_of_author_approval        ? 
_ndb_database_status.deposit_site                       RCSB 
_ndb_database_status.process_site                       RCSB 
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_ndb_database_status.date_of_mr_release                 ? 
_ndb_database_status.status_code_sf                     HPUB 
_ndb_database_status.status_code_mr                     ? 
_ndb_database_status.SG_entry                           ? 
_ndb_database_status.author_approval_type               ? 
_ndb_database_status.date_nmr_constraints               ? 
_ndb_database_status.recvd_nmr_constraints              ? 
_ndb_database_status.skip_PDB_REMARK_500                ? 
_ndb_database_status.skip_PDB_REMARK                    ? 
_ndb_database_status.title_suppression                  ? 
# 
_database_PDB_rev.num                     ? 
_database_PDB_rev.date                    ? 
_database_PDB_rev.date_original           2009-10-29 
_database_PDB_rev.status                  ? 
_database_PDB_rev.replaces                ? 
_database_PDB_rev.mod_type                ? 
_database_PDB_rev.rcsb_record_revised_1   ? 
_database_PDB_rev.rcsb_record_revised_2   ? 
_database_PDB_rev.rcsb_record_revised_3   ? 
_database_PDB_rev.rcsb_record_revised_4   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    DFPA_LOLVU 
_struct_ref.rcsb_db_accession          Q7SIG4 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.rcsb_seq_one_letter_code   
;MEIPVIEPLFTKVTEDIPGAEGPVFDKNGDFYIVAPEVEVNGKPAGEILRIDLKTGKKTV 
ICKPEVNGYGGIPAGCQCDRDANQLFVADMRLGLLVVQTDGTFEEIAKKDSEGRRMQGCN 
DCAFDYEGNLWITAPAGEVAPADYTRSMQEKFGSIYCFTTDGQMIQVDTAFQFPNGIAVR 
HMNDGRPYQLIVAETPTKKLWSYDIKGPAKIENKKVWGHIPGTHEGGADGMDFDEDNNLL 
VANWGSSHIEVFGPDGGQPKMRIRCPFEKPSNLHFKPQTKTIFVTEHENNAVWKFEWQRN 
GKKQYCETLKFGIF
;
_struct_ref.rcsb_align_begin           1 
_struct_ref.rcsb_pdb_start             ? 
_struct_ref.rcsb_pdb_end               ? 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_keywords.entry_id       3KGG 
_struct_keywords.ndb_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text           'beta propeller, phosphotriesterase, Calcium, Hydrolase, Metal-binding' 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            298 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.5 
_exptl_crystal_grow.rcsb_details    '11 % PEG 6000, RT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K' 
_exptl_crystal_grow.rcsb_pH_range   ? 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.23 
_exptl_crystal.density_percent_sol   44.91 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_cell.entry_id          3KGG 
_cell.length_a          43.140 
_cell.length_b          83.150 
_cell.length_c          87.440 
_cell.angle_alpha       90.00 
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_cell.angle_gamma       90.00 
_cell.Z_PDB             4 
_cell.ndb_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd      ? 
_cell.length_b_esd      ? 
_cell.length_c_esd      ? 
_cell.angle_alpha_esd   ? 
_cell.angle_beta_esd    ? 
_cell.angle_gamma_esd   ? 
# 
_symmetry.entry_id                        3KGG 
_symmetry.space_group_name_H-M            'P 21 21 21' 
_symmetry.ndb_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                    ? 
_symmetry.Int_Tables_number               ? 
_symmetry.space_group_name_Hall           ? 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                  1 
_diffrn_source.ndb_synchrotron_y_n        ? 
_diffrn_source.source                     'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                       RIGAKU 
_diffrn_source.ndb_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.ndb_synchrotron_beamline   ? 
_diffrn_source.rcsb_wavelength            ? 
_diffrn_source.rcsb_wavelength_list       1.54 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id             1 
_diffrn_detector.detector              CCD 
_diffrn_detector.type                  'RIGAKU SATURN 92' 
_diffrn_detector.ndb_collection_date   2007-07-01 
_diffrn_detector.details               ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           298 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                       1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                   1 
_diffrn_radiation.ndb_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                   graphite 
_diffrn_radiation.rcsb_diffrn_protocol            'SINGLE WAVELENGTH' 
# 
_reflns.entry_id                     3KGG 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0 
_reflns.d_resolution_low             500 
_reflns.d_resolution_high            2.1 
_reflns.number_obs                   18978 
_reflns.number_all                   19021 
_reflns.percent_possible_obs         99.8 
_reflns.ndb_Rmerge_I_obs             ? 
_reflns.ndb_Rsym_value               ? 
_reflns.ndb_netI_over_sigmaI         ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.ndb_redundancy               ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.rcsb_chi_squared             ? 
_reflns.rcsb_scaling_rejects         ? 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.10 
_reflns_shell.d_res_low              2.21 
_reflns_shell.percent_possible_all   100 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.577 
_reflns_shell.ndb_Rsym_value         ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    2.9 
_reflns_shell.ndb_redundancy         3.4 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      2732 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.rcsb_chi_squared       ? 
# 
_refine.entry_id                              3KGG 
_refine.ls_number_reflns_obs                  18978 
_refine.ls_number_reflns_all                  19021 
_refine.ndb_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ndb_ls_sigma_F                        0 
_refine.ndb_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.ndb_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.rcsb_data_cutoff_high_rms_absF        ? 
_refine.ls_d_res_low                          500 
_refine.ls_d_res_high                         2.10 
_refine.ls_percent_reflns_obs                 99.8 
_refine.ls_R_factor_obs                       0.1764 
_refine.ls_R_factor_all                       0.1764 
_refine.ls_R_factor_R_work                    0.1764 
_refine.ls_R_factor_R_free                    0.2175 
_refine.ls_R_factor_R_free_error              ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details      ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free              ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free               922 
_refine.ls_number_parameters                  ? 
_refine.ls_number_restraints                  ? 
_refine.occupancy_min                         ? 
_refine.occupancy_max                         ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free       ? 
_refine.B_iso_mean                            ? 
_refine.aniso_B[1][1]                         ? 
_refine.aniso_B[2][2]                         ? 
_refine.aniso_B[3][3]                         ? 
_refine.aniso_B[1][2]                         ? 
_refine.aniso_B[1][3]                         ? 
_refine.aniso_B[2][3]                         ? 
_refine.solvent_model_details                 ? 
_refine.solvent_model_param_ksol              ? 
_refine.solvent_model_param_bsol              ? 
_refine.ccp4_solvent_vdw_probe_radii          ? 
_refine.ccp4_solvent_ion_probe_radii          ? 
_refine.ccp4_solvent_shrinkage_radii          ? 
_refine.ndb_ls_cross_valid_method             ? 
_refine.details                               ? 
_refine.ndb_starting_model                    2GVW.pdb 
_refine.ndb_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.ndb_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.ndb_stereochemistry_target_values     'Engh & Huber' 
_refine.ndb_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.ndb_R_Free_selection_details          random 
_refine.ebi_overall_ESU_R                     ? 
_refine.rcsb_overall_ESU_R_Free               ? 
_refine.overall_SU_ML                         ? 
_refine.overall_SU_B                          ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs              ? 
_refine.B_iso_min                             ? 
_refine.B_iso_max                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI          ? 
_refine.overall_SU_R_free                     ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                   ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                   ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error              ? 
_refine.pdbx_refine_id                        'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_angle_d          1.43112  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d           0.005601 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d 25.59664 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d 0.73862  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_analyze.entry_id                        3KGG 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.22 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.21 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.0 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.28 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.24 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_high_obs          ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_adit_ligand_info.id                 CA2 
_adit_ligand_info.name               'calcium ion' 
_adit_ligand_info.upload_file_name   ? 
_adit_ligand_info.upload_file_type   ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3KGG 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_exptl.entry_id          3KGG 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 500' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 501' SOFTWARE 
# 
_rcsb_prerelease_seq.entity_id             1 
_rcsb_prerelease_seq.seq_one_letter_code   
;MEIPVIEPLFTKVTEDIPGAEGPVFDKNGDFYIVAPEVEVNGKPAGEILRIDLKTGKKTVICKPEVNGYGGIPAGCQCDR 
DANQLFVADMRLGLLVVQTDGTFEEIAKKDSEGRRMQGCNDCAFDYEGNLWITAPAGEVAPADYTRSMQEKFGSIYCFTT 
DGQMIQVDTAFQFPNGIAVRHMNDGRPYQLIVAETPTKKLWSYDIKGPAKIENKKVWGHIPGTHEGGADGMDFDEDNNLL 
VANWGSSHIEVFGPDGGQPKMRIRCPFEKPSNLHFKPQTKTIFVTEHENNAVWKFEWQRNGKKQYCETLKFGIF
;
# 
_struct_ref_seq.align_id                     1 
_struct_ref_seq.ref_id                       1 
_struct_ref_seq.ndb_pdb_id_code              3KGG 
_struct_ref_seq.ndb_chain_id                 A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                1 
_struct_ref_seq.ndb_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                314 
_struct_ref_seq.ndb_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.ndb_db_accession             Q7SIG4 
_struct_ref_seq.db_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.db_align_end                 314 
_struct_ref_seq.ndb_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.ndb_auth_seq_align_end       314 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
HKL-2000 'data collection' . ? 1 
CNS      'model building'  . ? 2 
CNS      refinement        . ? 3 
# 
_entry.id   3KGG 
# 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id               1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag     Y 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag   1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num    1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id     A 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id     MET 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id      1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code     ? 
# 
_rcsb_version.entry_id        3KGG 
_rcsb_version.revision_date   2009-11-04 
_rcsb_version.major_version   3 
_rcsb_version.minor_version   2 
_rcsb_version.status          ? 
_rcsb_version.details         'compliance with PDB format V.3.20' 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
_atom_sites.entry_id                    3KGG 
_atom_sites.cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.023180 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.012026 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011436 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'X-ray structure of perdeuterated diisopropyl fluorophosphatase (DFPase): Perdeuteration of proteins for neutron diffraction' 
_citation.journal_abbrev            'To be Published' 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   ? 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.rcsb_database_id_PubMed   ? 
_citation.rcsb_database_id_DOI      ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Blum, M.-M.'      1 
primary 'Tomanicek, S.J.'  2 
primary 'John, H.'         3 
primary 'Hanson, B.L.'     4 
primary 'terjans, H.R.'    5 
primary 'Schoenborn, B.P.' 6 
primary 'Langan, P.'       7 
primary 'Chen, J.C.-H.'    8 
# 
_computing.entry_id                          3KGG 
_computing.rcsb_data_reduction_ii            MOSFLM 
_computing.rcsb_data_reduction_ds            SCALA 
_computing.data_collection                   HKL-2000 
_computing.structure_solution                CNS 
_computing.structure_refinement              CNS 
_computing.ndb_structure_refinement_method   ? 
# 
_database.entry_id          3KGG 
_database.ndb_code_NDB      RCSB055961 
_database.ndb_code_PDB      3KGG 
_database.code_CSD          ? 
_database.ndb_code_BMCD     ? 
_database.ndb_code_NDBDID   ? 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3KGG       
RCSB RCSB055961 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.ndb_description 
_entity.formula_weight 
_entity.ndb_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.rcsb_nonpoly_type 
1 polymer     man Diisopropyl-fluorophosphatase 35120.977 1   ? ?     
2 non-polymer syn 'CALCIUM ION'                 40.080    2   ? HETAI 
3 water       nat water                         18.015    189 ? HETAS 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
_entity_keywords.ndb_mutation 
_entity_keywords.ndb_fragment 
_entity_keywords.ndb_antibody_isotype 
_entity_keywords.ndb_ec 
_entity_keywords.ndb_biological_unit 
1 ? ? ? ? 3.1.8.2 ? 
2 ? ? ? ? ?       ? 
3 ? ? ? ? ?       ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 DFPase 
2 ?      
3 ?      
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   ILE n 
1 4   PRO n 
1 5   VAL n 
1 6   ILE n 
1 7   GLU n 
1 8   PRO n 
1 9   LEU n 
1 10  PHE n 
1 11  THR n 
1 12  LYS n 
1 13  VAL n 
1 14  THR n 
1 15  GLU n 
1 16  ASP n 
1 17  ILE n 
1 18  PRO n 
1 19  GLY n 
1 20  ALA n 
1 21  GLU n 
1 22  GLY n 
1 23  PRO n 
1 24  VAL n 
1 25  PHE n 
1 26  ASP n 
1 27  LYS n 
1 28  ASN n 
1 29  GLY n 
1 30  ASP n 
1 31  PHE n 
1 32  TYR n 
1 33  ILE n 
1 34  VAL n 
1 35  ALA n 
1 36  PRO n 
1 37  GLU n 
1 38  VAL n 
1 39  GLU n 
1 40  VAL n 
1 41  ASN n 
1 42  GLY n 
1 43  LYS n 
1 44  PRO n 
1 45  ALA n 
1 46  GLY n 
1 47  GLU n 
1 48  ILE n 
1 49  LEU n 
1 50  ARG n 
1 51  ILE n 
1 52  ASP n 
1 53  LEU n 
1 54  LYS n 
1 55  THR n 
1 56  GLY n 
1 57  LYS n 
1 58  LYS n 
1 59  THR n 
1 60  VAL n 
1 61  ILE n 
1 62  CYS n 
1 63  LYS n 
1 64  PRO n 
1 65  GLU n 
1 66  VAL n 
1 67  ASN n 
1 68  GLY n 
1 69  TYR n 
1 70  GLY n 
1 71  GLY n 
1 72  ILE n 
1 73  PRO n 
1 74  ALA n 
1 75  GLY n 
1 76  CYS n 
1 77  GLN n 
1 78  CYS n 
1 79  ASP n 
1 80  ARG n 
1 81  ASP n 
1 82  ALA n 
1 83  ASN n 
1 84  GLN n 
1 85  LEU n 
1 86  PHE n 
1 87  VAL n 
1 88  ALA n 
1 89  ASP n 
1 90  MET n 
1 91  ARG n 
1 92  LEU n 
1 93  GLY n 
1 94  LEU n 
1 95  LEU n 
1 96  VAL n 
1 97  VAL n 
1 98  GLN n 
1 99  THR n 
1 100 ASP n 
1 101 GLY n 
1 102 THR n 
1 103 PHE n 
1 104 GLU n 
1 105 GLU n 
1 106 ILE n 
1 107 ALA n 
1 108 LYS n 
1 109 LYS n 
1 110 ASP n 
1 111 SER n 
1 112 GLU n 
1 113 GLY n 
1 114 ARG n 
1 115 ARG n 
1 116 MET n 
1 117 GLN n 
1 118 GLY n 
1 119 CYS n 
1 120 ASN n 
1 121 ASP n 
1 122 CYS n 
1 123 ALA n 
1 124 PHE n 
1 125 ASP n 
1 126 TYR n 
1 127 GLU n 
1 128 GLY n 
1 129 ASN n 
1 130 LEU n 
1 131 TRP n 
1 132 ILE n 
1 133 THR n 
1 134 ALA n 
1 135 PRO n 
1 136 ALA n 
1 137 GLY n 
1 138 GLU n 
1 139 VAL n 
1 140 ALA n 
1 141 PRO n 
1 142 ALA n 
1 143 ASP n 
1 144 TYR n 
1 145 THR n 
1 146 ARG n 
1 147 SER n 
1 148 MET n 
1 149 GLN n 
1 150 GLU n 
1 151 LYS n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 SER n 
1 155 ILE n 
1 156 TYR n 
1 157 CYS n 
1 158 PHE n 
1 159 THR n 
1 160 THR n 
1 161 ASP n 
1 162 GLY n 
1 163 GLN n 
1 164 MET n 
1 165 ILE n 
1 166 GLN n 
1 167 VAL n 
1 168 ASP n 
1 169 THR n 
1 170 ALA n 
1 171 PHE n 
1 172 GLN n 
1 173 PHE n 
1 174 PRO n 
1 175 ASN n 
1 176 GLY n 
1 177 ILE n 
1 178 ALA n 
1 179 VAL n 
1 180 ARG n 
1 181 HIS n 
1 182 MET n 
1 183 ASN n 
1 184 ASP n 
1 185 GLY n 
1 186 ARG n 
1 187 PRO n 
1 188 TYR n 
1 189 GLN n 
1 190 LEU n 
1 191 ILE n 
1 192 VAL n 
1 193 ALA n 
1 194 GLU n 
1 195 THR n 
1 196 PRO n 
1 197 THR n 
1 198 LYS n 
1 199 LYS n 
1 200 LEU n 
1 201 TRP n 
1 202 SER n 
1 203 TYR n 
1 204 ASP n 
1 205 ILE n 
1 206 LYS n 
1 207 GLY n 
1 208 PRO n 
1 209 ALA n 
1 210 LYS n 
1 211 ILE n 
1 212 GLU n 
1 213 ASN n 
1 214 LYS n 
1 215 LYS n 
1 216 VAL n 
1 217 TRP n 
1 218 GLY n 
1 219 HIS n 
1 220 ILE n 
1 221 PRO n 
1 222 GLY n 
1 223 THR n 
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1 225 GLU n 
1 226 GLY n 
1 227 GLY n 
1 228 ALA n 
1 229 ASP n 
1 230 GLY n 
1 231 MET n 
1 232 ASP n 
1 233 PHE n 
1 234 ASP n 
1 235 GLU n 
1 236 ASP n 
1 237 ASN n 
1 238 ASN n 
1 239 LEU n 
1 240 LEU n 
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1 242 ALA n 
1 243 ASN n 
1 244 TRP n 
1 245 GLY n 
1 246 SER n 
1 247 SER n 
1 248 HIS n 
1 249 ILE n 
1 250 GLU n 
1 251 VAL n 
1 252 PHE n 
1 253 GLY n 
1 254 PRO n 
1 255 ASP n 
1 256 GLY n 
1 257 GLY n 
1 258 GLN n 
1 259 PRO n 
1 260 LYS n 
1 261 MET n 
1 262 ARG n 
1 263 ILE n 
1 264 ARG n 
1 265 CYS n 
1 266 PRO n 
1 267 PHE n 
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1 269 LYS n 
1 270 PRO n 
1 271 SER n 
1 272 ASN n 
1 273 LEU n 
1 274 HIS n 
1 275 PHE n 
1 276 LYS n 
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1 279 THR n 
1 280 LYS n 
1 281 THR n 
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1 283 PHE n 
1 284 VAL n 
1 285 THR n 
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1 289 ASN n 
1 290 ASN n 
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1 297 TRP n 
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1 299 ARG n 
1 300 ASN n 
1 301 GLY n 
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1 303 LYS n 
1 304 GLN n 
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1 306 CYS n 
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1 310 LYS n 
1 311 PHE n 
1 312 GLY n 
1 313 ILE n 
1 314 PHE n 
# 
_entity_poly.entity_id                     1 
_entity_poly.type                          polypeptide(L) 
_entity_poly.nstd_linkage                  no 
_entity_poly.nstd_monomer                  no 
_entity_poly.ndb_seq_one_letter_code       
;MEIPVIEPLFTKVTEDIPGAEGPVFDKNGDFYIVAPEVEVNGKPAGEILRIDLKTGKKTVICKPEVNGYGGIPAGCQCDR
DANQLFVADMRLGLLVVQTDGTFEEIAKKDSEGRRMQGCNDCAFDYEGNLWITAPAGEVAPADYTRSMQEKFGSIYCFTT
DGQMIQVDTAFQFPNGIAVRHMNDGRPYQLIVAETPTKKLWSYDIKGPAKIENKKVWGHIPGTHEGGADGMDFDEDNNLL
VANWGSSHIEVFGPDGGQPKMRIRCPFEKPSNLHFKPQTKTIFVTEHENNAVWKFEWQRNGKKQYCETLKFGIF
;
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D 3 HOH 171 485 171 HOH HOH A . 
D 3 HOH 172 486 172 HOH HOH A . 
D 3 HOH 173 487 173 HOH HOH A . 
D 3 HOH 174 488 174 HOH HOH A . 
D 3 HOH 175 489 175 HOH HOH A . 
D 3 HOH 176 490 176 HOH HOH A . 
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D 3 HOH 180 494 180 HOH HOH A . 
D 3 HOH 181 495 181 HOH HOH A . 
D 3 HOH 182 496 182 HOH HOH A . 
D 3 HOH 183 497 183 HOH HOH A . 
D 3 HOH 184 498 184 HOH HOH A . 
D 3 HOH 185 499 185 HOH HOH A . 
D 3 HOH 186 502 186 HOH HOH A . 
D 3 HOH 187 503 187 HOH HOH A . 
D 3 HOH 188 504 188 HOH HOH A . 
D 3 HOH 189 505 189 HOH HOH A . 
# 
_ndb_protein_info.id                  1 
_ndb_protein_info.name                Diisopropyl-fluorophosphatase 
_ndb_protein_info.num_per_asym_unit   1 
# 
_ndb_solvent_info.id                   1 
_ndb_solvent_info.name                 water 
_ndb_solvent_info.numb_per_asym_unit   189 
# 
_rcsb_missing_residue_list.label_seq_id         1 
_rcsb_missing_residue_list.pdb_model_id         ? 
_rcsb_missing_residue_list.pdb_chain_id         A 
_rcsb_missing_residue_list.pdb_residue_name     MET 
_rcsb_missing_residue_list.pdb_residue_number   1 
_rcsb_missing_residue_list.pdb_insertion_code   ? 
# 
loop_
_rcsb_struct_link.id 
_rcsb_struct_link.type 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_alt_id 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_asym_id 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_atom_id 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_comp_id 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_seq_id 
_rcsb_struct_link.ptnr1_label_ins_code 
_rcsb_struct_link.ptnr1_symmetry 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_alt_id 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_asym_id 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_atom_id 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_comp_id 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_seq_id 
_rcsb_struct_link.ptnr2_label_ins_code 
_rcsb_struct_link.ptnr2_symmetry 
_rcsb_struct_link.details 
_rcsb_struct_link.pdbx_dist_value 
1  metalc ? A OE2 GLU 21  ? 1_555 ? A CA CA  500 ? 1_555 ? 2.351 
2  metalc ? A OD1 ASN 120 ? 1_555 ? A CA CA  500 ? 1_555 ? 2.488 
3  metalc ? A OD1 ASN 175 ? 1_555 ? A CA CA  500 ? 1_555 ? 2.296 
4  metalc ? A OD1 ASP 229 ? 1_555 ? A CA CA  500 ? 1_555 ? 2.420 
5  metalc ? A OD2 ASP 232 ? 1_555 ? A CA CA  501 ? 1_555 ? 2.229 
6  metalc ? A O   LEU 273 ? 1_555 ? A CA CA  501 ? 1_555 ? 2.347 
7  metalc ? A ND1 HIS 274 ? 1_555 ? A CA CA  501 ? 1_555 ? 2.511 
8  metalc ? A CA  CA  500 ? 1_555 ? A O  HOH 324 ? 1_555 ? 2.586 
9  metalc ? A CA  CA  500 ? 1_555 ? A O  HOH 322 ? 1_555 ? 2.637 
10 metalc ? A CA  CA  500 ? 1_555 ? A O  HOH 323 ? 1_555 ? 2.440 
11 metalc ? A CA  CA  501 ? 1_555 ? A O  HOH 331 ? 1_555 ? 2.346 
12 metalc ? A CA  CA  501 ? 1_555 ? A O  HOH 327 ? 1_555 ? 2.424 
13 metalc ? A CA  CA  501 ? 1_555 ? A O  HOH 326 ? 1_555 ? 2.333 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.rcsb_number_atoms_protein        2460 
_refine_hist.rcsb_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.rcsb_number_atoms_ligand         2 
_refine_hist.number_atoms_solvent             189 
_refine_hist.number_atoms_total               2651 
_refine_hist.d_res_high                       2.10 
_refine_hist.d_res_low                        500 
# 
_struct.entry_id                  3KGG 
_struct.title                     'X-ray structure of perdeuterated diisopropyl fluorophosphatase (DFPase): Perdeuteration of proteins for neutron diffraction' 
_struct.ndb_descriptor            'Diisopropyl-fluorophosphatase (E.C.3.1.8.2)' 
_struct.rcsb_model_details        ? 
_struct.ndb_details               ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.ndb_pdb_id 
_struct_asym.ndb_alt_id 
_struct_asym.rcsb_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.ndb_type 
_struct_asym.ndb_order 
_struct_asym.ndb_modified 
_struct_asym.ndb_fraction_per_asym_unit 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.ndb_missing_num_begin_of_chain_not_in_seqres 
_struct_asym.ndb_missing_num_end_of_chain_not_in_seqres 
_struct_asym.ndb_missing_num_begin_of_chain_in_seqres 
_struct_asym.details 
A A A N ATOMP 1 N ? 1 ? ? ? ? 
B A W N HETAI 2 N ? 2 ? ? ? ? 
C A W N HETAI 3 N ? 2 ? ? ? ? 
D A B N HETAS 4 N ? 3 ? ? ? ? 
# 
_struct_conf.conf_type_id                 HELX_P 
_struct_conf.id                           HELX_P1 
_struct_conf.pdb_id                       1 
_struct_conf.beg_label_comp_id            GLN 
_struct_conf.beg_label_asym_id            A 
_struct_conf.beg_label_seq_id             304 
_struct_conf.ndb_beg_label_ins_code_pdb   ? 
_struct_conf.end_label_comp_id            THR 
_struct_conf.end_label_asym_id            A 
_struct_conf.end_label_seq_id             308 
_struct_conf.ndb_end_label_ins_code_pdb   ? 
_struct_conf.beg_auth_comp_id             GLN 
_struct_conf.beg_auth_asym_id             A 
_struct_conf.beg_auth_seq_id              304 
_struct_conf.end_auth_comp_id             THR 
_struct_conf.end_auth_asym_id             A 
_struct_conf.end_auth_seq_id              308 
_struct_conf.ndb_helix_class_pdb          5 
_struct_conf.details                      ? 
_struct_conf.ndb_length                   5 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.ndb_PDB_id 
_struct_conn.ndb_ptnr1_mod_name 
_struct_conn.ndb_ptnr1_replaced_atom 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.ndb_ptnr1_label_alt_loc 
_struct_conn.ndb_ptnr1_label_ins_code 
_struct_conn.ndb_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.ndb_ptnr2_label_alt_loc 
_struct_conn.ndb_ptnr2_label_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_alt_loc 
_struct_conn.ndb_ptnr3_label_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
metalc1  metalc ? ? ? A GLU 21  OE2 ? ? ? 1_555 B CA  . CA ? ? A GLU 21  A CA  500 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.351 
metalc2  metalc ? ? ? A ASN 120 OD1 ? ? ? 1_555 B CA  . CA ? ? A ASN 120 A CA  500 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.488 
metalc3  metalc ? ? ? A ASN 175 OD1 ? ? ? 1_555 B CA  . CA ? ? A ASN 175 A CA  500 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.296 
metalc4  metalc ? ? ? A ASP 229 OD1 ? ? ? 1_555 B CA  . CA ? ? A ASP 229 A CA  500 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.420 
metalc5  metalc ? ? ? A ASP 232 OD2 ? ? ? 1_555 C CA  . CA ? ? A ASP 232 A CA  501 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.229 
metalc6  metalc ? ? ? A LEU 273 O   ? ? ? 1_555 C CA  . CA ? ? A LEU 273 A CA  501 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.347 
metalc7  metalc ? ? ? A HIS 274 ND1 ? ? ? 1_555 C CA  . CA ? ? A HIS 274 A CA  501 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.511 
metalc8  metalc ? ? ? B CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  500 A HOH 324 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.586 
metalc9  metalc ? ? ? B CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  500 A HOH 322 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.637 
metalc10 metalc ? ? ? B CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  500 A HOH 323 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.440 
metalc11 metalc ? ? ? C CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  501 A HOH 331 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.346 
metalc12 metalc ? ? ? C CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  501 A HOH 327 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.424 
metalc13 metalc ? ? ? C CA  .   CA  ? ? ? 1_555 D HOH . O  ? ? A CA  501 A HOH 326 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.333 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 5 ? 
B ? 4 ? 
C ? 4 ? 
D ? 2 ? 
E ? 2 ? 
F ? 4 ? 
G ? 4 ? 
H ? 4 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
A 4 5 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
F 1 2 ? anti-parallel 
F 2 3 ? anti-parallel 
F 3 4 ? anti-parallel 
G 1 2 ? anti-parallel 
G 2 3 ? anti-parallel 
G 3 4 ? anti-parallel 
H 1 2 ? anti-parallel 
H 2 3 ? anti-parallel 
H 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.ndb_beg_label_ins_code_pdb 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.ndb_end_label_ins_code_pdb 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 VAL A 5   ? ILE A 6   ? ? VAL A 5   ILE A 6   
A 2 MET A 261 ? ARG A 264 ? ? MET A 261 ARG A 264 
A 3 HIS A 248 ? PHE A 252 ? ? HIS A 248 PHE A 252 
A 4 LEU A 239 ? TRP A 244 ? ? LEU A 239 TRP A 244 
A 5 GLY A 227 ? PHE A 233 ? ? GLY A 227 PHE A 233 
B 1 THR A 11  ? THR A 14  ? ? THR A 11  THR A 14  
B 2 ALA A 291 ? GLU A 296 ? ? ALA A 291 GLU A 296 
B 3 THR A 281 ? GLU A 286 ? ? THR A 281 GLU A 286 
B 4 PRO A 270 ? PHE A 275 ? ? PRO A 270 PHE A 275 
C 1 GLU A 21  ? PHE A 25  ? ? GLU A 21  PHE A 25  
C 2 PHE A 31  ? ALA A 35  ? ? PHE A 31  ALA A 35  
C 3 GLU A 47  ? ILE A 51  ? ? GLU A 47  ILE A 51  
C 4 LYS A 58  ? CYS A 62  ? ? LYS A 58  CYS A 62  
D 1 GLU A 39  ? VAL A 40  ? ? GLU A 39  VAL A 40  
D 2 LYS A 43  ? PRO A 44  ? ? LYS A 43  PRO A 44  
E 1 GLU A 65  ? VAL A 66  ? ? GLU A 65  VAL A 66  
E 2 TYR A 69  ? GLY A 70  ? ? TYR A 69  GLY A 70  
F 1 PRO A 73  ? CYS A 78  ? ? PRO A 73  CYS A 78  
F 2 GLN A 84  ? ASP A 89  ? ? GLN A 84  ASP A 89  
F 3 GLY A 93  ? GLN A 98  ? ? GLY A 93  GLN A 98  
F 4 PHE A 103 ? GLU A 105 ? ? PHE A 103 GLU A 105 
G 1 CYS A 122 ? PHE A 124 ? ? CYS A 122 PHE A 124 
G 2 LEU A 130 ? ALA A 134 ? ? LEU A 130 ALA A 134 
G 3 GLY A 153 ? PHE A 158 ? ? GLY A 153 PHE A 158 
G 4 MET A 164 ? PHE A 171 ? ? MET A 164 PHE A 171 
H 1 PRO A 174 ? HIS A 181 ? ? PRO A 174 HIS A 181 
H 2 PRO A 187 ? GLU A 194 ? ? PRO A 187 GLU A 194 
H 3 LYS A 199 ? GLY A 207 ? ? LYS A 199 GLY A 207 
H 4 LYS A 210 ? HIS A 219 ? ? LYS A 210 HIS A 219 
# 
loop_
_rcsb_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_rcsb_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N ILE A 6   ? N ILE A 6   O ARG A 264 ? O ARG A 264 
A 2 3 O MET A 261 ? O MET A 261 N VAL A 251 ? N VAL A 251 
A 3 4 O GLU A 250 ? O GLU A 250 N VAL A 241 ? N VAL A 241 
A 4 5 O ALA A 242 ? O ALA A 242 N ASP A 229 ? N ASP A 229 
B 1 2 N VAL A 13  ? N VAL A 13  O VAL A 292 ? O VAL A 292 
B 2 3 O PHE A 295 ? O PHE A 295 N ILE A 282 ? N ILE A 282 
B 3 4 O PHE A 283 ? O PHE A 283 N HIS A 274 ? N HIS A 274 
C 1 2 N GLU A 21  ? N GLU A 21  O VAL A 34  ? O VAL A 34  
C 2 3 N ILE A 33  ? N ILE A 33  O LEU A 49  ? O LEU A 49  
C 3 4 N ARG A 50  ? N ARG A 50  O THR A 59  ? O THR A 59  
D 1 2 N VAL A 40  ? N VAL A 40  O LYS A 43  ? O LYS A 43  
E 1 2 N VAL A 66  ? N VAL A 66  O TYR A 69  ? O TYR A 69  
F 1 2 N ALA A 74  ? N ALA A 74  O ALA A 88  ? O ALA A 88  
F 2 3 N ASP A 89  ? N ASP A 89  O GLY A 93  ? O GLY A 93  
F 3 4 N VAL A 96  ? N VAL A 96  O GLU A 104 ? O GLU A 104 
G 1 2 N ALA A 123 ? N ALA A 123 O TRP A 131 ? O TRP A 131 
G 2 3 N LEU A 130 ? N LEU A 130 O PHE A 158 ? O PHE A 158 
G 3 4 N GLY A 153 ? N GLY A 153 O PHE A 171 ? O PHE A 171 
H 1 2 N ASN A 175 ? N ASN A 175 O ALA A 193 ? O ALA A 193 
H 2 3 N VAL A 192 ? N VAL A 192 O TRP A 201 ? O TRP A 201 
H 3 4 N ASP A 204 ? N ASP A 204 O GLU A 212 ? O GLU A 212 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.ndb_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.ndb_label_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 7 GLU A 21  ? GLU A 21  . . 1_555 ? 
2  AC1 7 ASN A 120 ? ASN A 120 . . 1_555 ? 
3  AC1 7 ASN A 175 ? ASN A 175 . . 1_555 ? 
4  AC1 7 ASP A 229 ? ASP A 229 . . 1_555 ? 
5  AC1 7 HOH D .   ? HOH A 322 . . 1_555 ? 
6  AC1 7 HOH D .   ? HOH A 323 . . 1_555 ? 
7  AC1 7 HOH D .   ? HOH A 324 . . 1_555 ? 
8  AC2 6 ASP A 232 ? ASP A 232 . . 1_555 ? 
9  AC2 6 LEU A 273 ? LEU A 273 . . 1_555 ? 
10 AC2 6 HIS A 274 ? HIS A 274 . . 1_555 ? 
11 AC2 6 HOH D .   ? HOH A 326 . . 1_555 ? 
12 AC2 6 HOH D .   ? HOH A 327 . . 1_555 ? 
13 AC2 6 HOH D .   ? HOH A 331 . . 1_555 ? 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.54 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
CA 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.ndb_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
CA  non-polymer         . 'CALCIUM ION'   ? 'CA 2'           40.080  
HOH non-polymer         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_struct_mon_prot_cis.id                     1 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id          ALA 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id           140 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id          A 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id           . 
_struct_mon_prot_cis.ndb_label_ins_code     ? 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id           ALA 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id            140 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id           A 
_struct_mon_prot_cis.ndb_auth_ins_code      ? 
_struct_mon_prot_cis.ndb_label_comp_id_2    PRO 
_struct_mon_prot_cis.ndb_label_seq_id_2     141 
_struct_mon_prot_cis.ndb_label_asym_id_2    A 
_struct_mon_prot_cis.ndb_label_ins_code_2   ? 
_struct_mon_prot_cis.ndb_auth_comp_id_2     PRO 
_struct_mon_prot_cis.ndb_auth_seq_id_2      141 
_struct_mon_prot_cis.ndb_auth_asym_id_2     A 
_struct_mon_prot_cis.ndb_auth_ins_code_2    ? 
_struct_mon_prot_cis.ndb_model_num          1 
_struct_mon_prot_cis.ndb_omega_angle        0.24 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1 1 ALA A 20  ? -29.96  119.40  
2 1 ALA A 45  ? -153.27 43.10   
3 1 SER A 147 ? -75.62  43.38   
4 1 PHE A 173 ? 65.00   69.47   
5 1 ASN A 175 ? -122.60 -98.35  
6 1 THR A 195 ? -42.78  -70.18  
7 1 ASP A 229 ? -110.04 -108.61 
8 1 PRO A 266 ? -78.04  26.95   
9 1 PHE A 311 ? -104.66 45.59   
# 
loop_
_rcsb_entity_nonpoly.entity_id 
_rcsb_entity_nonpoly.name 
_rcsb_entity_nonpoly.comp_id 
2 'CALCIUM ION' CA  
3 water         HOH 
# 
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id   ?
_pdbx_struct_assembly_prop.type      ?
_pdbx_struct_assembly_prop.value     ?
_pdbx_struct_assembly_prop.details   ?
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.ndb_label_seq_num 
_atom_site.ndb_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.ndb_model 
ATOM   1    N  N   . GLU A 1 2   2   ? -12.657 -22.580 41.067 1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLU A 1 2   2   ? -12.171 -23.543 42.098 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLU A 1 2   2   ? -11.094 -22.934 42.989 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLU A 1 2   2   ? -9.922  -22.871 42.610 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A O   1 
ATOM   5    C  CB  . GLU A 1 2   2   ? -11.608 -24.799 41.430 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . GLU A 1 2   2   ? -12.639 -25.642 40.708 1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CG  1 
ATOM   7    C  CD  . GLU A 1 2   2   ? -12.041 -26.916 40.142 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CD  1 
ATOM   8    O  OE1 . GLU A 1 2   2   ? -11.088 -26.818 39.335 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE1 1 
ATOM   9    O  OE2 . GLU A 1 2   2   ? -12.522 -28.014 40.504 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE2 1 
ATOM   10   N  N   . ILE A 1 3   3   ? -11.494 -22.496 44.178 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   11   C  CA  . ILE A 1 3   3   ? -10.559 -21.898 45.121 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   12   C  C   . ILE A 1 3   3   ? -10.455 -22.770 46.370 1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   13   O  O   . ILE A 1 3   3   ? -11.459 -23.066 47.020 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   14   C  CB  . ILE A 1 3   3   ? -11.016 -20.483 45.519 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   15   C  CG1 . ILE A 1 3   3   ? -11.183 -19.626 44.261 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   16   C  CG2 . ILE A 1 3   3   ? -9.994  -19.846 46.452 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   17   C  CD1 . ILE A 1 3   3   ? -11.767 -18.248 44.522 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   18   N  N   . PRO A 1 4   4   ? -9.232  -23.201 46.715 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A N   1 
ATOM   19   C  CA  . PRO A 1 4   4   ? -9.013  -24.043 47.893 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CA  1 
ATOM   20   C  C   . PRO A 1 4   4   ? -9.491  -23.402 49.192 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A C   1 
ATOM   21   O  O   . PRO A 1 4   4   ? -9.340  -22.198 49.400 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A O   1 
ATOM   22   C  CB  . PRO A 1 4   4   ? -7.503  -24.279 47.873 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CB  1 
ATOM   23   C  CG  . PRO A 1 4   4   ? -6.971  -23.049 47.208 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CG  1 
ATOM   24   C  CD  . PRO A 1 4   4   ? -7.952  -22.849 46.077 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 4   PRO A CD  1 
ATOM   25   N  N   . VAL A 1 5   5   ? -10.075 -24.220 50.059 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A N   1 
ATOM   26   C  CA  . VAL A 1 5   5   ? -10.586 -23.753 51.338 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CA  1 
ATOM   27   C  C   . VAL A 1 5   5   ? -10.025 -24.611 52.458 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A C   1 
ATOM   28   O  O   . VAL A 1 5   5   ? -10.007 -25.836 52.360 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A O   1 
ATOM   29   C  CB  . VAL A 1 5   5   ? -12.127 -23.841 51.390 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CB  1 
ATOM   30   C  CG1 . VAL A 1 5   5   ? -12.642 -23.270 52.705 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG1 1 
ATOM   31   C  CG2 . VAL A 1 5   5   ? -12.733 -23.098 50.210 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG2 1 
ATOM   32   N  N   . ILE A 1 6   6   ? -9.558  -23.966 53.520 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A N   1 
ATOM   33   C  CA  . ILE A 1 6   6   ? -9.025  -24.696 54.656 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CA  1 
ATOM   34   C  C   . ILE A 1 6   6   ? -9.923  -24.472 55.869 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A C   1 
ATOM   35   O  O   . ILE A 1 6   6   ? -10.579 -23.432 55.990 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A O   1 
ATOM   36   C  CB  . ILE A 1 6   6   ? -7.590  -24.254 54.991 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CB  1 
ATOM   37   C  CG1 . ILE A 1 6   6   ? -7.584  -22.805 55.474 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CG1 1 
ATOM   38   C  CG2 . ILE A 1 6   6   ? -6.708  -24.405 53.761 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CG2 1 
ATOM   39   C  CD1 . ILE A 1 6   6   ? -6.225  -22.336 55.942 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CD1 1 
ATOM   40   N  N   . GLU A 1 7   7   ? -9.954  -25.458 56.758 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLU A 1 7   7   ? -10.778 -25.393 57.956 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLU A 1 7   7   ? -9.925  -25.643 59.185 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A C   1 
ATOM   43   O  O   . GLU A 1 7   7   ? -9.932  -26.742 59.741 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLU A 1 7   7   ? -11.885 -26.443 57.889 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLU A 1 7   7   ? -12.808 -26.302 56.695 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLU A 1 7   7   ? -13.791 -27.452 56.586 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLU A 1 7   7   ? -13.345 -28.596 56.345 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A OE1 1 
ATOM   48   O  OE2 . GLU A 1 7   7   ? -15.008 -27.212 56.748 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 7   GLU A OE2 1 
ATOM   49   N  N   . PRO A 1 8   8   ? -9.169  -24.627 59.623 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N   1 
ATOM   50   C  CA  . PRO A 1 8   8   ? -8.313  -24.769 60.803 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA  1 
ATOM   51   C  C   . PRO A 1 8   8   ? -9.124  -24.811 62.093 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C   1 
ATOM   52   O  O   . PRO A 1 8   8   ? -10.311 -24.475 62.107 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O   1 
ATOM   53   C  CB  . PRO A 1 8   8   ? -7.417  -23.539 60.723 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB  1 
ATOM   54   C  CG  . PRO A 1 8   8   ? -8.319  -22.524 60.112 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG  1 
ATOM   55   C  CD  . PRO A 1 8   8   ? -9.010  -23.293 59.016 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD  1 
ATOM   56   N  N   . LEU A 1 9   9   ? -8.482  -25.238 63.174 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A N   1 
ATOM   57   C  CA  . LEU A 1 9   9   ? -9.149  -25.301 64.465 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CA  1 
ATOM   58   C  C   . LEU A 1 9   9   ? -9.206  -23.911 65.100 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A C   1 
ATOM   59   O  O   . LEU A 1 9   9   ? -8.176  -23.262 65.295 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A O   1 
ATOM   60   C  CB  . LEU A 1 9   9   ? -8.408  -26.255 65.399 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CB  1 
ATOM   61   C  CG  . LEU A 1 9   9   ? -8.944  -26.342 66.832 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CG  1 
ATOM   62   C  CD1 . LEU A 1 9   9   ? -10.347 -26.935 66.827 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD1 1 
ATOM   63   C  CD2 . LEU A 1 9   9   ? -8.004  -27.198 67.672 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A CD2 1 
ATOM   64   N  N   . PHE A 1 10  10  ? -10.418 -23.460 65.405 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A N   1 
ATOM   65   C  CA  . PHE A 1 10  10  ? -10.630 -22.165 66.035 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CA  1 
ATOM   66   C  C   . PHE A 1 10  10  ? -10.890 -22.359 67.521 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A C   1 
ATOM   67   O  O   . PHE A 1 10  10  ? -11.738 -23.157 67.905 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A O   1 
ATOM   68   C  CB  . PHE A 1 10  10  ? -11.834 -21.449 65.423 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CB  1 
ATOM   69   C  CG  . PHE A 1 10  10  ? -11.545 -20.775 64.114 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CG  1 
ATOM   70   C  CD1 . PHE A 1 10  10  ? -11.341 -21.520 62.958 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD1 1 
ATOM   71   C  CD2 . PHE A 1 10  10  ? -11.505 -19.386 64.033 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CD2 1 
ATOM   72   C  CE1 . PHE A 1 10  10  ? -11.105 -20.890 61.737 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE1 1 
ATOM   73   C  CE2 . PHE A 1 10  10  ? -11.268 -18.748 62.817 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CE2 1 
ATOM   74   C  CZ  . PHE A 1 10  10  ? -11.069 -19.502 61.667 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 10  PHE A CZ  1 
ATOM   75   N  N   . THR A 1 11  11  ? -10.164 -21.621 68.352 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 11  THR A N   1 
ATOM   76   C  CA  . THR A 1 11  11  ? -10.332 -21.717 69.793 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CA  1 
ATOM   77   C  C   . THR A 1 11  11  ? -10.941 -20.429 70.333 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 11  THR A C   1 
ATOM   78   O  O   . THR A 1 11  11  ? -10.427 -19.336 70.089 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 11  THR A O   1 
ATOM   79   C  CB  . THR A 1 11  11  ? -8.983  -21.954 70.499 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CB  1 
ATOM   80   O  OG1 . THR A 1 11  11  ? -8.355  -23.121 69.952 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 11  THR A OG1 1 
ATOM   81   C  CG2 . THR A 1 11  11  ? -9.187  -22.146 71.995 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 11  THR A CG2 1 
ATOM   82   N  N   . LYS A 1 12  12  ? -12.045 -20.567 71.057 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A N   1 
ATOM   83   C  CA  . LYS A 1 12  12  ? -12.727 -19.430 71.652 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CA  1 
ATOM   84   C  C   . LYS A 1 12  12  ? -11.849 -18.817 72.735 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A C   1 
ATOM   85   O  O   . LYS A 1 12  12  ? -11.276 -19.538 73.551 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A O   1 
ATOM   86   C  CB  . LYS A 1 12  12  ? -14.042 -19.887 72.278 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CB  1 
ATOM   87   C  CG  . LYS A 1 12  12  ? -14.760 -18.812 73.069 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CG  1 
ATOM   88   C  CD  . LYS A 1 12  12  ? -15.832 -18.140 72.240 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CD  1 
ATOM   89   C  CE  . LYS A 1 12  12  ? -16.928 -19.125 71.881 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A CE  1 
ATOM   90   N  NZ  . LYS A 1 12  12  ? -17.528 -19.744 73.097 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 12  LYS A NZ  1 
ATOM   91   N  N   . VAL A 1 13  13  ? -11.734 -17.493 72.744 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A N   1 
ATOM   92   C  CA  . VAL A 1 13  13  ? -10.926 -16.817 73.757 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CA  1 
ATOM   93   C  C   . VAL A 1 13  13  ? -11.834 -16.197 74.814 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A C   1 
ATOM   94   O  O   . VAL A 1 13  13  ? -11.659 -16.424 76.010 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A O   1 
ATOM   95   C  CB  . VAL A 1 13  13  ? -10.056 -15.707 73.141 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CB  1 
ATOM   96   C  CG1 . VAL A 1 13  13  ? -9.254  -15.010 74.236 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG1 1 
ATOM   97   C  CG2 . VAL A 1 13  13  ? -9.127  -16.300 72.089 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG2 1 
ATOM   98   N  N   . THR A 1 14  14  ? -12.806 -15.416 74.362 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 14  THR A N   1 
ATOM   99   C  CA  . THR A 1 14  14  ? -13.753 -14.768 75.257 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 14  THR A CA  1 
ATOM   100  C  C   . THR A 1 14  14  ? -14.980 -14.355 74.461 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 14  THR A C   1 
ATOM   101  O  O   . THR A 1 14  14  ? -14.939 -14.299 73.234 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 14  THR A O   1 
ATOM   102  C  CB  . THR A 1 14  14  ? -13.143 -13.509 75.902 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 14  THR A CB  1 
ATOM   103  O  OG1 . THR A 1 14  14  ? -14.097 -12.918 76.794 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 14  THR A OG1 1 
ATOM   104  C  CG2 . THR A 1 14  14  ? -12.759 -12.494 74.830 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 14  THR A CG2 1 
ATOM   105  N  N   . GLU A 1 15  15  ? -16.072 -14.064 75.155 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   1 
ATOM   106  C  CA  . GLU A 1 15  15  ? -17.288 -13.654 74.473 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  1 
ATOM   107  C  C   . GLU A 1 15  15  ? -18.074 -12.588 75.230 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   1 
ATOM   108  O  O   . GLU A 1 15  15  ? -17.609 -12.057 76.240 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   1 
ATOM   109  C  CB  . GLU A 1 15  15  ? -18.167 -14.876 74.182 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  1 
ATOM   110  C  CG  . GLU A 1 15  15  ? -18.448 -15.773 75.370 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  1 
ATOM   111  C  CD  . GLU A 1 15  15  ? -19.127 -17.070 74.955 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  1 
ATOM   112  O  OE1 . GLU A 1 15  15  ? -20.170 -17.004 74.266 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 1 
ATOM   113  O  OE2 . GLU A 1 15  15  ? -18.619 -18.156 75.316 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 1 
ATOM   114  N  N   . ASP A 1 16  16  ? -19.261 -12.273 74.721 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   1 
ATOM   115  C  CA  . ASP A 1 16  16  ? -20.125 -11.258 75.312 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  1 
ATOM   116  C  C   . ASP A 1 16  16  ? -19.509 -9.872  75.176 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   1 
ATOM   117  O  O   . ASP A 1 16  16  ? -19.491 -9.086  76.122 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   1 
ATOM   118  C  CB  . ASP A 1 16  16  ? -20.397 -11.570 76.786 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . ASP A 1 16  16  ? -21.050 -12.924 76.977 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  1 
ATOM   120  O  OD1 . ASP A 1 16  16  ? -22.067 -13.197 76.296 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 1 
ATOM   121  O  OD2 . ASP A 1 16  16  ? -20.548 -13.717 77.804 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 1 
ATOM   122  N  N   . ILE A 1 17  17  ? -18.997 -9.587  73.986 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A N   1 
ATOM   123  C  CA  . ILE A 1 17  17  ? -18.394 -8.297  73.688 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CA  1 
ATOM   124  C  C   . ILE A 1 17  17  ? -19.132 -7.756  72.469 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A C   1 
ATOM   125  O  O   . ILE A 1 17  17  ? -18.773 -8.046  71.324 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A O   1 
ATOM   126  C  CB  . ILE A 1 17  17  ? -16.891 -8.453  73.400 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CB  1 
ATOM   127  C  CG1 . ILE A 1 17  17  ? -16.216 -9.056  74.633 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG1 1 
ATOM   128  C  CG2 . ILE A 1 17  17  ? -16.278 -7.108  73.074 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG2 1 
ATOM   129  C  CD1 . ILE A 1 17  17  ? -14.816 -9.497  74.420 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CD1 1 
ATOM   130  N  N   . PRO A 1 18  18  ? -20.195 -6.967  72.713 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A N   1 
ATOM   131  C  CA  . PRO A 1 18  18  ? -21.051 -6.354  71.696 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A CA  1 
ATOM   132  C  C   . PRO A 1 18  18  ? -20.285 -5.695  70.552 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A C   1 
ATOM   133  O  O   . PRO A 1 18  18  ? -19.573 -4.709  70.758 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A O   1 
ATOM   134  C  CB  . PRO A 1 18  18  ? -21.872 -5.344  72.500 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A CB  1 
ATOM   135  C  CG  . PRO A 1 18  18  ? -21.940 -5.971  73.874 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A CG  1 
ATOM   136  C  CD  . PRO A 1 18  18  ? -20.527 -6.449  74.056 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 18  PRO A CD  1 
ATOM   137  N  N   . GLY A 1 19  19  ? -20.444 -6.245  69.350 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A N   1 
ATOM   138  C  CA  . GLY A 1 19  19  ? -19.772 -5.700  68.183 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A CA  1 
ATOM   139  C  C   . GLY A 1 19  19  ? -18.261 -5.838  68.206 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A C   1 
ATOM   140  O  O   . GLY A 1 19  19  ? -17.560 -5.046  67.575 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A O   1 
ATOM   141  N  N   . ALA A 1 20  20  ? -17.767 -6.849  68.916 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A N   1 
ATOM   142  C  CA  . ALA A 1 20  20  ? -16.330 -7.115  69.041 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CA  1 
ATOM   143  C  C   . ALA A 1 20  20  ? -15.538 -6.672  67.813 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A C   1 
ATOM   144  O  O   . ALA A 1 20  20  ? -15.769 -7.161  66.705 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A O   1 
ATOM   145  C  CB  . ALA A 1 20  20  ? -16.101 -8.597  69.300 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 20  ALA A CB  1 
ATOM   146  N  N   . GLU A 1 21  21  ? -14.601 -5.749  68.019 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   1 
ATOM   147  C  CA  . GLU A 1 21  21  ? -13.784 -5.214  66.930 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  1 
ATOM   148  C  C   . GLU A 1 21  21  ? -12.389 -4.774  67.392 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   1 
ATOM   149  O  O   . GLU A 1 21  21  ? -12.028 -4.925  68.562 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   1 
ATOM   150  C  CB  . GLU A 1 21  21  ? -14.504 -4.009  66.289 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  1 
ATOM   151  C  CG  . GLU A 1 21  21  ? -15.131 -4.288  64.929 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  1 
ATOM   152  C  CD  . GLU A 1 21  21  ? -14.141 -4.159  63.770 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  1 
ATOM   153  O  OE1 . GLU A 1 21  21  ? -12.926 -4.399  63.971 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 1 
ATOM   154  O  OE2 . GLU A 1 21  21  ? -14.586 -3.833  62.645 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 1 
ATOM   155  N  N   . GLY A 1 22  22  ? -11.623 -4.241  66.439 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A N   1 
ATOM   156  C  CA  . GLY A 1 22  22  ? -10.286 -3.721  66.689 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A CA  1 
ATOM   157  C  C   . GLY A 1 22  22  ? -9.323  -4.485  67.579 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A C   1 
ATOM   158  O  O   . GLY A 1 22  22  ? -8.801  -3.920  68.538 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 22  GLY A O   1 
ATOM   159  N  N   . PRO A 1 23  23  ? -9.058  -5.767  67.293 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A N   1 
ATOM   160  C  CA  . PRO A 1 23  23  ? -8.124  -6.503  68.150 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CA  1 
ATOM   161  C  C   . PRO A 1 23  23  ? -6.712  -5.965  67.927 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A C   1 
ATOM   162  O  O   . PRO A 1 23  23  ? -6.295  -5.721  66.789 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A O   1 
ATOM   163  C  CB  . PRO A 1 23  23  ? -8.303  -7.949  67.692 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . PRO A 1 23  23  ? -8.637  -7.790  66.209 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CG  1 
ATOM   165  C  CD  . PRO A 1 23  23  ? -9.585  -6.612  66.204 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 23  PRO A CD  1 
ATOM   166  N  N   . VAL A 1 24  24  ? -5.973  -5.778  69.012 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   1 
ATOM   167  C  CA  . VAL A 1 24  24  ? -4.629  -5.223  68.906 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  1 
ATOM   168  C  C   . VAL A 1 24  24  ? -3.759  -5.639  70.096 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   1 
ATOM   169  O  O   . VAL A 1 24  24  ? -4.272  -5.928  71.173 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   1 
ATOM   170  C  CB  . VAL A 1 24  24  ? -4.715  -3.667  68.852 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  1 
ATOM   171  C  CG1 . VAL A 1 24  24  ? -5.297  -3.143  70.155 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 1 
ATOM   172  C  CG2 . VAL A 1 24  24  ? -3.347  -3.049  68.595 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 1 
ATOM   173  N  N   . PHE A 1 25  25  ? -2.447  -5.684  69.886 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   1 
ATOM   174  C  CA  . PHE A 1 25  25  ? -1.497  -6.022  70.949 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  1 
ATOM   175  C  C   . PHE A 1 25  25  ? -0.617  -4.796  71.186 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   1 
ATOM   176  O  O   . PHE A 1 25  25  ? -0.143  -4.178  70.229 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   1 
ATOM   177  C  CB  . PHE A 1 25  25  ? -0.616  -7.210  70.530 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  1 
ATOM   178  C  CG  . PHE A 1 25  25  ? -1.286  -8.549  70.669 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  1 
ATOM   179  C  CD1 . PHE A 1 25  25  ? -1.287  -9.217  71.891 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 1 
ATOM   180  C  CD2 . PHE A 1 25  25  ? -1.917  -9.146  69.577 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 1 
ATOM   181  C  CE1 . PHE A 1 25  25  ? -1.907  -10.461 72.030 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 1 
ATOM   182  C  CE2 . PHE A 1 25  25  ? -2.541  -10.391 69.700 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 1 
ATOM   183  C  CZ  . PHE A 1 25  25  ? -2.536  -11.050 70.929 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  1 
ATOM   184  N  N   . ASP A 1 26  26  ? -0.399  -4.420  72.441 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A N   1 
ATOM   185  C  CA  . ASP A 1 26  26  ? 0.450   -3.260  72.687 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CA  1 
ATOM   186  C  C   . ASP A 1 26  26  ? 1.908   -3.694  72.792 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A C   1 
ATOM   187  O  O   . ASP A 1 26  26  ? 2.224   -4.859  72.563 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A O   1 
ATOM   188  C  CB  . ASP A 1 26  26  ? 0.012   -2.493  73.940 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CB  1 
ATOM   189  C  CG  . ASP A 1 26  26  ? 0.290   -3.240  75.230 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A CG  1 
ATOM   190  O  OD1 . ASP A 1 26  26  ? 0.981   -4.279  75.213 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD1 1 
ATOM   191  O  OD2 . ASP A 1 26  26  ? -0.188  -2.765  76.278 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 26  ASP A OD2 1 
ATOM   192  N  N   . LYS A 1 27  27  ? 2.789   -2.759  73.134 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A N   1 
ATOM   193  C  CA  . LYS A 1 27  27  ? 4.219   -3.040  73.229 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CA  1 
ATOM   194  C  C   . LYS A 1 27  27  ? 4.613   -4.004  74.349 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A C   1 
ATOM   195  O  O   . LYS A 1 27  27  ? 5.703   -4.577  74.317 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A O   1 
ATOM   196  C  CB  . LYS A 1 27  27  ? 4.993   -1.723  73.371 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CB  1 
ATOM   197  C  CG  . LYS A 1 27  27  ? 4.846   -0.803  72.163 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CG  1 
ATOM   198  C  CD  . LYS A 1 27  27  ? 5.517   0.546   72.390 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CD  1 
ATOM   199  C  CE  . LYS A 1 27  27  ? 7.035   0.438   72.379 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A CE  1 
ATOM   200  N  NZ  . LYS A 1 27  27  ? 7.535   0.023   71.040 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A NZ  1 
ATOM   201  N  N   . ASN A 1 28  28  ? 3.736   -4.182  75.334 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A N   1 
ATOM   202  C  CA  . ASN A 1 28  28  ? 4.019   -5.093  76.441 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CA  1 
ATOM   203  C  C   . ASN A 1 28  28  ? 3.449   -6.473  76.147 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A C   1 
ATOM   204  O  O   . ASN A 1 28  28  ? 3.591   -7.398  76.948 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A O   1 
ATOM   205  C  CB  . ASN A 1 28  28  ? 3.410   -4.579  77.747 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . ASN A 1 28  28  ? 3.971   -3.239  78.165 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CG  1 
ATOM   207  O  OD1 . ASN A 1 28  28  ? 5.180   -3.010  78.091 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A OD1 1 
ATOM   208  N  ND2 . ASN A 1 28  28  ? 3.096   -2.346  78.622 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 28  ASN A ND2 1 
ATOM   209  N  N   . GLY A 1 29  29  ? 2.792   -6.608  75.001 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A N   1 
ATOM   210  C  CA  . GLY A 1 29  29  ? 2.216   -7.888  74.650 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A CA  1 
ATOM   211  C  C   . GLY A 1 29  29  ? 0.805   -8.068  75.170 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A C   1 
ATOM   212  O  O   . GLY A 1 29  29  ? 0.235   -9.153  75.039 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A O   1 
ATOM   213  N  N   . ASP A 1 30  30  ? 0.232   -7.026  75.768 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N   1 
ATOM   214  C  CA  . ASP A 1 30  30  ? -1.137  -7.127  76.267 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA  1 
ATOM   215  C  C   . ASP A 1 30  30  ? -2.123  -7.035  75.108 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C   1 
ATOM   216  O  O   . ASP A 1 30  30  ? -1.853  -6.378  74.103 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O   1 
ATOM   217  C  CB  . ASP A 1 30  30  ? -1.439  -6.042  77.300 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB  1 
ATOM   218  C  CG  . ASP A 1 30  30  ? -0.890  -6.385  78.672 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG  1 
ATOM   219  O  OD1 . ASP A 1 30  30  ? -0.957  -7.573  79.054 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1 1 
ATOM   220  O  OD2 . ASP A 1 30  30  ? -0.404  -5.475  79.371 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2 1 
ATOM   221  N  N   . PHE A 1 31  31  ? -3.270  -7.687  75.269 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N   1 
ATOM   222  C  CA  . PHE A 1 31  31  ? -4.292  -7.747  74.234 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA  1 
ATOM   223  C  C   . PHE A 1 31  31  ? -5.519  -6.881  74.515 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C   1 
ATOM   224  O  O   . PHE A 1 31  31  ? -6.074  -6.914  75.615 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O   1 
ATOM   225  C  CB  . PHE A 1 31  31  ? -4.707  -9.215  74.053 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB  1 
ATOM   226  C  CG  . PHE A 1 31  31  ? -5.656  -9.453  72.917 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG  1 
ATOM   227  C  CD1 . PHE A 1 31  31  ? -5.324  -9.073  71.620 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1 1 
ATOM   228  C  CD2 . PHE A 1 31  31  ? -6.873  -10.095 73.137 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2 1 
ATOM   229  C  CE1 . PHE A 1 31  31  ? -6.190  -9.331  70.554 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1 1 
ATOM   230  C  CE2 . PHE A 1 31  31  ? -7.746  -10.358 72.078 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2 1 
ATOM   231  C  CZ  . PHE A 1 31  31  ? -7.403  -9.975  70.785 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ  1 
ATOM   232  N  N   . TYR A 1 32  32  ? -5.937  -6.110  73.513 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N   1 
ATOM   233  C  CA  . TYR A 1 32  32  ? -7.107  -5.247  73.637 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA  1 
ATOM   234  C  C   . TYR A 1 32  32  ? -8.067  -5.431  72.463 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C   1 
ATOM   235  O  O   . TYR A 1 32  32  ? -7.673  -5.873  71.381 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O   1 
ATOM   236  C  CB  . TYR A 1 32  32  ? -6.710  -3.764  73.674 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB  1 
ATOM   237  C  CG  . TYR A 1 32  32  ? -5.716  -3.372  74.741 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG  1 
ATOM   238  C  CD1 . TYR A 1 32  32  ? -4.356  -3.653  74.591 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1 1 
ATOM   239  C  CD2 . TYR A 1 32  32  ? -6.131  -2.707  75.900 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2 1 
ATOM   240  C  CE1 . TYR A 1 32  32  ? -3.428  -3.283  75.567 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1 1 
ATOM   241  C  CE2 . TYR A 1 32  32  ? -5.209  -2.333  76.886 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2 1 
ATOM   242  C  CZ  . TYR A 1 32  32  ? -3.861  -2.626  76.709 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ  1 
ATOM   243  O  OH  . TYR A 1 32  32  ? -2.944  -2.275  77.672 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH  1 
ATOM   244  N  N   . ILE A 1 33  33  ? -9.331  -5.093  72.696 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A N   1 
ATOM   245  C  CA  . ILE A 1 33  33  ? -10.367 -5.144  71.671 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CA  1 
ATOM   246  C  C   . ILE A 1 33  33  ? -11.361 -4.056  72.044 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A C   1 
ATOM   247  O  O   . ILE A 1 33  33  ? -11.340 -3.539  73.165 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A O   1 
ATOM   248  C  CB  . ILE A 1 33  33  ? -11.141 -6.487  71.633 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CB  1 
ATOM   249  C  CG1 . ILE A 1 33  33  ? -11.855 -6.704  72.961 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CG1 1 
ATOM   250  C  CG2 . ILE A 1 33  33  ? -10.203 -7.648  71.333 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CG2 1 
ATOM   251  C  CD1 . ILE A 1 33  33  ? -12.890 -7.779  72.882 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CD1 1 
ATOM   252  N  N   . VAL A 1 34  34  ? -12.229 -3.696  71.112 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A N   1 
ATOM   253  C  CA  . VAL A 1 34  34  ? -13.218 -2.680  71.405 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CA  1 
ATOM   254  C  C   . VAL A 1 34  34  ? -14.625 -3.244  71.285 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A C   1 
ATOM   255  O  O   . VAL A 1 34  34  ? -14.854 -4.235  70.595 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A O   1 
ATOM   256  C  CB  . VAL A 1 34  34  ? -13.050 -1.443  70.485 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CB  1 
ATOM   257  C  CG1 . VAL A 1 34  34  ? -11.762 -0.725  70.837 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG1 1 
ATOM   258  C  CG2 . VAL A 1 34  34  ? -13.037 -1.858  69.015 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 34  VAL A CG2 1 
ATOM   259  N  N   . ALA A 1 35  35  ? -15.554 -2.624  72.002 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   1 
ATOM   260  C  CA  . ALA A 1 35  35  ? -16.951 -3.021  71.989 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  1 
ATOM   261  C  C   . ALA A 1 35  35  ? -17.713 -1.757  71.600 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   1 
ATOM   262  O  O   . ALA A 1 35  35  ? -18.152 -0.983  72.455 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   1 
ATOM   263  C  CB  . ALA A 1 35  35  ? -17.368 -3.506  73.370 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  1 
ATOM   264  N  N   . PRO A 1 36  36  ? -17.861 -1.523  70.289 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   265  C  CA  . PRO A 1 36  36  ? -18.561 -0.346  69.777 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   266  C  C   . PRO A 1 36  36  ? -20.059 -0.282  70.021 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   267  O  O   . PRO A 1 36  36  ? -20.613 0.806   70.128 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   268  C  CB  . PRO A 1 36  36  ? -18.229 -0.368  68.286 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   269  C  CG  . PRO A 1 36  36  ? -18.100 -1.823  67.990 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   270  C  CD  . PRO A 1 36  36  ? -17.324 -2.339  69.183 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   271  N  N   . GLU A 1 37  37  ? -20.707 -1.437  70.122 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A N   1 
ATOM   272  C  CA  . GLU A 1 37  37  ? -22.154 -1.471  70.307 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CA  1 
ATOM   273  C  C   . GLU A 1 37  37  ? -22.683 -1.497  71.736 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A C   1 
ATOM   274  O  O   . GLU A 1 37  37  ? -23.862 -1.778  71.948 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A O   1 
ATOM   275  C  CB  . GLU A 1 37  37  ? -22.757 -2.642  69.525 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CB  1 
ATOM   276  C  CG  . GLU A 1 37  37  ? -22.590 -2.539  68.013 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CG  1 
ATOM   277  C  CD  . GLU A 1 37  37  ? -23.286 -3.673  67.269 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A CD  1 
ATOM   278  O  OE1 . GLU A 1 37  37  ? -24.536 -3.688  67.229 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE1 1 
ATOM   279  O  OE2 . GLU A 1 37  37  ? -22.585 -4.556  66.732 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 37  GLU A OE2 1 
ATOM   280  N  N   . VAL A 1 38  38  ? -21.832 -1.219  72.717 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   281  C  CA  . VAL A 1 38  38  ? -22.302 -1.184  74.096 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   282  C  C   . VAL A 1 38  38  ? -23.136 0.090   74.228 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   283  O  O   . VAL A 1 38  38  ? -22.687 1.177   73.869 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   284  C  CB  . VAL A 1 38  38  ? -21.136 -1.127  75.100 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   285  C  CG1 . VAL A 1 38  38  ? -21.681 -0.996  76.517 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   286  C  CG2 . VAL A 1 38  38  ? -20.288 -2.379  74.980 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   287  N  N   . GLU A 1 39  39  ? -24.356 -0.042  74.734 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A N   1 
ATOM   288  C  CA  . GLU A 1 39  39  ? -25.229 1.117   74.880 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CA  1 
ATOM   289  C  C   . GLU A 1 39  39  ? -25.868 1.263   76.257 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A C   1 
ATOM   290  O  O   . GLU A 1 39  39  ? -26.207 0.280   76.910 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A O   1 
ATOM   291  C  CB  . GLU A 1 39  39  ? -26.325 1.077   73.810 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CB  1 
ATOM   292  C  CG  . GLU A 1 39  39  ? -25.869 1.603   72.459 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CG  1 
ATOM   293  C  CD  . GLU A 1 39  39  ? -26.912 1.431   71.374 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CD  1 
ATOM   294  O  OE1 . GLU A 1 39  39  ? -28.103 1.691   71.644 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE1 1 
ATOM   295  O  OE2 . GLU A 1 39  39  ? -26.535 1.046   70.246 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE2 1 
ATOM   296  N  N   . VAL A 1 40  40  ? -26.017 2.509   76.689 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A N   1 
ATOM   297  C  CA  . VAL A 1 40  40  ? -26.635 2.817   77.968 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CA  1 
ATOM   298  C  C   . VAL A 1 40  40  ? -27.813 3.744   77.702 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A C   1 
ATOM   299  O  O   . VAL A 1 40  40  ? -27.633 4.890   77.280 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A O   1 
ATOM   300  C  CB  . VAL A 1 40  40  ? -25.650 3.525   78.922 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CB  1 
ATOM   301  C  CG1 . VAL A 1 40  40  ? -26.354 3.895   80.215 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG1 1 
ATOM   302  C  CG2 . VAL A 1 40  40  ? -24.461 2.621   79.208 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG2 1 
ATOM   303  N  N   . ASN A 1 41  41  ? -29.021 3.238   77.927 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A N   1 
ATOM   304  C  CA  . ASN A 1 41  41  ? -30.229 4.028   77.715 1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CA  1 
ATOM   305  C  C   . ASN A 1 41  41  ? -30.366 4.456   76.259 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A C   1 
ATOM   306  O  O   . ASN A 1 41  41  ? -30.666 5.613   75.973 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A O   1 
ATOM   307  C  CB  . ASN A 1 41  41  ? -30.204 5.269   78.612 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CB  1 
ATOM   308  C  CG  . ASN A 1 41  41  ? -30.059 4.924   80.084 1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A CG  1 
ATOM   309  O  OD1 . ASN A 1 41  41  ? -29.766 5.790   80.910 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A OD1 1 
ATOM   310  N  ND2 . ASN A 1 41  41  ? -30.271 3.654   80.422 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 41  ASN A ND2 1 
ATOM   311  N  N   . GLY A 1 42  42  ? -30.137 3.520   75.342 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A N   1 
ATOM   312  C  CA  . GLY A 1 42  42  ? -30.259 3.822   73.927 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A CA  1 
ATOM   313  C  C   . GLY A 1 42  42  ? -29.186 4.730   73.351 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A C   1 
ATOM   314  O  O   . GLY A 1 42  42  ? -29.192 5.022   72.154 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A O   1 
ATOM   315  N  N   . LYS A 1 43  43  ? -28.264 5.181   74.195 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   316  C  CA  . LYS A 1 43  43  ? -27.184 6.055   73.749 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   317  C  C   . LYS A 1 43  43  ? -25.860 5.298   73.684 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   318  O  O   . LYS A 1 43  43  ? -25.633 4.350   74.436 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   319  C  CB  . LYS A 1 43  43  ? -27.037 7.247   74.700 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   320  C  CG  . LYS A 1 43  43  ? -28.203 8.221   74.680 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   321  C  CD  . LYS A 1 43  43  ? -28.328 8.906   73.324 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   322  C  CE  . LYS A 1 43  43  ? -29.377 10.012  73.349 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   323  N  NZ  . LYS A 1 43  43  ? -29.498 10.694  72.028 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   324  N  N   . PRO A 1 44  44  ? -24.966 5.713   72.778 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A N   1 
ATOM   325  C  CA  . PRO A 1 44  44  ? -23.660 5.067   72.624 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A CA  1 
ATOM   326  C  C   . PRO A 1 44  44  ? -22.856 5.103   73.919 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A C   1 
ATOM   327  O  O   . PRO A 1 44  44  ? -22.841 6.109   74.617 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A O   1 
ATOM   328  C  CB  . PRO A 1 44  44  ? -22.995 5.891   71.527 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . PRO A 1 44  44  ? -24.158 6.355   70.705 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A CG  1 
ATOM   330  C  CD  . PRO A 1 44  44  ? -25.159 6.757   71.757 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 44  PRO A CD  1 
ATOM   331  N  N   . ALA A 1 45  45  ? -22.198 3.996   74.237 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A N   1 
ATOM   332  C  CA  . ALA A 1 45  45  ? -21.368 3.908   75.430 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CA  1 
ATOM   333  C  C   . ALA A 1 45  45  ? -20.296 2.859   75.159 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A C   1 
ATOM   334  O  O   . ALA A 1 45  45  ? -19.995 2.014   76.011 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A O   1 
ATOM   335  C  CB  . ALA A 1 45  45  ? -22.212 3.515   76.641 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 45  ALA A CB  1 
ATOM   336  N  N   . GLY A 1 46  46  ? -19.733 2.918   73.954 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A N   1 
ATOM   337  C  CA  . GLY A 1 46  46  ? -18.699 1.979   73.556 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A CA  1 
ATOM   338  C  C   . GLY A 1 46  46  ? -17.532 1.920   74.523 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A C   1 
ATOM   339  O  O   . GLY A 1 46  46  ? -17.215 2.904   75.191 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 46  GLY A O   1 
ATOM   340  N  N   . GLU A 1 47  47  ? -16.873 0.769   74.585 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   1 
ATOM   341  C  CA  . GLU A 1 47  47  ? -15.754 0.605   75.503 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  1 
ATOM   342  C  C   . GLU A 1 47  47  ? -14.506 0.024   74.848 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   1 
ATOM   343  O  O   . GLU A 1 47  47  ? -14.561 -0.574  73.774 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   1 
ATOM   344  C  CB  . GLU A 1 47  47  ? -16.156 -0.324  76.655 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  1 
ATOM   345  C  CG  . GLU A 1 47  47  ? -17.557 -0.101  77.203 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  1 
ATOM   346  C  CD  . GLU A 1 47  47  ? -17.941 -1.133  78.256 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  1 
ATOM   347  O  OE1 . GLU A 1 47  47  ? -17.788 -2.346  77.995 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 1 
ATOM   348  O  OE2 . GLU A 1 47  47  ? -18.402 -0.728  79.342 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 1 
ATOM   349  N  N   . ILE A 1 48  48  ? -13.384 0.199   75.530 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A N   1 
ATOM   350  C  CA  . ILE A 1 48  48  ? -12.111 -0.342  75.093 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CA  1 
ATOM   351  C  C   . ILE A 1 48  48  ? -11.733 -1.311  76.209 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A C   1 
ATOM   352  O  O   . ILE A 1 48  48  ? -11.617 -0.915  77.371 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A O   1 
ATOM   353  C  CB  . ILE A 1 48  48  ? -11.062 0.763   74.964 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CB  1 
ATOM   354  C  CG1 . ILE A 1 48  48  ? -11.521 1.772   73.901 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG1 1 
ATOM   355  C  CG2 . ILE A 1 48  48  ? -9.723  0.160   74.598 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CG2 1 
ATOM   356  C  CD1 . ILE A 1 48  48  ? -10.688 3.017   73.817 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 48  ILE A CD1 1 
ATOM   357  N  N   . LEU A 1 49  49  ? -11.555 -2.581  75.862 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   358  C  CA  . LEU A 1 49  49  ? -11.239 -3.594  76.860 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   359  C  C   . LEU A 1 49  49  ? -9.890  -4.279  76.712 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   360  O  O   . LEU A 1 49  49  ? -9.368  -4.428  75.606 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   361  C  CB  . LEU A 1 49  49  ? -12.314 -4.685  76.854 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   362  C  CG  . LEU A 1 49  49  ? -13.785 -4.317  77.059 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   363  C  CD1 . LEU A 1 49  49  ? -14.393 -3.809  75.757 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   364  C  CD2 . LEU A 1 49  49  ? -14.531 -5.550  77.522 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   365  N  N   . ARG A 1 50  50  ? -9.330  -4.692  77.846 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A N   1 
ATOM   366  C  CA  . ARG A 1 50  50  ? -8.083  -5.436  77.844 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CA  1 
ATOM   367  C  C   . ARG A 1 50  50  ? -8.528  -6.847  78.198 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A C   1 
ATOM   368  O  O   . ARG A 1 50  50  ? -9.346  -7.033  79.092 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A O   1 
ATOM   369  C  CB  . ARG A 1 50  50  ? -7.109  -4.915  78.902 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CB  1 
ATOM   370  C  CG  . ARG A 1 50  50  ? -5.775  -5.655  78.903 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CG  1 
ATOM   371  C  CD  . ARG A 1 50  50  ? -4.738  -4.944  79.759 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CD  1 
ATOM   372  N  NE  . ARG A 1 50  50  ? -4.989  -5.125  81.183 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NE  1 
ATOM   373  C  CZ  . ARG A 1 50  50  ? -4.879  -6.292  81.812 1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A CZ  1 
ATOM   374  N  NH1 . ARG A 1 50  50  ? -4.519  -7.380  81.138 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH1 1 
ATOM   375  N  NH2 . ARG A 1 50  50  ? -5.133  -6.375  83.114 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 50  ARG A NH2 1 
ATOM   376  N  N   . ILE A 1 51  51  ? -8.013  -7.838  77.488 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A N   1 
ATOM   377  C  CA  . ILE A 1 51  51  ? -8.398  -9.214  77.749 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CA  1 
ATOM   378  C  C   . ILE A 1 51  51  ? -7.203  -10.004 78.256 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A C   1 
ATOM   379  O  O   . ILE A 1 51  51  ? -6.111  -9.914  77.696 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A O   1 
ATOM   380  C  CB  . ILE A 1 51  51  ? -8.917  -9.907  76.465 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CB  1 
ATOM   381  C  CG1 . ILE A 1 51  51  ? -9.972  -9.034  75.772 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG1 1 
ATOM   382  C  CG2 . ILE A 1 51  51  ? -9.485  -11.279 76.813 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CG2 1 
ATOM   383  C  CD1 . ILE A 1 51  51  ? -11.238 -8.802  76.571 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 51  ILE A CD1 1 
ATOM   384  N  N   . ASP A 1 52  52  ? -7.403  -10.766 79.325 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A N   1 
ATOM   385  C  CA  . ASP A 1 52  52  ? -6.326  -11.588 79.858 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CA  1 
ATOM   386  C  C   . ASP A 1 52  52  ? -6.354  -12.852 79.010 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A C   1 
ATOM   387  O  O   . ASP A 1 52  52  ? -7.331  -13.595 79.038 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A O   1 
ATOM   388  C  CB  . ASP A 1 52  52  ? -6.581  -11.926 81.328 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CB  1 
ATOM   389  C  CG  . ASP A 1 52  52  ? -5.414  -12.661 81.968 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A CG  1 
ATOM   390  O  OD1 . ASP A 1 52  52  ? -5.118  -13.800 81.543 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD1 1 
ATOM   391  O  OD2 . ASP A 1 52  52  ? -4.786  -12.098 82.891 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 52  ASP A OD2 1 
ATOM   392  N  N   . LEU A 1 53  53  ? -5.295  -13.089 78.242 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   393  C  CA  . LEU A 1 53  53  ? -5.256  -14.261 77.375 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   394  C  C   . LEU A 1 53  53  ? -5.270  -15.598 78.110 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   395  O  O   . LEU A 1 53  53  ? -5.665  -16.616 77.539 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   396  C  CB  . LEU A 1 53  53  ? -4.044  -14.191 76.439 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   397  C  CG  . LEU A 1 53  53  ? -4.110  -13.096 75.369 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   398  C  CD1 . LEU A 1 53  53  ? -2.872  -13.157 74.495 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   399  C  CD2 . LEU A 1 53  53  ? -5.361  -13.274 74.524 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   400  N  N   . LYS A 1 54  54  ? -4.856  -15.600 79.372 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N   1 
ATOM   401  C  CA  . LYS A 1 54  54  ? -4.833  -16.835 80.147 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA  1 
ATOM   402  C  C   . LYS A 1 54  54  ? -6.250  -17.264 80.515 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C   1 
ATOM   403  O  O   . LYS A 1 54  54  ? -6.736  -18.303 80.066 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O   1 
ATOM   404  C  CB  . LYS A 1 54  54  ? -4.012  -16.645 81.424 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB  1 
ATOM   405  C  CG  . LYS A 1 54  54  ? -2.777  -15.778 81.236 1.00 50.91 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CG  1 
ATOM   406  C  CD  . LYS A 1 54  54  ? -1.944  -15.688 82.505 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CD  1 
ATOM   407  C  CE  . LYS A 1 54  54  ? -1.138  -16.956 82.724 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CE  1 
ATOM   408  N  NZ  . LYS A 1 54  54  ? -0.190  -17.198 81.595 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A NZ  1 
ATOM   409  N  N   . THR A 1 55  55  ? -6.912  -16.440 81.321 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 55  THR A N   1 
ATOM   410  C  CA  . THR A 1 55  55  ? -8.263  -16.721 81.792 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CA  1 
ATOM   411  C  C   . THR A 1 55  55  ? -9.377  -16.260 80.860 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 55  THR A C   1 
ATOM   412  O  O   . THR A 1 55  55  ? -10.475 -16.819 80.872 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 55  THR A O   1 
ATOM   413  C  CB  . THR A 1 55  55  ? -8.495  -16.064 83.154 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CB  1 
ATOM   414  O  OG1 . THR A 1 55  55  ? -8.379  -14.641 83.019 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 55  THR A OG1 1 
ATOM   415  C  CG2 . THR A 1 55  55  ? -7.463  -16.552 84.159 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CG2 1 
ATOM   416  N  N   . GLY A 1 56  56  ? -9.101  -15.236 80.061 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   417  C  CA  . GLY A 1 56  56  ? -10.115 -14.723 79.158 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   418  C  C   . GLY A 1 56  56  ? -10.969 -13.679 79.853 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   419  O  O   . GLY A 1 56  56  ? -12.014 -13.274 79.341 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   420  N  N   . LYS A 1 57  57  ? -10.526 -13.242 81.028 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   421  C  CA  . LYS A 1 57  57  ? -11.256 -12.234 81.788 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   422  C  C   . LYS A 1 57  57  ? -11.128 -10.858 81.145 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   423  O  O   . LYS A 1 57  57  ? -10.068 -10.486 80.646 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   424  C  CB  . LYS A 1 57  57  ? -10.760 -12.194 83.236 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   425  C  CG  . LYS A 1 57  57  ? -11.149 -13.430 84.037 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   426  C  CD  . LYS A 1 57  57  ? -10.827 -13.272 85.514 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   427  C  CE  . LYS A 1 57  57  ? -11.370 -14.450 86.313 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   428  N  NZ  . LYS A 1 57  57  ? -11.214 -14.250 87.780 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   429  N  N   . LYS A 1 58  58  ? -12.222 -10.107 81.175 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N   1 
ATOM   430  C  CA  . LYS A 1 58  58  ? -12.281 -8.783  80.570 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA  1 
ATOM   431  C  C   . LYS A 1 58  58  ? -12.161 -7.620  81.554 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C   1 
ATOM   432  O  O   . LYS A 1 58  58  ? -12.678 -7.672  82.668 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O   1 
ATOM   433  C  CB  . LYS A 1 58  58  ? -13.595 -8.654  79.797 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB  1 
ATOM   434  C  CG  . LYS A 1 58  58  ? -13.808 -9.771  78.790 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG  1 
ATOM   435  C  CD  . LYS A 1 58  58  ? -15.193 -9.725  78.159 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD  1 
ATOM   436  C  CE  . LYS A 1 58  58  ? -16.278 -10.124 79.148 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE  1 
ATOM   437  N  NZ  . LYS A 1 58  58  ? -17.626 -10.117 78.509 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ  1 
ATOM   438  N  N   . THR A 1 59  59  ? -11.472 -6.568  81.127 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 59  THR A N   1 
ATOM   439  C  CA  . THR A 1 59  59  ? -11.310 -5.371  81.941 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CA  1 
ATOM   440  C  C   . THR A 1 59  59  ? -11.525 -4.150  81.053 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 59  THR A C   1 
ATOM   441  O  O   . THR A 1 59  59  ? -10.794 -3.946  80.084 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 59  THR A O   1 
ATOM   442  C  CB  . THR A 1 59  59  ? -9.895  -5.271  82.563 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CB  1 
ATOM   443  O  OG1 . THR A 1 59  59  ? -9.681  -6.358  83.473 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 59  THR A OG1 1 
ATOM   444  C  CG2 . THR A 1 59  59  ? -9.744  -3.958  83.315 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CG2 1 
ATOM   445  N  N   . VAL A 1 60  60  ? -12.540 -3.357  81.376 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N   1 
ATOM   446  C  CA  . VAL A 1 60  60  ? -12.838 -2.144  80.624 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA  1 
ATOM   447  C  C   . VAL A 1 60  60  ? -11.878 -1.066  81.114 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C   1 
ATOM   448  O  O   . VAL A 1 60  60  ? -11.955 -0.640  82.267 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O   1 
ATOM   449  C  CB  . VAL A 1 60  60  ? -14.285 -1.671  80.873 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB  1 
ATOM   450  C  CG1 . VAL A 1 60  60  ? -14.530 -0.349  80.177 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1 1 
ATOM   451  C  CG2 . VAL A 1 60  60  ? -15.269 -2.721  80.376 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2 1 
ATOM   452  N  N   . ILE A 1 61  61  ? -10.964 -0.630  80.254 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A N   1 
ATOM   453  C  CA  . ILE A 1 61  61  ? -10.013 0.386   80.662 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A CA  1 
ATOM   454  C  C   . ILE A 1 61  61  ? -10.429 1.787   80.243 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A C   1 
ATOM   455  O  O   . ILE A 1 61  61  ? -9.900  2.770   80.756 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A O   1 
ATOM   456  C  CB  . ILE A 1 61  61  ? -8.605  0.122   80.093 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A CB  1 
ATOM   457  C  CG1 . ILE A 1 61  61  ? -8.625  0.276   78.575 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A CG1 1 
ATOM   458  C  CG2 . ILE A 1 61  61  ? -8.125  -1.258  80.509 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A CG2 1 
ATOM   459  C  CD1 . ILE A 1 61  61  ? -7.249  0.498   77.974 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 61  ILE A CD1 1 
ATOM   460  N  N   . CYS A 1 62  62  ? -11.375 1.890   79.320 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A N   1 
ATOM   461  C  CA  . CYS A 1 62  62  ? -11.800 3.202   78.869 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A CA  1 
ATOM   462  C  C   . CYS A 1 62  62  ? -13.171 3.204   78.217 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A C   1 
ATOM   463  O  O   . CYS A 1 62  62  ? -13.493 2.344   77.400 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A O   1 
ATOM   464  C  CB  . CYS A 1 62  62  ? -10.768 3.769   77.883 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A CB  1 
ATOM   465  S  SG  . CYS A 1 62  62  ? -11.171 5.404   77.217 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 62  CYS A SG  1 
ATOM   466  N  N   . LYS A 1 63  63  ? -13.982 4.178   78.596 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   1 
ATOM   467  C  CA  . LYS A 1 63  63  ? -15.305 4.332   78.020 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  1 
ATOM   468  C  C   . LYS A 1 63  63  ? -15.294 5.767   77.505 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   1 
ATOM   469  O  O   . LYS A 1 63  63  ? -15.772 6.680   78.169 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   1 
ATOM   470  C  CB  . LYS A 1 63  63  ? -16.383 4.142   79.089 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  1 
ATOM   471  C  CG  . LYS A 1 63  63  ? -17.794 4.079   78.527 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  1 
ATOM   472  C  CD  . LYS A 1 63  63  ? -18.843 4.028   79.629 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  1 
ATOM   473  C  CE  . LYS A 1 63  63  ? -18.753 5.263   80.525 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  1 
ATOM   474  N  NZ  . LYS A 1 63  63  ? -18.819 6.532   79.741 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  1 
ATOM   475  N  N   . PRO A 1 64  64  ? -14.727 5.985   76.310 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   476  C  CA  . PRO A 1 64  64  ? -14.651 7.329   75.729 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   477  C  C   . PRO A 1 64  64  ? -15.950 8.119   75.684 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   478  O  O   . PRO A 1 64  64  ? -17.013 7.593   75.358 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   479  C  CB  . PRO A 1 64  64  ? -14.057 7.081   74.340 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . PRO A 1 64  64  ? -14.455 5.676   74.034 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . PRO A 1 64  64  ? -14.238 4.977   75.353 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   482  N  N   . GLU A 1 65  65  ? -15.838 9.398   76.019 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A N   1 
ATOM   483  C  CA  . GLU A 1 65  65  ? -16.973 10.302  76.033 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CA  1 
ATOM   484  C  C   . GLU A 1 65  65  ? -16.447 11.730  75.969 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A C   1 
ATOM   485  O  O   . GLU A 1 65  65  ? -15.484 12.079  76.654 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A O   1 
ATOM   486  C  CB  . GLU A 1 65  65  ? -17.781 10.095  77.312 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CB  1 
ATOM   487  C  CG  . GLU A 1 65  65  ? -19.062 10.898  77.379 1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CG  1 
ATOM   488  C  CD  . GLU A 1 65  65  ? -19.853 10.605  78.640 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A CD  1 
ATOM   489  O  OE1 . GLU A 1 65  65  ? -19.286 10.776  79.742 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE1 1 
ATOM   490  O  OE2 . GLU A 1 65  65  ? -21.035 10.202  78.530 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 65  GLU A OE2 1 
ATOM   491  N  N   . VAL A 1 66  66  ? -17.076 12.545  75.130 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A N   1 
ATOM   492  C  CA  . VAL A 1 66  66  ? -16.682 13.935  74.962 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CA  1 
ATOM   493  C  C   . VAL A 1 66  66  ? -17.913 14.828  75.057 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A C   1 
ATOM   494  O  O   . VAL A 1 66  66  ? -18.825 14.733  74.235 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A O   1 
ATOM   495  C  CB  . VAL A 1 66  66  ? -15.995 14.155  73.589 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CB  1 
ATOM   496  C  CG1 . VAL A 1 66  66  ? -15.711 15.637  73.373 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG1 1 
ATOM   497  C  CG2 . VAL A 1 66  66  ? -14.700 13.355  73.521 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG2 1 
ATOM   498  N  N   . ASN A 1 67  67  ? -17.936 15.686  76.072 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A N   1 
ATOM   499  C  CA  . ASN A 1 67  67  ? -19.050 16.607  76.286 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A CA  1 
ATOM   500  C  C   . ASN A 1 67  67  ? -20.401 15.909  76.376 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A C   1 
ATOM   501  O  O   . ASN A 1 67  67  ? -21.398 16.410  75.849 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A O   1 
ATOM   502  C  CB  . ASN A 1 67  67  ? -19.104 17.653  75.169 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A CB  1 
ATOM   503  C  CG  . ASN A 1 67  67  ? -17.833 18.467  75.071 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A CG  1 
ATOM   504  O  OD1 . ASN A 1 67  67  ? -17.294 18.919  76.082 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A OD1 1 
ATOM   505  N  ND2 . ASN A 1 67  67  ? -17.349 18.668  73.849 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 67  ASN A ND2 1 
ATOM   506  N  N   . GLY A 1 68  68  ? -20.435 14.757  77.036 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A N   1 
ATOM   507  C  CA  . GLY A 1 68  68  ? -21.685 14.034  77.182 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A CA  1 
ATOM   508  C  C   . GLY A 1 68  68  ? -22.052 13.144  76.009 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A C   1 
ATOM   509  O  O   . GLY A 1 68  68  ? -23.128 12.545  75.996 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A O   1 
ATOM   510  N  N   . TYR A 1 69  69  ? -21.170 13.054  75.019 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A N   1 
ATOM   511  C  CA  . TYR A 1 69  69  ? -21.419 12.210  73.856 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CA  1 
ATOM   512  C  C   . TYR A 1 69  69  ? -20.534 10.972  73.916 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A C   1 
ATOM   513  O  O   . TYR A 1 69  69  ? -19.306 11.070  73.839 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A O   1 
ATOM   514  C  CB  . TYR A 1 69  69  ? -21.138 12.991  72.575 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . TYR A 1 69  69  ? -22.155 14.068  72.300 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CG  1 
ATOM   516  C  CD1 . TYR A 1 69  69  ? -23.353 13.770  71.649 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD1 1 
ATOM   517  C  CD2 . TYR A 1 69  69  ? -21.942 15.378  72.728 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD2 1 
ATOM   518  C  CE1 . TYR A 1 69  69  ? -24.317 14.751  71.429 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE1 1 
ATOM   519  C  CE2 . TYR A 1 69  69  ? -22.899 16.368  72.517 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE2 1 
ATOM   520  C  CZ  . TYR A 1 69  69  ? -24.084 16.049  71.867 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CZ  1 
ATOM   521  O  OH  . TYR A 1 69  69  ? -25.031 17.025  71.656 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A OH  1 
ATOM   522  N  N   . GLY A 1 70  70  ? -21.163 9.809   74.061 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   1 
ATOM   523  C  CA  . GLY A 1 70  70  ? -20.417 8.565   74.136 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  1 
ATOM   524  C  C   . GLY A 1 70  70  ? -19.821 8.182   72.795 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   1 
ATOM   525  O  O   . GLY A 1 70  70  ? -20.305 8.605   71.743 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   1 
ATOM   526  N  N   . GLY A 1 71  71  ? -18.771 7.372   72.827 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   527  C  CA  . GLY A 1 71  71  ? -18.133 6.964   71.591 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   528  C  C   . GLY A 1 71  71  ? -18.516 5.589   71.083 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   529  O  O   . GLY A 1 71  71  ? -19.228 4.827   71.747 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   530  N  N   . ILE A 1 72  72  ? -18.045 5.291   69.876 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   1 
ATOM   531  C  CA  . ILE A 1 72  72  ? -18.269 4.010   69.230 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  1 
ATOM   532  C  C   . ILE A 1 72  72  ? -16.908 3.583   68.672 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   1 
ATOM   533  O  O   . ILE A 1 72  72  ? -16.676 3.622   67.463 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   1 
ATOM   534  C  CB  . ILE A 1 72  72  ? -19.307 4.130   68.086 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  1 
ATOM   535  C  CG1 . ILE A 1 72  72  ? -20.659 4.579   68.657 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 1 
ATOM   536  C  CG2 . ILE A 1 72  72  ? -19.476 2.783   67.379 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 1 
ATOM   537  C  CD1 . ILE A 1 72  72  ? -21.773 4.677   67.619 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 1 
ATOM   538  N  N   . PRO A 1 73  73  ? -15.976 3.199   69.566 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A N   1 
ATOM   539  C  CA  . PRO A 1 73  73  ? -14.632 2.766   69.165 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A CA  1 
ATOM   540  C  C   . PRO A 1 73  73  ? -14.743 1.540   68.280 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A C   1 
ATOM   541  O  O   . PRO A 1 73  73  ? -15.446 0.589   68.618 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A O   1 
ATOM   542  C  CB  . PRO A 1 73  73  ? -13.936 2.492   70.501 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . PRO A 1 73  73  ? -15.072 2.143   71.423 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A CG  1 
ATOM   544  C  CD  . PRO A 1 73  73  ? -16.141 3.128   71.030 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 73  PRO A CD  1 
ATOM   545  N  N   . ALA A 1 74  74  ? -14.044 1.553   67.150 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N   1 
ATOM   546  C  CA  . ALA A 1 74  74  ? -14.159 0.454   66.206 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA  1 
ATOM   547  C  C   . ALA A 1 74  74  ? -12.864 -0.159  65.688 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C   1 
ATOM   548  O  O   . ALA A 1 74  74  ? -12.864 -1.308  65.256 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O   1 
ATOM   549  C  CB  . ALA A 1 74  74  ? -15.009 0.904   65.037 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB  1 
ATOM   550  N  N   . GLY A 1 75  75  ? -11.770 0.592   65.725 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A N   1 
ATOM   551  C  CA  . GLY A 1 75  75  ? -10.509 0.069   65.228 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A CA  1 
ATOM   552  C  C   . GLY A 1 75  75  ? -9.315  0.598   65.996 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A C   1 
ATOM   553  O  O   . GLY A 1 75  75  ? -9.367  1.713   66.521 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A O   1 
ATOM   554  N  N   . CYS A 1 76  76  ? -8.236  -0.180  66.044 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A N   1 
ATOM   555  C  CA  . CYS A 1 76  76  ? -7.037  0.219   66.786 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A CA  1 
ATOM   556  C  C   . CYS A 1 76  76  ? -5.715  -0.088  66.109 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A C   1 
ATOM   557  O  O   . CYS A 1 76  76  ? -5.612  -0.973  65.265 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A O   1 
ATOM   558  C  CB  . CYS A 1 76  76  ? -6.973  -0.483  68.143 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A CB  1 
ATOM   559  S  SG  . CYS A 1 76  76  ? -8.476  -0.458  69.120 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 76  CYS A SG  1 
ATOM   560  N  N   . GLN A 1 77  77  ? -4.704  0.656   66.540 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A N   1 
ATOM   561  C  CA  . GLN A 1 77  77  ? -3.327  0.502   66.108 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CA  1 
ATOM   562  C  C   . GLN A 1 77  77  ? -2.513  0.898   67.334 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A C   1 
ATOM   563  O  O   . GLN A 1 77  77  ? -2.920  1.780   68.093 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A O   1 
ATOM   564  C  CB  . GLN A 1 77  77  ? -2.990  1.443   64.951 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CB  1 
ATOM   565  C  CG  . GLN A 1 77  77  ? -3.460  0.965   63.588 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CG  1 
ATOM   566  C  CD  . GLN A 1 77  77  ? -2.786  -0.331  63.162 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A CD  1 
ATOM   567  O  OE1 . GLN A 1 77  77  ? -3.218  -1.434  63.529 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A OE1 1 
ATOM   568  N  NE2 . GLN A 1 77  77  ? -1.709  -0.203  62.396 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 77  GLN A NE2 1 
ATOM   569  N  N   . CYS A 1 78  78  ? -1.384  0.237   67.553 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A N   1 
ATOM   570  C  CA  . CYS A 1 78  78  ? -0.543  0.596   68.685 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A CA  1 
ATOM   571  C  C   . CYS A 1 78  78  ? 0.586   1.468   68.158 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A C   1 
ATOM   572  O  O   . CYS A 1 78  78  ? 1.129   1.214   67.086 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A O   1 
ATOM   573  C  CB  . CYS A 1 78  78  ? 0.043   -0.641  69.365 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A CB  1 
ATOM   574  S  SG  . CYS A 1 78  78  ? 1.105   -0.215  70.787 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 78  CYS A SG  1 
ATOM   575  N  N   . ASP A 1 79  79  ? 0.925   2.503   68.911 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   576  C  CA  . ASP A 1 79  79  ? 1.991   3.414   68.526 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   577  C  C   . ASP A 1 79  79  ? 3.349   2.738   68.723 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   578  O  O   . ASP A 1 79  79  ? 3.442   1.681   69.359 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   579  C  CB  . ASP A 1 79  79  ? 1.896   4.683   69.374 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   580  C  CG  . ASP A 1 79  79  ? 2.720   5.823   68.821 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   581  O  OD1 . ASP A 1 79  79  ? 3.164   5.739   67.654 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   582  O  OD2 . ASP A 1 79  79  ? 2.911   6.813   69.559 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   583  N  N   . ARG A 1 80  80  ? 4.397   3.335   68.163 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ARG A 1 80  80  ? 5.744   2.782   68.302 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ARG A 1 80  80  ? 6.571   3.464   69.389 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   1 
ATOM   586  O  O   . ARG A 1 80  80  ? 7.064   2.807   70.305 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ARG A 1 80  80  ? 6.521   2.888   66.987 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . ARG A 1 80  80  ? 7.943   2.318   67.089 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  1 
ATOM   589  C  CD  . ARG A 1 80  80  ? 8.806   2.720   65.903 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  1 
ATOM   590  N  NE  . ARG A 1 80  80  ? 8.999   4.164   65.861 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  1 
ATOM   591  C  CZ  . ARG A 1 80  80  ? 9.519   4.817   64.828 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM   592  N  NH1 . ARG A 1 80  80  ? 9.896   4.150   63.747 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM   593  N  NH2 . ARG A 1 80  80  ? 9.664   6.135   64.881 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM   594  N  N   . ASP A 1 81  81  ? 6.723   4.781   69.276 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   595  C  CA  . ASP A 1 81  81  ? 7.532   5.552   70.218 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   596  C  C   . ASP A 1 81  81  ? 6.979   5.587   71.637 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   597  O  O   . ASP A 1 81  81  ? 7.714   5.832   72.594 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   598  C  CB  . ASP A 1 81  81  ? 7.726   6.979   69.699 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   599  C  CG  . ASP A 1 81  81  ? 8.336   7.015   68.305 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   600  O  OD1 . ASP A 1 81  81  ? 9.133   6.109   67.979 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   601  O  OD2 . ASP A 1 81  81  ? 8.027   7.956   67.540 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   602  N  N   . ALA A 1 82  82  ? 5.681   5.350   71.772 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   603  C  CA  . ALA A 1 82  82  ? 5.047   5.325   73.078 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   604  C  C   . ALA A 1 82  82  ? 4.052   4.173   73.070 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   605  O  O   . ALA A 1 82  82  ? 3.518   3.813   72.018 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   606  C  CB  . ALA A 1 82  82  ? 4.330   6.649   73.347 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   607  N  N   . ASN A 1 83  83  ? 3.815   3.581   74.233 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A N   1 
ATOM   608  C  CA  . ASN A 1 83  83  ? 2.865   2.486   74.316 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A CA  1 
ATOM   609  C  C   . ASN A 1 83  83  ? 1.478   3.071   74.552 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A C   1 
ATOM   610  O  O   . ASN A 1 83  83  ? 0.996   3.137   75.680 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A O   1 
ATOM   611  C  CB  . ASN A 1 83  83  ? 3.234   1.526   75.444 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . ASN A 1 83  83  ? 2.394   0.267   75.422 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A CG  1 
ATOM   613  O  OD1 . ASN A 1 83  83  ? 2.244   -0.367  74.378 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A OD1 1 
ATOM   614  N  ND2 . ASN A 1 83  83  ? 1.846   -0.105  76.571 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 83  ASN A ND2 1 
ATOM   615  N  N   . GLN A 1 84  84  ? 0.852   3.512   73.468 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N   1 
ATOM   616  C  CA  . GLN A 1 84  84  ? -0.474  4.099   73.527 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA  1 
ATOM   617  C  C   . GLN A 1 84  84  ? -1.260  3.631   72.308 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C   1 
ATOM   618  O  O   . GLN A 1 84  84  ? -0.684  3.292   71.270 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O   1 
ATOM   619  C  CB  . GLN A 1 84  84  ? -0.372  5.618   73.519 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . GLN A 1 84  84  ? 0.323   6.162   72.288 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG  1 
ATOM   621  C  CD  . GLN A 1 84  84  ? 0.625   7.633   72.410 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CD  1 
ATOM   622  O  OE1 . GLN A 1 84  84  ? 0.233   8.277   73.383 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A OE1 1 
ATOM   623  N  NE2 . GLN A 1 84  84  ? 1.321   8.179   71.419 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A NE2 1 
ATOM   624  N  N   . LEU A 1 85  85  ? -2.579  3.636   72.429 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N   1 
ATOM   625  C  CA  . LEU A 1 85  85  ? -3.421  3.180   71.344 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA  1 
ATOM   626  C  C   . LEU A 1 85  85  ? -4.092  4.288   70.564 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C   1 
ATOM   627  O  O   . LEU A 1 85  85  ? -4.534  5.283   71.134 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O   1 
ATOM   628  C  CB  . LEU A 1 85  85  ? -4.497  2.247   71.893 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB  1 
ATOM   629  C  CG  . LEU A 1 85  85  ? -4.000  1.024   72.662 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG  1 
ATOM   630  C  CD1 . LEU A 1 85  85  ? -5.190  0.250   73.200 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1 1 
ATOM   631  C  CD2 . LEU A 1 85  85  ? -3.167  0.148   71.745 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2 1 
ATOM   632  N  N   . PHE A 1 86  86  ? -4.139  4.118   69.249 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A N   1 
ATOM   633  C  CA  . PHE A 1 86  86  ? -4.831  5.062   68.386 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CA  1 
ATOM   634  C  C   . PHE A 1 86  86  ? -6.121  4.329   68.055 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A C   1 
ATOM   635  O  O   . PHE A 1 86  86  ? -6.108  3.209   67.530 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A O   1 
ATOM   636  C  CB  . PHE A 1 86  86  ? -4.025  5.373   67.126 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CB  1 
ATOM   637  C  CG  . PHE A 1 86  86  ? -2.959  6.399   67.347 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CG  1 
ATOM   638  C  CD1 . PHE A 1 86  86  ? -1.790  6.070   68.029 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD1 1 
ATOM   639  C  CD2 . PHE A 1 86  86  ? -3.157  7.719   66.949 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CD2 1 
ATOM   640  C  CE1 . PHE A 1 86  86  ? -0.834  7.039   68.317 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE1 1 
ATOM   641  C  CE2 . PHE A 1 86  86  ? -2.207  8.700   67.231 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CE2 1 
ATOM   642  C  CZ  . PHE A 1 86  86  ? -1.042  8.359   67.919 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 86  PHE A CZ  1 
ATOM   643  N  N   . VAL A 1 87  87  ? -7.237  4.955   68.388 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
ATOM   644  C  CA  . VAL A 1 87  87  ? -8.527  4.325   68.184 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
ATOM   645  C  C   . VAL A 1 87  87  ? -9.447  5.093   67.251 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
ATOM   646  O  O   . VAL A 1 87  87  ? -9.708  6.281   67.451 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
ATOM   647  C  CB  . VAL A 1 87  87  ? -9.241  4.135   69.549 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
ATOM   648  C  CG1 . VAL A 1 87  87  ? -10.572 3.409   69.363 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
ATOM   649  C  CG2 . VAL A 1 87  87  ? -8.330  3.366   70.500 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
ATOM   650  N  N   . ALA A 1 88  88  ? -9.924  4.403   66.222 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N   1 
ATOM   651  C  CA  . ALA A 1 88  88  ? -10.857 4.992   65.271 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA  1 
ATOM   652  C  C   . ALA A 1 88  88  ? -12.223 4.871   65.944 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C   1 
ATOM   653  O  O   . ALA A 1 88  88  ? -12.633 3.778   66.314 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O   1 
ATOM   654  C  CB  . ALA A 1 88  88  ? -10.839 4.210   63.966 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB  1 
ATOM   655  N  N   . ASP A 1 89  89  ? -12.914 5.993   66.112 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A N   1 
ATOM   656  C  CA  . ASP A 1 89  89  ? -14.220 6.001   66.771 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CA  1 
ATOM   657  C  C   . ASP A 1 89  89  ? -15.280 6.552   65.827 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A C   1 
ATOM   658  O  O   . ASP A 1 89  89  ? -15.151 7.662   65.319 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A O   1 
ATOM   659  C  CB  . ASP A 1 89  89  ? -14.138 6.853   68.038 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CB  1 
ATOM   660  C  CG  . ASP A 1 89  89  ? -15.394 6.784   68.873 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CG  1 
ATOM   661  O  OD1 . ASP A 1 89  89  ? -16.460 7.231   68.395 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A OD1 1 
ATOM   662  O  OD2 . ASP A 1 89  89  ? -15.308 6.282   70.013 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A OD2 1 
ATOM   663  N  N   . MET A 1 90  90  ? -16.327 5.770   65.589 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 90  MET A N   1 
ATOM   664  C  CA  . MET A 1 90  90  ? -17.394 6.178   64.678 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 90  MET A CA  1 
ATOM   665  C  C   . MET A 1 90  90  ? -18.117 7.461   65.081 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 90  MET A C   1 
ATOM   666  O  O   . MET A 1 90  90  ? -18.749 8.104   64.246 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 90  MET A O   1 
ATOM   667  C  CB  . MET A 1 90  90  ? -18.402 5.038   64.527 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 90  MET A CB  1 
ATOM   668  C  CG  . MET A 1 90  90  ? -17.843 3.816   63.808 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 90  MET A CG  1 
ATOM   669  S  SD  . MET A 1 90  90  ? -17.672 4.070   62.032 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 90  MET A SD  1 
ATOM   670  C  CE  . MET A 1 90  90  ? -19.383 3.653   61.516 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 90  MET A CE  1 
ATOM   671  N  N   . ARG A 1 91  91  ? -18.016 7.841   66.353 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A N   1 
ATOM   672  C  CA  . ARG A 1 91  91  ? -18.669 9.059   66.840 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CA  1 
ATOM   673  C  C   . ARG A 1 91  91  ? -17.695 10.171  67.196 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A C   1 
ATOM   674  O  O   . ARG A 1 91  91  ? -18.002 11.352  67.022 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A O   1 
ATOM   675  C  CB  . ARG A 1 91  91  ? -19.519 8.758   68.085 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . ARG A 1 91  91  ? -20.817 8.028   67.804 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CG  1 
ATOM   677  C  CD  . ARG A 1 91  91  ? -21.731 8.875   66.942 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CD  1 
ATOM   678  N  NE  . ARG A 1 91  91  ? -22.387 9.940   67.696 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NE  1 
ATOM   679  C  CZ  . ARG A 1 91  91  ? -22.867 11.048  67.142 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A CZ  1 
ATOM   680  N  NH1 . ARG A 1 91  91  ? -22.747 11.235  65.832 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH1 1 
ATOM   681  N  NH2 . ARG A 1 91  91  ? -23.491 11.955  67.885 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 91  ARG A NH2 1 
ATOM   682  N  N   . LEU A 1 92  92  ? -16.519 9.796   67.689 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   683  C  CA  . LEU A 1 92  92  ? -15.544 10.780  68.136 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   684  C  C   . LEU A 1 92  92  ? -14.324 11.043  67.249 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   685  O  O   . LEU A 1 92  92  ? -13.486 11.881  67.585 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   686  C  CB  . LEU A 1 92  92  ? -15.096 10.406  69.552 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . LEU A 1 92  92  ? -16.258 10.244  70.541 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   688  C  CD1 . LEU A 1 92  92  ? -15.749 9.754   71.906 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   689  C  CD2 . LEU A 1 92  92  ? -16.976 11.578  70.678 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   690  N  N   . GLY A 1 93  93  ? -14.221 10.338  66.126 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N   1 
ATOM   691  C  CA  . GLY A 1 93  93  ? -13.099 10.546  65.224 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA  1 
ATOM   692  C  C   . GLY A 1 93  93  ? -11.891 9.696   65.568 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C   1 
ATOM   693  O  O   . GLY A 1 93  93  ? -11.964 8.464   65.574 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O   1 
ATOM   694  N  N   . LEU A 1 94  94  ? -10.772 10.351  65.846 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A N   1 
ATOM   695  C  CA  . LEU A 1 94  94  ? -9.544  9.654   66.195 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CA  1 
ATOM   696  C  C   . LEU A 1 94  94  ? -9.196  9.934   67.651 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A C   1 
ATOM   697  O  O   . LEU A 1 94  94  ? -9.146  11.091  68.077 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A O   1 
ATOM   698  C  CB  . LEU A 1 94  94  ? -8.401  10.120  65.294 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CB  1 
ATOM   699  C  CG  . LEU A 1 94  94  ? -7.043  9.456   65.532 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CG  1 
ATOM   700  C  CD1 . LEU A 1 94  94  ? -7.151  7.965   65.257 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD1 1 
ATOM   701  C  CD2 . LEU A 1 94  94  ? -5.988  10.092  64.634 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 94  LEU A CD2 1 
ATOM   702  N  N   . LEU A 1 95  95  ? -8.965  8.874   68.413 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   1 
ATOM   703  C  CA  . LEU A 1 95  95  ? -8.618  9.004   69.820 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  1 
ATOM   704  C  C   . LEU A 1 95  95  ? -7.255  8.391   70.093 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   1 
ATOM   705  O  O   . LEU A 1 95  95  ? -6.825  7.464   69.404 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   1 
ATOM   706  C  CB  . LEU A 1 95  95  ? -9.637  8.276   70.708 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  1 
ATOM   707  C  CG  . LEU A 1 95  95  ? -11.137 8.551   70.549 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  1 
ATOM   708  C  CD1 . LEU A 1 95  95  ? -11.909 7.714   71.568 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 1 
ATOM   709  C  CD2 . LEU A 1 95  95  ? -11.423 10.031  70.758 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 1 
ATOM   710  N  N   . VAL A 1 96  96  ? -6.572  8.930   71.092 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A N   1 
ATOM   711  C  CA  . VAL A 1 96  96  ? -5.294  8.387   71.521 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CA  1 
ATOM   712  C  C   . VAL A 1 96  96  ? -5.627  7.958   72.937 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A C   1 
ATOM   713  O  O   . VAL A 1 96  96  ? -6.015  8.778   73.765 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A O   1 
ATOM   714  C  CB  . VAL A 1 96  96  ? -4.180  9.437   71.542 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CB  1 
ATOM   715  C  CG1 . VAL A 1 96  96  ? -2.873  8.789   71.980 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG1 1 
ATOM   716  C  CG2 . VAL A 1 96  96  ? -4.015  10.031  70.159 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 96  VAL A CG2 1 
ATOM   717  N  N   . VAL A 1 97  97  ? -5.509  6.663   73.204 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A N   1 
ATOM   718  C  CA  . VAL A 1 97  97  ? -5.843  6.135   74.513 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CA  1 
ATOM   719  C  C   . VAL A 1 97  97  ? -4.628  5.572   75.231 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A C   1 
ATOM   720  O  O   . VAL A 1 97  97  ? -3.855  4.816   74.648 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A O   1 
ATOM   721  C  CB  . VAL A 1 97  97  ? -6.907  5.032   74.381 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CB  1 
ATOM   722  C  CG1 . VAL A 1 97  97  ? -7.332  4.547   75.747 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG1 1 
ATOM   723  C  CG2 . VAL A 1 97  97  ? -8.101  5.561   73.596 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG2 1 
ATOM   724  N  N   . GLN A 1 98  98  ? -4.466  5.954   76.497 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A N   1 
ATOM   725  C  CA  . GLN A 1 98  98  ? -3.351  5.476   77.309 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A CA  1 
ATOM   726  C  C   . GLN A 1 98  98  ? -3.795  4.186   77.976 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A C   1 
ATOM   727  O  O   . GLN A 1 98  98  ? -4.994  3.939   78.114 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A O   1 
ATOM   728  C  CB  . GLN A 1 98  98  ? -2.976  6.515   78.370 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A CB  1 
ATOM   729  C  CG  . GLN A 1 98  98  ? -2.592  7.858   77.783 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A CG  1 
ATOM   730  C  CD  . GLN A 1 98  98  ? -1.433  7.753   76.814 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A CD  1 
ATOM   731  O  OE1 . GLN A 1 98  98  ? -1.414  8.420   75.784 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A OE1 1 
ATOM   732  N  NE2 . GLN A 1 98  98  ? -0.455  6.924   77.145 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 98  GLN A NE2 1 
ATOM   733  N  N   . THR A 1 99  99  ? -2.839  3.361   78.389 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   1 
ATOM   734  C  CA  . THR A 1 99  99  ? -3.180  2.091   79.015 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  1 
ATOM   735  C  C   . THR A 1 99  99  ? -3.826  2.229   80.387 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   1 
ATOM   736  O  O   . THR A 1 99  99  ? -4.383  1.259   80.906 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   1 
ATOM   737  C  CB  . THR A 1 99  99  ? -1.953  1.178   79.138 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  1 
ATOM   738  O  OG1 . THR A 1 99  99  ? -0.956  1.825   79.933 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 1 
ATOM   739  C  CG2 . THR A 1 99  99  ? -1.387  0.867   77.759 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 1 
ATOM   740  N  N   . ASP A 1 100 100 ? -3.750  3.419   80.981 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A N   1 
ATOM   741  C  CA  . ASP A 1 100 100 ? -4.374  3.631   82.282 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CA  1 
ATOM   742  C  C   . ASP A 1 100 100 ? -5.832  4.039   82.088 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A C   1 
ATOM   743  O  O   . ASP A 1 100 100 ? -6.554  4.281   83.057 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A O   1 
ATOM   744  C  CB  . ASP A 1 100 100 ? -3.633  4.701   83.099 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CB  1 
ATOM   745  C  CG  . ASP A 1 100 100 ? -3.564  6.044   82.395 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A CG  1 
ATOM   746  O  OD1 . ASP A 1 100 100 ? -4.536  6.417   81.706 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD1 1 
ATOM   747  O  OD2 . ASP A 1 100 100 ? -2.535  6.738   82.544 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 100 ASP A OD2 1 
ATOM   748  N  N   . GLY A 1 101 101 ? -6.260  4.121   80.828 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   749  C  CA  . GLY A 1 101 101 ? -7.638  4.479   80.541 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   750  C  C   . GLY A 1 101 101 ? -7.904  5.930   80.187 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   751  O  O   . GLY A 1 101 101 ? -9.022  6.275   79.792 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   752  N  N   . THR A 1 102 102 ? -6.900  6.789   80.336 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 102 THR A N   1 
ATOM   753  C  CA  . THR A 1 102 102 ? -7.074  8.194   79.996 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CA  1 
ATOM   754  C  C   . THR A 1 102 102 ? -7.009  8.295   78.479 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 102 THR A C   1 
ATOM   755  O  O   . THR A 1 102 102 ? -6.356  7.481   77.824 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 102 THR A O   1 
ATOM   756  C  CB  . THR A 1 102 102 ? -5.969  9.088   80.622 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CB  1 
ATOM   757  O  OG1 . THR A 1 102 102 ? -4.685  8.688   80.134 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 
ATOM   758  C  CG2 . THR A 1 102 102 ? -5.987  8.971   82.143 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 
ATOM   759  N  N   . PHE A 1 103 103 ? -7.684  9.284   77.914 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A N   1 
ATOM   760  C  CA  . PHE A 1 103 103 ? -7.686  9.434   76.470 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CA  1 
ATOM   761  C  C   . PHE A 1 103 103 ? -7.813  10.893  76.058 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A C   1 
ATOM   762  O  O   . PHE A 1 103 103 ? -8.136  11.762  76.864 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A O   1 
ATOM   763  C  CB  . PHE A 1 103 103 ? -8.855  8.663   75.867 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CB  1 
ATOM   764  C  CG  . PHE A 1 103 103 ? -10.181 9.302   76.137 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CG  1 
ATOM   765  C  CD1 . PHE A 1 103 103 ? -10.778 9.189   77.385 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD1 1 
ATOM   766  C  CD2 . PHE A 1 103 103 ? -10.801 10.079  75.162 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CD2 1 
ATOM   767  C  CE1 . PHE A 1 103 103 ? -11.976 9.847   77.662 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE1 1 
ATOM   768  C  CE2 . PHE A 1 103 103 ? -11.996 10.739  75.429 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CE2 1 
ATOM   769  C  CZ  . PHE A 1 103 103 ? -12.584 10.624  76.680 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 103 PHE A CZ  1 
ATOM   770  N  N   . GLU A 1 104 104 ? -7.589  11.139  74.776 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A N   1 
ATOM   771  C  CA  . GLU A 1 104 104 ? -7.674  12.474  74.228 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CA  1 
ATOM   772  C  C   . GLU A 1 104 104 ? -8.209  12.391  72.804 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A C   1 
ATOM   773  O  O   . GLU A 1 104 104 ? -7.809  11.516  72.035 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A O   1 
ATOM   774  C  CB  . GLU A 1 104 104 ? -6.282  13.105  74.231 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CB  1 
ATOM   775  C  CG  . GLU A 1 104 104 ? -6.237  14.543  73.771 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CG  1 
ATOM   776  C  CD  . GLU A 1 104 104 ? -4.839  15.119  73.863 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A CD  1 
ATOM   777  O  OE1 . GLU A 1 104 104 ? -4.217  14.980  74.939 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE1 1 
ATOM   778  O  OE2 . GLU A 1 104 104 ? -4.365  15.708  72.869 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLU A OE2 1 
ATOM   779  N  N   . GLU A 1 105 105 ? -9.130  13.283  72.461 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   1 
ATOM   780  C  CA  . GLU A 1 105 105 ? -9.680  13.311  71.111 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  1 
ATOM   781  C  C   . GLU A 1 105 105 ? -8.683  14.108  70.276 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   1 
ATOM   782  O  O   . GLU A 1 105 105 ? -8.398  15.261  70.583 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   1 
ATOM   783  C  CB  . GLU A 1 105 105 ? -11.048 13.990  71.110 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  1 
ATOM   784  C  CG  . GLU A 1 105 105 ? -11.729 14.022  69.756 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  1 
ATOM   785  C  CD  . GLU A 1 105 105 ? -13.128 14.614  69.829 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  1 
ATOM   786  O  OE1 . GLU A 1 105 105 ? -13.289 15.676  70.469 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 
ATOM   787  O  OE2 . GLU A 1 105 105 ? -14.062 14.025  69.243 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 
ATOM   788  N  N   . ILE A 1 106 106 ? -8.151  13.489  69.226 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A N   1 
ATOM   789  C  CA  . ILE A 1 106 106 ? -7.148  14.132  68.382 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CA  1 
ATOM   790  C  C   . ILE A 1 106 106 ? -7.571  15.355  67.587 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A C   1 
ATOM   791  O  O   . ILE A 1 106 106 ? -6.861  16.353  67.585 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A O   1 
ATOM   792  C  CB  . ILE A 1 106 106 ? -6.509  13.117  67.395 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CB  1 
ATOM   793  C  CG1 . ILE A 1 106 106 ? -5.568  12.182  68.151 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 
ATOM   794  C  CG2 . ILE A 1 106 106 ? -5.721  13.851  66.312 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 
ATOM   795  C  CD1 . ILE A 1 106 106 ? -4.407  12.900  68.815 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 
ATOM   796  N  N   . ALA A 1 107 107 ? -8.706  15.291  66.901 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A N   1 
ATOM   797  C  CA  . ALA A 1 107 107 ? -9.127  16.434  66.101 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CA  1 
ATOM   798  C  C   . ALA A 1 107 107 ? -10.627 16.523  65.878 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A C   1 
ATOM   799  O  O   . ALA A 1 107 107 ? -11.326 15.513  65.831 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A O   1 
ATOM   800  C  CB  . ALA A 1 107 107 ? -8.409  16.407  64.755 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 107 ALA A CB  1 
ATOM   801  N  N   . LYS A 1 108 108 ? -11.115 17.749  65.740 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A N   1 
ATOM   802  C  CA  . LYS A 1 108 108 ? -12.530 17.984  65.501 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CA  1 
ATOM   803  C  C   . LYS A 1 108 108 ? -12.691 18.472  64.073 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A C   1 
ATOM   804  O  O   . LYS A 1 108 108 ? -13.798 18.515  63.540 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A O   1 
ATOM   805  C  CB  . LYS A 1 108 108 ? -13.071 19.033  66.475 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CB  1 
ATOM   806  C  CG  . LYS A 1 108 108 ? -13.178 18.544  67.910 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CG  1 
ATOM   807  C  CD  . LYS A 1 108 108 ? -13.815 19.589  68.811 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CD  1 
ATOM   808  C  CE  . LYS A 1 108 108 ? -14.055 19.039  70.216 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A CE  1 
ATOM   809  N  NZ  . LYS A 1 108 108 ? -15.022 17.899  70.227 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 108 LYS A NZ  1 
ATOM   810  N  N   . LYS A 1 109 109 ? -11.565 18.832  63.463 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A N   1 
ATOM   811  C  CA  . LYS A 1 109 109 ? -11.538 19.331  62.095 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CA  1 
ATOM   812  C  C   . LYS A 1 109 109 ? -10.255 18.904  61.394 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A C   1 
ATOM   813  O  O   . LYS A 1 109 109 ? -9.212  18.766  62.030 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A O   1 
ATOM   814  C  CB  . LYS A 1 109 109 ? -11.628 20.859  62.093 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CB  1 
ATOM   815  C  CG  . LYS A 1 109 109 ? -12.938 21.415  62.625 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CG  1 
ATOM   816  C  CD  . LYS A 1 109 109 ? -13.007 22.923  62.427 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CD  1 
ATOM   817  C  CE  . LYS A 1 109 109 ? -14.395 23.468  62.749 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A CE  1 
ATOM   818  N  NZ  . LYS A 1 109 109 ? -14.471 24.944  62.549 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 109 LYS A NZ  1 
ATOM   819  N  N   . ASP A 1 110 110 ? -10.331 18.698  60.083 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   820  C  CA  . ASP A 1 110 110 ? -9.156  18.298  59.316 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   821  C  C   . ASP A 1 110 110 ? -8.327  19.515  58.897 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   822  O  O   . ASP A 1 110 110 ? -8.599  20.641  59.317 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   823  C  CB  . ASP A 1 110 110 ? -9.563  17.494  58.075 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   824  C  CG  . ASP A 1 110 110 ? -10.465 18.274  57.141 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   825  O  OD1 . ASP A 1 110 110 ? -10.353 19.516  57.105 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   826  O  OD2 . ASP A 1 110 110 ? -11.276 17.646  56.427 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   827  N  N   . SER A 1 111 111 ? -7.324  19.278  58.057 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 111 SER A N   1 
ATOM   828  C  CA  . SER A 1 111 111 ? -6.427  20.329  57.588 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 111 SER A CA  1 
ATOM   829  C  C   . SER A 1 111 111 ? -7.125  21.447  56.821 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 111 SER A C   1 
ATOM   830  O  O   . SER A 1 111 111 ? -6.658  22.584  56.818 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 111 SER A O   1 
ATOM   831  C  CB  . SER A 1 111 111 ? -5.333  19.724  56.705 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 111 SER A CB  1 
ATOM   832  O  OG  . SER A 1 111 111 ? -5.880  19.203  55.503 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 111 SER A OG  1 
ATOM   833  N  N   . GLU A 1 112 112 ? -8.235  21.122  56.166 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N   1 
ATOM   834  C  CA  . GLU A 1 112 112 ? -8.979  22.113  55.395 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA  1 
ATOM   835  C  C   . GLU A 1 112 112 ? -10.053 22.819  56.223 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C   1 
ATOM   836  O  O   . GLU A 1 112 112 ? -10.857 23.581  55.687 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O   1 
ATOM   837  C  CB  . GLU A 1 112 112 ? -9.632  21.458  54.175 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB  1 
ATOM   838  C  CG  . GLU A 1 112 112 ? -8.652  20.850  53.184 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG  1 
ATOM   839  C  CD  . GLU A 1 112 112 ? -7.646  21.859  52.663 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD  1 
ATOM   840  O  OE1 . GLU A 1 112 112 ? -8.068  22.899  52.108 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1 
ATOM   841  O  OE2 . GLU A 1 112 112 ? -6.430  21.610  52.808 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1 
ATOM   842  N  N   . GLY A 1 113 113 ? -10.071 22.563  57.526 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N   1 
ATOM   843  C  CA  . GLY A 1 113 113 ? -11.055 23.201  58.381 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA  1 
ATOM   844  C  C   . GLY A 1 113 113 ? -12.427 22.551  58.380 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C   1 
ATOM   845  O  O   . GLY A 1 113 113 ? -13.349 23.048  59.027 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O   1 
ATOM   846  N  N   . ARG A 1 114 114 ? -12.570 21.444  57.655 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A N   1 
ATOM   847  C  CA  . ARG A 1 114 114 ? -13.839 20.721  57.585 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CA  1 
ATOM   848  C  C   . ARG A 1 114 114 ? -14.045 19.912  58.861 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A C   1 
ATOM   849  O  O   . ARG A 1 114 114 ? -13.077 19.491  59.497 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A O   1 
ATOM   850  C  CB  . ARG A 1 114 114 ? -13.837 19.771  56.385 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CB  1 
ATOM   851  C  CG  . ARG A 1 114 114 ? -14.717 20.196  55.220 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CG  1 
ATOM   852  C  CD  . ARG A 1 114 114 ? -13.909 20.329  53.936 1.00 50.77 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CD  1 
ATOM   853  N  NE  . ARG A 1 114 114 ? -12.981 19.214  53.754 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NE  1 
ATOM   854  C  CZ  . ARG A 1 114 114 ? -12.112 19.118  52.753 1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CZ  1 
ATOM   855  N  NH1 . ARG A 1 114 114 ? -11.305 18.069  52.675 1.00 57.32 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH1 1 
ATOM   856  N  NH2 . ARG A 1 114 114 ? -12.052 20.067  51.827 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH2 1 
ATOM   857  N  N   . ARG A 1 115 115 ? -15.301 19.692  59.243 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A N   1 
ATOM   858  C  CA  . ARG A 1 115 115 ? -15.576 18.909  60.445 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CA  1 
ATOM   859  C  C   . ARG A 1 115 115 ? -15.124 17.472  60.228 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A C   1 
ATOM   860  O  O   . ARG A 1 115 115 ? -15.342 16.898  59.166 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A O   1 
ATOM   861  C  CB  . ARG A 1 115 115 ? -17.071 18.914  60.797 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CB  1 
ATOM   862  C  CG  . ARG A 1 115 115 ? -17.545 20.135  61.578 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CG  1 
ATOM   863  C  CD  . ARG A 1 115 115 ? -17.934 21.286  60.662 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CD  1 
ATOM   864  N  NE  . ARG A 1 115 115 ? -19.007 20.906  59.742 1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NE  1 
ATOM   865  C  CZ  . ARG A 1 115 115 ? -19.768 21.768  59.072 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A CZ  1 
ATOM   866  N  NH1 . ARG A 1 115 115 ? -19.583 23.077  59.213 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH1 1 
ATOM   867  N  NH2 . ARG A 1 115 115 ? -20.719 21.320  58.259 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 115 ARG A NH2 1 
ATOM   868  N  N   . MET A 1 116 116 ? -14.494 16.907  61.248 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 116 MET A N   1 
ATOM   869  C  CA  . MET A 1 116 116 ? -13.999 15.542  61.207 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 116 MET A CA  1 
ATOM   870  C  C   . MET A 1 116 116 ? -15.144 14.539  61.044 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 116 MET A C   1 
ATOM   871  O  O   . MET A 1 116 116 ? -16.255 14.756  61.539 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 116 MET A O   1 
ATOM   872  C  CB  . MET A 1 116 116 ? -13.237 15.254  62.501 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 116 MET A CB  1 
ATOM   873  C  CG  . MET A 1 116 116 ? -12.433 13.975  62.505 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 116 MET A CG  1 
ATOM   874  S  SD  . MET A 1 116 116 ? -11.138 13.961  61.246 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 116 MET A SD  1 
ATOM   875  C  CE  . MET A 1 116 116 ? -11.032 12.215  60.953 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 116 MET A CE  1 
ATOM   876  N  N   . GLN A 1 117 117 ? -14.875 13.448  60.334 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A N   1 
ATOM   877  C  CA  . GLN A 1 117 117 ? -15.874 12.397  60.139 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CA  1 
ATOM   878  C  C   . GLN A 1 117 117 ? -15.587 11.228  61.091 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A C   1 
ATOM   879  O  O   . GLN A 1 117 117 ? -14.437 11.012  61.482 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A O   1 
ATOM   880  C  CB  . GLN A 1 117 117 ? -15.843 11.896  58.694 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CB  1 
ATOM   881  C  CG  . GLN A 1 117 117 ? -16.729 12.671  57.731 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CG  1 
ATOM   882  C  CD  . GLN A 1 117 117 ? -16.570 12.198  56.300 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A CD  1 
ATOM   883  O  OE1 . GLN A 1 117 117 ? -15.866 12.815  55.508 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A OE1 1 
ATOM   884  N  NE2 . GLN A 1 117 117 ? -17.208 11.082  55.969 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 117 GLN A NE2 1 
ATOM   885  N  N   . GLY A 1 118 118 ? -16.632 10.490  61.467 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N   1 
ATOM   886  C  CA  . GLY A 1 118 118 ? -16.466 9.341   62.351 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA  1 
ATOM   887  C  C   . GLY A 1 118 118 ? -15.619 8.272   61.670 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C   1 
ATOM   888  O  O   . GLY A 1 118 118 ? -15.848 7.955   60.503 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O   1 
ATOM   889  N  N   . CYS A 1 119 119 ? -14.644 7.717   62.384 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A N   1 
ATOM   890  C  CA  . CYS A 1 119 119 ? -13.764 6.712   61.798 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CA  1 
ATOM   891  C  C   . CYS A 1 119 119 ? -14.050 5.267   62.205 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A C   1 
ATOM   892  O  O   . CYS A 1 119 119 ? -14.700 4.996   63.221 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A O   1 
ATOM   893  C  CB  . CYS A 1 119 119 ? -12.310 7.064   62.112 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A CB  1 
ATOM   894  S  SG  . CYS A 1 119 119 ? -11.869 8.748   61.588 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 119 CYS A SG  1 
ATOM   895  N  N   . ASN A 1 120 120 ? -13.542 4.335   61.407 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A N   1 
ATOM   896  C  CA  . ASN A 1 120 120 ? -13.774 2.930   61.663 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A CA  1 
ATOM   897  C  C   . ASN A 1 120 120 ? -12.518 2.093   61.909 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A C   1 
ATOM   898  O  O   . ASN A 1 120 120 ? -12.464 1.338   62.874 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A O   1 
ATOM   899  C  CB  . ASN A 1 120 120 ? -14.578 2.344   60.504 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A CB  1 
ATOM   900  C  CG  . ASN A 1 120 120 ? -15.008 0.927   60.762 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A CG  1 
ATOM   901  O  OD1 . ASN A 1 120 120 ? -14.206 0.006   60.670 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A OD1 1 
ATOM   902  N  ND2 . ASN A 1 120 120 ? -16.283 0.743   61.106 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 120 ASN A ND2 1 
ATOM   903  N  N   . ASP A 1 121 121 ? -11.518 2.208   61.040 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A N   1 
ATOM   904  C  CA  . ASP A 1 121 121 ? -10.289 1.432   61.219 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CA  1 
ATOM   905  C  C   . ASP A 1 121 121 ? -9.096  2.286   60.794 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A C   1 
ATOM   906  O  O   . ASP A 1 121 121 ? -9.266  3.329   60.163 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A O   1 
ATOM   907  C  CB  . ASP A 1 121 121 ? -10.341 0.137   60.389 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CB  1 
ATOM   908  C  CG  . ASP A 1 121 121 ? -9.559  -1.021  61.037 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A CG  1 
ATOM   909  O  OD1 . ASP A 1 121 121 ? -8.753  -0.781  61.962 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD1 1 
ATOM   910  O  OD2 . ASP A 1 121 121 ? -9.745  -2.180  60.609 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 121 ASP A OD2 1 
ATOM   911  N  N   . CYS A 1 122 122 ? -7.894  1.849   61.150 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A N   1 
ATOM   912  C  CA  . CYS A 1 122 122 ? -6.693  2.591   60.808 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A CA  1 
ATOM   913  C  C   . CYS A 1 122 122 ? -5.484  1.674   60.697 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A C   1 
ATOM   914  O  O   . CYS A 1 122 122 ? -5.481  0.560   61.222 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A O   1 
ATOM   915  C  CB  . CYS A 1 122 122 ? -6.434  3.689   61.849 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A CB  1 
ATOM   916  S  SG  . CYS A 1 122 122 ? -6.359  3.110   63.564 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 122 CYS A SG  1 
ATOM   917  N  N   . ALA A 1 123 123 ? -4.465  2.148   59.990 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   1 
ATOM   918  C  CA  . ALA A 1 123 123 ? -3.245  1.381   59.795 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  1 
ATOM   919  C  C   . ALA A 1 123 123 ? -2.057  2.323   59.651 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   1 
ATOM   920  O  O   . ALA A 1 123 123 ? -2.112  3.304   58.902 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   1 
ATOM   921  C  CB  . ALA A 1 123 123 ? -3.371  0.500   58.543 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  1 
ATOM   922  N  N   . PHE A 1 124 124 ? -0.993  2.025   60.384 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A N   1 
ATOM   923  C  CA  . PHE A 1 124 124 ? 0.237   2.818   60.340 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CA  1 
ATOM   924  C  C   . PHE A 1 124 124 ? 1.126   2.316   59.216 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A C   1 
ATOM   925  O  O   . PHE A 1 124 124 ? 1.150   1.118   58.957 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A O   1 
ATOM   926  C  CB  . PHE A 1 124 124 ? 1.046   2.631   61.631 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CB  1 
ATOM   927  C  CG  . PHE A 1 124 124 ? 0.687   3.574   62.735 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CG  1 
ATOM   928  C  CD1 . PHE A 1 124 124 ? 0.901   4.940   62.598 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD1 1 
ATOM   929  C  CD2 . PHE A 1 124 124 ? 0.190   3.090   63.937 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CD2 1 
ATOM   930  C  CE1 . PHE A 1 124 124 ? 0.630   5.816   63.654 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE1 1 
ATOM   931  C  CE2 . PHE A 1 124 124 ? -0.082  3.950   64.994 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CE2 1 
ATOM   932  C  CZ  . PHE A 1 124 124 ? 0.140   5.319   64.853 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 124 PHE A CZ  1 
ATOM   933  N  N   . ASP A 1 125 125 ? 1.832   3.210   58.525 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A N   1 
ATOM   934  C  CA  . ASP A 1 125 125 ? 2.798   2.724   57.549 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CA  1 
ATOM   935  C  C   . ASP A 1 125 125 ? 4.099   2.769   58.363 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A C   1 
ATOM   936  O  O   . ASP A 1 125 125 ? 4.105   3.293   59.480 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A O   1 
ATOM   937  C  CB  . ASP A 1 125 125 ? 2.890   3.589   56.272 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CB  1 
ATOM   938  C  CG  . ASP A 1 125 125 ? 3.195   5.044   56.543 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CG  1 
ATOM   939  O  OD1 . ASP A 1 125 125 ? 3.997   5.353   57.453 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A OD1 1 
ATOM   940  O  OD2 . ASP A 1 125 125 ? 2.633   5.887   55.808 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A OD2 1 
ATOM   941  N  N   . TYR A 1 126 126 ? 5.188   2.219   57.837 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A N   1 
ATOM   942  C  CA  . TYR A 1 126 126 ? 6.433   2.196   58.594 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CA  1 
ATOM   943  C  C   . TYR A 1 126 126 ? 7.091   3.544   58.871 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A C   1 
ATOM   944  O  O   . TYR A 1 126 126 ? 8.071   3.611   59.605 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A O   1 
ATOM   945  C  CB  . TYR A 1 126 126 ? 7.437   1.244   57.941 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . TYR A 1 126 126 ? 7.071   -0.217  58.096 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CG  1 
ATOM   947  C  CD1 . TYR A 1 126 126 ? 6.248   -0.646  59.140 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD1 1 
ATOM   948  C  CD2 . TYR A 1 126 126 ? 7.572   -1.178  57.217 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CD2 1 
ATOM   949  C  CE1 . TYR A 1 126 126 ? 5.932   -2.000  59.309 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE1 1 
ATOM   950  C  CE2 . TYR A 1 126 126 ? 7.266   -2.527  57.372 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CE2 1 
ATOM   951  C  CZ  . TYR A 1 126 126 ? 6.446   -2.932  58.419 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A CZ  1 
ATOM   952  O  OH  . TYR A 1 126 126 ? 6.140   -4.265  58.568 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 126 TYR A OH  1 
ATOM   953  N  N   . GLU A 1 127 127 ? 6.547   4.614   58.306 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A N   1 
ATOM   954  C  CA  . GLU A 1 127 127 ? 7.104   5.938   58.540 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CA  1 
ATOM   955  C  C   . GLU A 1 127 127 ? 6.377   6.622   59.692 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A C   1 
ATOM   956  O  O   . GLU A 1 127 127 ? 6.752   7.718   60.116 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A O   1 
ATOM   957  C  CB  . GLU A 1 127 127 ? 7.003   6.792   57.279 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CB  1 
ATOM   958  C  CG  . GLU A 1 127 127 ? 7.729   6.191   56.091 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CG  1 
ATOM   959  C  CD  . GLU A 1 127 127 ? 7.732   7.102   54.883 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A CD  1 
ATOM   960  O  OE1 . GLU A 1 127 127 ? 6.648   7.595   54.498 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A OE1 1 
ATOM   961  O  OE2 . GLU A 1 127 127 ? 8.822   7.319   54.314 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 127 GLU A OE2 1 
ATOM   962  N  N   . GLY A 1 128 128 ? 5.331   5.976   60.199 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   1 
ATOM   963  C  CA  . GLY A 1 128 128 ? 4.599   6.556   61.308 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  1 
ATOM   964  C  C   . GLY A 1 128 128 ? 3.353   7.329   60.923 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   1 
ATOM   965  O  O   . GLY A 1 128 128 ? 2.742   7.962   61.775 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   1 
ATOM   966  N  N   . ASN A 1 129 129 ? 2.982   7.308   59.647 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A N   1 
ATOM   967  C  CA  . ASN A 1 129 129 ? 1.769   7.992   59.217 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CA  1 
ATOM   968  C  C   . ASN A 1 129 129 ? 0.602   7.038   59.450 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A C   1 
ATOM   969  O  O   . ASN A 1 129 129 ? 0.731   5.828   59.236 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A O   1 
ATOM   970  C  CB  . ASN A 1 129 129 ? 1.852   8.360   57.740 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CB  1 
ATOM   971  C  CG  . ASN A 1 129 129 ? 2.965   9.339   57.454 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A CG  1 
ATOM   972  O  OD1 . ASN A 1 129 129 ? 2.989   10.445  57.998 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A OD1 1 
ATOM   973  N  ND2 . ASN A 1 129 129 ? 3.897   8.941   56.601 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 129 ASN A ND2 1 
ATOM   974  N  N   . LEU A 1 130 130 ? -0.526  7.579   59.899 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   1 
ATOM   975  C  CA  . LEU A 1 130 130 ? -1.695  6.758   60.175 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  1 
ATOM   976  C  C   . LEU A 1 130 130 ? -2.771  6.930   59.113 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   1 
ATOM   977  O  O   . LEU A 1 130 130 ? -3.293  8.028   58.917 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   1 
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ATOM   982  N  N   . TRP A 1 131 131 ? -3.099  5.838   58.431 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A N   1 
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ATOM   985  O  O   . TRP A 1 131 131 ? -5.475  4.385   58.705 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A O   1 
ATOM   986  C  CB  . TRP A 1 131 131 ? -3.705  4.983   56.230 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CB  1 
ATOM   987  C  CG  . TRP A 1 131 131 ? -2.382  5.450   55.659 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CG  1 
ATOM   988  C  CD1 . TRP A 1 131 131 ? -1.129  5.077   56.071 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD1 1 
ATOM   989  C  CD2 . TRP A 1 131 131 ? -2.189  6.414   54.614 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CD2 1 
ATOM   990  N  NE1 . TRP A 1 131 131 ? -0.172  5.746   55.346 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A NE1 1 
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ATOM   993  C  CZ2 . TRP A 1 131 131 ? -0.243  7.445   53.492 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 131 TRP A CZ2 1 
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ATOM   996  N  N   . ILE A 1 132 132 ? -6.477  6.208   57.840 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A N   1 
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ATOM   1015 C  CB  . ALA A 1 134 134 ? -13.733 8.649   57.962 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
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ATOM   1029 C  CA  . GLY A 1 137 137 ? -20.775 11.294  58.908 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A CA  1 
ATOM   1030 C  C   . GLY A 1 137 137 ? -19.977 12.088  59.924 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A C   1 
ATOM   1031 O  O   . GLY A 1 137 137 ? -19.079 11.538  60.569 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A O   1 
ATOM   1032 N  N   . GLU A 1 138 138 ? -20.302 13.367  60.085 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A N   1 
ATOM   1033 C  CA  . GLU A 1 138 138 ? -19.585 14.215  61.031 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CA  1 
ATOM   1034 C  C   . GLU A 1 138 138 ? -19.616 13.661  62.447 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A C   1 
ATOM   1035 O  O   . GLU A 1 138 138 ? -20.571 13.001  62.853 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A O   1 
ATOM   1036 C  CB  . GLU A 1 138 138 ? -20.160 15.632  61.022 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CB  1 
ATOM   1037 C  CG  . GLU A 1 138 138 ? -20.096 16.304  59.662 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CG  1 
ATOM   1038 C  CD  . GLU A 1 138 138 ? -20.627 17.727  59.684 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A CD  1 
ATOM   1039 O  OE1 . GLU A 1 138 138 ? -21.761 17.940  60.169 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE1 1 
ATOM   1040 O  OE2 . GLU A 1 138 138 ? -19.909 18.630  59.208 1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 138 GLU A OE2 1 
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ATOM   1042 C  CA  . VAL A 1 139 139 ? -18.442 13.472  64.569 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA  1 
ATOM   1043 C  C   . VAL A 1 139 139 ? -19.421 14.199  65.482 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C   1 
ATOM   1044 O  O   . VAL A 1 139 139 ? -20.043 15.191  65.084 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O   1 
ATOM   1045 C  CB  . VAL A 1 139 139 ? -17.016 13.695  65.109 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB  1 
ATOM   1046 C  CG1 . VAL A 1 139 139 ? -16.038 12.780  64.384 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1 1 
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ATOM   1069 C  CB  . ASP A 1 143 143 ? -27.629 13.858  63.459 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A CB  1 
ATOM   1070 C  CG  . ASP A 1 143 143 ? -28.863 13.339  64.174 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A CG  1 
ATOM   1071 O  OD1 . ASP A 1 143 143 ? -29.068 12.104  64.206 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A OD1 1 
ATOM   1072 O  OD2 . ASP A 1 143 143 ? -29.626 14.177  64.712 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 143 ASP A OD2 1 
ATOM   1073 N  N   . TYR A 1 144 144 ? -25.641 11.239  64.218 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A N   1 
ATOM   1074 C  CA  . TYR A 1 144 144 ? -24.948 10.057  63.711 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CA  1 
ATOM   1075 C  C   . TYR A 1 144 144 ? -25.521 9.530   62.404 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A C   1 
ATOM   1076 O  O   . TYR A 1 144 144 ? -26.727 9.348   62.275 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A O   1 
ATOM   1077 C  CB  . TYR A 1 144 144 ? -24.985 8.944   64.753 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CB  1 
ATOM   1078 C  CG  . TYR A 1 144 144 ? -24.259 7.686   64.335 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CG  1 
ATOM   1079 C  CD1 . TYR A 1 144 144 ? -22.894 7.711   64.035 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CD1 1 
ATOM   1080 C  CD2 . TYR A 1 144 144 ? -24.925 6.461   64.270 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CD2 1 
ATOM   1081 C  CE1 . TYR A 1 144 144 ? -22.209 6.547   63.687 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CE1 1 
ATOM   1082 C  CE2 . TYR A 1 144 144 ? -24.249 5.288   63.923 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CE2 1 
ATOM   1083 C  CZ  . TYR A 1 144 144 ? -22.892 5.339   63.635 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A CZ  1 
ATOM   1084 O  OH  . TYR A 1 144 144 ? -22.216 4.181   63.314 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 144 TYR A OH  1 
ATOM   1085 N  N   . THR A 1 145 145 ? -24.641 9.274   61.443 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 145 THR A N   1 
ATOM   1086 C  CA  . THR A 1 145 145 ? -25.038 8.747   60.145 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CA  1 
ATOM   1087 C  C   . THR A 1 145 145 ? -23.883 7.928   59.574 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 145 THR A C   1 
ATOM   1088 O  O   . THR A 1 145 145 ? -22.738 8.101   59.985 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 145 THR A O   1 
ATOM   1089 C  CB  . THR A 1 145 145 ? -25.387 9.889   59.156 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CB  1 
ATOM   1090 O  OG1 . THR A 1 145 145 ? -25.824 9.327   57.910 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 145 THR A OG1 1 
ATOM   1091 C  CG2 . THR A 1 145 145 ? -24.174 10.772  58.902 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CG2 1 
ATOM   1092 N  N   . ARG A 1 146 146 ? -24.181 7.032   58.636 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N   1 
ATOM   1093 C  CA  . ARG A 1 146 146 ? -23.141 6.213   58.022 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA  1 
ATOM   1094 C  C   . ARG A 1 146 146 ? -23.368 5.992   56.529 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C   1 
ATOM   1095 O  O   . ARG A 1 146 146 ? -24.500 5.836   56.071 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O   1 
ATOM   1096 C  CB  . ARG A 1 146 146 ? -23.011 4.871   58.751 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB  1 
ATOM   1097 C  CG  . ARG A 1 146 146 ? -24.313 4.147   59.015 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CG  1 
ATOM   1098 C  CD  . ARG A 1 146 146 ? -24.020 2.819   59.699 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CD  1 
ATOM   1099 N  NE  . ARG A 1 146 146 ? -25.222 2.114   60.130 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NE  1 
ATOM   1100 C  CZ  . ARG A 1 146 146 ? -26.031 2.538   61.097 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CZ  1 
ATOM   1101 N  NH1 . ARG A 1 146 146 ? -25.767 3.670   61.733 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NH1 1 
ATOM   1102 N  NH2 . ARG A 1 146 146 ? -27.095 1.824   61.439 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NH2 1 
ATOM   1103 N  N   . SER A 1 147 147 ? -22.269 5.979   55.782 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 147 SER A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . SER A 1 147 147 ? -22.286 5.824   54.331 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . SER A 1 147 147 ? -22.553 4.420   53.799 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 147 SER A C   1 
ATOM   1106 O  O   . SER A 1 147 147 ? -21.899 3.976   52.854 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 147 SER A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . SER A 1 147 147 ? -20.961 6.330   53.763 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB  1 
ATOM   1108 O  OG  . SER A 1 147 147 ? -19.866 5.672   54.378 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG  1 
ATOM   1109 N  N   . MET A 1 148 148 ? -23.520 3.726   54.387 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 148 MET A N   1 
ATOM   1110 C  CA  . MET A 1 148 148 ? -23.847 2.377   53.941 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 148 MET A CA  1 
ATOM   1111 C  C   . MET A 1 148 148 ? -24.572 2.402   52.595 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 148 MET A C   1 
ATOM   1112 O  O   . MET A 1 148 148 ? -24.478 1.455   51.814 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 148 MET A O   1 
ATOM   1113 C  CB  . MET A 1 148 148 ? -24.717 1.672   54.982 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 148 MET A CB  1 
ATOM   1114 C  CG  . MET A 1 148 148 ? -24.819 0.170   54.778 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 148 MET A CG  1 
ATOM   1115 S  SD  . MET A 1 148 148 ? -23.200 -0.629  54.864 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 148 MET A SD  1 
ATOM   1116 C  CE  . MET A 1 148 148 ? -22.970 -0.734  56.627 1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 148 MET A CE  1 
ATOM   1117 N  N   . GLN A 1 149 149 ? -25.286 3.493   52.324 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A N   1 
ATOM   1118 C  CA  . GLN A 1 149 149 ? -26.028 3.632   51.073 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CA  1 
ATOM   1119 C  C   . GLN A 1 149 149 ? -25.489 4.784   50.233 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A C   1 
ATOM   1120 O  O   . GLN A 1 149 149 ? -25.211 4.618   49.046 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A O   1 
ATOM   1121 C  CB  . GLN A 1 149 149 ? -27.507 3.857   51.372 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CB  1 
ATOM   1122 C  CG  . GLN A 1 149 149 ? -28.071 2.870   52.372 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CG  1 
ATOM   1123 C  CD  . GLN A 1 149 149 ? -29.490 3.203   52.766 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A CD  1 
ATOM   1124 O  OE1 . GLN A 1 149 149 ? -29.804 4.354   53.080 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A OE1 1 
ATOM   1125 N  NE2 . GLN A 1 149 149 ? -30.358 2.196   52.763 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 149 GLN A NE2 1 
ATOM   1126 N  N   . GLU A 1 150 150 ? -25.349 5.953   50.848 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N   1 
ATOM   1127 C  CA  . GLU A 1 150 150 ? -24.821 7.119   50.149 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA  1 
ATOM   1128 C  C   . GLU A 1 150 150 ? -23.296 7.052   50.161 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C   1 
ATOM   1129 O  O   . GLU A 1 150 150 ? -22.697 6.488   51.076 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O   1 
ATOM   1130 C  CB  . GLU A 1 150 150 ? -25.285 8.403   50.830 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB  1 
ATOM   1131 C  CG  . GLU A 1 150 150 ? -26.790 8.581   50.850 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG  1 
ATOM   1132 C  CD  . GLU A 1 150 150 ? -27.207 9.876   51.520 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD  1 
ATOM   1133 O  OE1 . GLU A 1 150 150 ? -26.861 10.074  52.706 1.00 58.39 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 
ATOM   1134 O  OE2 . GLU A 1 150 150 ? -27.880 10.698  50.862 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 
ATOM   1135 N  N   . LYS A 1 151 151 ? -22.670 7.639   49.149 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
ATOM   1136 C  CA  . LYS A 1 151 151 ? -21.218 7.613   49.051 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
ATOM   1137 C  C   . LYS A 1 151 151 ? -20.526 8.843   49.624 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
ATOM   1138 O  O   . LYS A 1 151 151 ? -20.041 9.686   48.873 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
ATOM   1139 C  CB  . LYS A 1 151 151 ? -20.805 7.438   47.590 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
ATOM   1140 C  CG  . LYS A 1 151 151 ? -21.322 6.161   46.954 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
ATOM   1141 C  CD  . LYS A 1 151 151 ? -20.873 6.055   45.507 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
ATOM   1142 C  CE  . LYS A 1 151 151 ? -21.277 4.720   44.904 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
ATOM   1143 N  NZ  . LYS A 1 151 151 ? -20.780 4.576   43.506 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
ATOM   1144 N  N   . PHE A 1 152 152 ? -20.478 8.951   50.950 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A N   1 
ATOM   1145 C  CA  . PHE A 1 152 152 ? -19.807 10.081  51.575 1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CA  1 
ATOM   1146 C  C   . PHE A 1 152 152 ? -18.697 9.634   52.533 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A C   1 
ATOM   1147 O  O   . PHE A 1 152 152 ? -18.204 10.421  53.346 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A O   1 
ATOM   1148 C  CB  . PHE A 1 152 152 ? -20.823 10.999  52.282 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CB  1 
ATOM   1149 C  CG  . PHE A 1 152 152 ? -21.587 10.344  53.403 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CG  1 
ATOM   1150 C  CD1 . PHE A 1 152 152 ? -20.996 10.140  54.649 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD1 1 
ATOM   1151 C  CD2 . PHE A 1 152 152 ? -22.911 9.956   53.221 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CD2 1 
ATOM   1152 C  CE1 . PHE A 1 152 152 ? -21.717 9.560   55.701 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE1 1 
ATOM   1153 C  CE2 . PHE A 1 152 152 ? -23.639 9.376   54.265 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CE2 1 
ATOM   1154 C  CZ  . PHE A 1 152 152 ? -23.040 9.179   55.507 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A CZ  1 
ATOM   1155 N  N   . GLY A 1 153 153 ? -18.304 8.367   52.418 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . GLY A 1 153 153 ? -17.246 7.836   53.258 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . GLY A 1 153 153 ? -15.904 8.378   52.796 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C   1 
ATOM   1158 O  O   . GLY A 1 153 153 ? -15.655 8.479   51.590 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O   1 
ATOM   1159 N  N   . SER A 1 154 154 ? -15.033 8.722   53.743 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N   1 
ATOM   1160 C  CA  . SER A 1 154 154 ? -13.730 9.284   53.398 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA  1 
ATOM   1161 C  C   . SER A 1 154 154 ? -12.544 8.496   53.937 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C   1 
ATOM   1162 O  O   . SER A 1 154 154 ? -12.698 7.576   54.740 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O   1 
ATOM   1163 C  CB  . SER A 1 154 154 ? -13.624 10.732  53.900 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB  1 
ATOM   1164 O  OG  . SER A 1 154 154 ? -14.650 11.550  53.362 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG  1 
ATOM   1165 N  N   . ILE A 1 155 155 ? -11.361 8.887   53.474 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A N   1 
ATOM   1166 C  CA  . ILE A 1 155 155 ? -10.093 8.289   53.870 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A CA  1 
ATOM   1167 C  C   . ILE A 1 155 155 ? -9.218  9.428   54.384 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A C   1 
ATOM   1168 O  O   . ILE A 1 155 155 ? -9.118  10.470  53.733 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A O   1 
ATOM   1169 C  CB  . ILE A 1 155 155 ? -9.349  7.657   52.665 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A CB  1 
ATOM   1170 C  CG1 . ILE A 1 155 155 ? -10.246 6.647   51.944 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A CG1 1 
ATOM   1171 C  CG2 . ILE A 1 155 155 ? -8.069  6.997   53.146 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A CG2 1 
ATOM   1172 C  CD1 . ILE A 1 155 155 ? -10.663 5.462   52.793 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 155 ILE A CD1 1 
ATOM   1173 N  N   . TYR A 1 156 156 ? -8.589  9.238   55.542 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . TYR A 1 156 156 ? -7.722  10.269  56.096 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . TYR A 1 156 156 ? -6.305  9.767   56.306 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A C   1 
ATOM   1176 O  O   . TYR A 1 156 156 ? -6.047  8.564   56.359 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . TYR A 1 156 156 ? -8.211  10.758  57.463 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . TYR A 1 156 156 ? -9.521  11.505  57.480 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CG  1 
ATOM   1179 C  CD1 . TYR A 1 156 156 ? -10.728 10.823  57.631 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CD1 1 
ATOM   1180 C  CD2 . TYR A 1 156 156 ? -9.552  12.895  57.380 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CD2 1 
ATOM   1181 C  CE1 . TYR A 1 156 156 ? -11.930 11.503  57.690 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CE1 1 
ATOM   1182 C  CE2 . TYR A 1 156 156 ? -10.753 13.588  57.435 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CE2 1 
ATOM   1183 C  CZ  . TYR A 1 156 156 ? -11.937 12.882  57.592 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A CZ  1 
ATOM   1184 O  OH  . TYR A 1 156 156 ? -13.133 13.546  57.662 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 156 TYR A OH  1 
ATOM   1185 N  N   . CYS A 1 157 157 ? -5.381  10.708  56.422 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . CYS A 1 157 157 ? -4.005  10.362  56.725 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . CYS A 1 157 157 ? -3.584  11.315  57.825 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A C   1 
ATOM   1188 O  O   . CYS A 1 157 157 ? -3.646  12.531  57.656 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . CYS A 1 157 157 ? -3.076  10.535  55.525 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A CB  1 
ATOM   1190 S  SG  . CYS A 1 157 157 ? -1.357  10.145  55.972 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 157 CYS A SG  1 
ATOM   1191 N  N   . PHE A 1 158 158 ? -3.187  10.764  58.962 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A N   1 
ATOM   1192 C  CA  . PHE A 1 158 158 ? -2.734  11.580  60.080 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CA  1 
ATOM   1193 C  C   . PHE A 1 158 158 ? -1.212  11.488  60.023 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A C   1 
ATOM   1194 O  O   . PHE A 1 158 158 ? -0.625  10.480  60.406 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A O   1 
ATOM   1195 C  CB  . PHE A 1 158 158 ? -3.280  11.017  61.397 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CB  1 
ATOM   1196 C  CG  . PHE A 1 158 158 ? -2.908  11.821  62.606 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CG  1 
ATOM   1197 C  CD1 . PHE A 1 158 158 ? -3.324  13.139  62.735 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD1 1 
ATOM   1198 C  CD2 . PHE A 1 158 158 ? -2.127  11.261  63.615 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CD2 1 
ATOM   1199 C  CE1 . PHE A 1 158 158 ? -2.965  13.898  63.856 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE1 1 
ATOM   1200 C  CE2 . PHE A 1 158 158 ? -1.762  12.006  64.740 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CE2 1 
ATOM   1201 C  CZ  . PHE A 1 158 158 ? -2.181  13.328  64.861 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 158 PHE A CZ  1 
ATOM   1202 N  N   . THR A 1 159 159 ? -0.586  12.550  59.522 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 159 THR A N   1 
ATOM   1203 C  CA  . THR A 1 159 159 ? 0.863   12.610  59.349 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 159 THR A CA  1 
ATOM   1204 C  C   . THR A 1 159 159 ? 1.663   12.721  60.641 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 159 THR A C   1 
ATOM   1205 O  O   . THR A 1 159 159 ? 1.133   13.114  61.681 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 159 THR A O   1 
ATOM   1206 C  CB  . THR A 1 159 159 ? 1.241   13.794  58.453 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 159 THR A CB  1 
ATOM   1207 O  OG1 . THR A 1 159 159 ? 0.909   15.016  59.123 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 159 THR A OG1 1 
ATOM   1208 C  CG2 . THR A 1 159 159 ? 0.475   13.725  57.135 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 159 THR A CG2 1 
ATOM   1209 N  N   . THR A 1 160 160 ? 2.948   12.383  60.559 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 160 THR A N   1 
ATOM   1210 C  CA  . THR A 1 160 160 ? 3.844   12.433  61.714 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CA  1 
ATOM   1211 C  C   . THR A 1 160 160 ? 3.982   13.837  62.307 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 160 THR A C   1 
ATOM   1212 O  O   . THR A 1 160 160 ? 4.356   13.983  63.469 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 160 THR A O   1 
ATOM   1213 C  CB  . THR A 1 160 160 ? 5.261   11.926  61.354 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CB  1 
ATOM   1214 O  OG1 . THR A 1 160 160 ? 5.788   12.707  60.273 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 160 THR A OG1 1 
ATOM   1215 C  CG2 . THR A 1 160 160 ? 5.221   10.450  60.945 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 160 THR A CG2 1 
ATOM   1216 N  N   . ASP A 1 161 161 ? 3.689   14.866  61.515 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N   1 
ATOM   1217 C  CA  . ASP A 1 161 161 ? 3.785   16.233  62.014 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA  1 
ATOM   1218 C  C   . ASP A 1 161 161 ? 2.432   16.768  62.489 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C   1 
ATOM   1219 O  O   . ASP A 1 161 161 ? 2.226   17.982  62.591 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O   1 
ATOM   1220 C  CB  . ASP A 1 161 161 ? 4.408   17.160  60.960 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB  1 
ATOM   1221 C  CG  . ASP A 1 161 161 ? 3.588   17.247  59.692 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG  1 
ATOM   1222 O  OD1 . ASP A 1 161 161 ? 3.259   16.185  59.126 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 
ATOM   1223 O  OD2 . ASP A 1 161 161 ? 3.278   18.378  59.257 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 
ATOM   1224 N  N   . GLY A 1 162 162 ? 1.508   15.848  62.765 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . GLY A 1 162 162 ? 0.204   16.219  63.295 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . GLY A 1 162 162 ? -0.904  16.745  62.401 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C   1 
ATOM   1227 O  O   . GLY A 1 162 162 ? -1.890  17.273  62.911 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O   1 
ATOM   1228 N  N   . GLN A 1 163 163 ? -0.773  16.607  61.087 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . GLN A 1 163 163 ? -1.816  17.090  60.187 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . GLN A 1 163 163 ? -2.841  16.000  59.871 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A C   1 
ATOM   1231 O  O   . GLN A 1 163 163 ? -2.479  14.854  59.609 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . GLN A 1 163 163 ? -1.193  17.607  58.887 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . GLN A 1 163 163 ? -0.116  18.670  59.098 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CG  1 
ATOM   1234 C  CD  . GLN A 1 163 163 ? -0.594  19.831  59.964 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A CD  1 
ATOM   1235 O  OE1 . GLN A 1 163 163 ? -1.498  20.581  59.577 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A OE1 1 
ATOM   1236 N  NE2 . GLN A 1 163 163 ? 0.008   19.982  61.144 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 163 GLN A NE2 1 
ATOM   1237 N  N   . MET A 1 164 164 ? -4.120  16.363  59.919 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 164 MET A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . MET A 1 164 164 ? -5.206  15.435  59.614 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 164 MET A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . MET A 1 164 164 ? -5.668  15.813  58.211 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 164 MET A C   1 
ATOM   1240 O  O   . MET A 1 164 164 ? -6.393  16.791  58.022 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 164 MET A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . MET A 1 164 164 ? -6.347  15.590  60.624 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 164 MET A CB  1 
ATOM   1242 C  CG  . MET A 1 164 164 ? -7.488  14.593  60.447 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 164 MET A CG  1 
ATOM   1243 S  SD  . MET A 1 164 164 ? -6.974  12.857  60.600 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 164 MET A SD  1 
ATOM   1244 C  CE  . MET A 1 164 164 ? -7.040  12.636  62.392 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 164 MET A CE  1 
ATOM   1245 N  N   . ILE A 1 165 165 ? -5.237  15.031  57.227 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A N   1 
ATOM   1246 C  CA  . ILE A 1 165 165 ? -5.553  15.312  55.837 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CA  1 
ATOM   1247 C  C   . ILE A 1 165 165 ? -6.498  14.327  55.165 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A C   1 
ATOM   1248 O  O   . ILE A 1 165 165 ? -6.215  13.131  55.091 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A O   1 
ATOM   1249 C  CB  . ILE A 1 165 165 ? -4.256  15.360  55.010 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CB  1 
ATOM   1250 C  CG1 . ILE A 1 165 165 ? -3.275  16.346  55.651 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG1 1 
ATOM   1251 C  CG2 . ILE A 1 165 165 ? -4.563  15.748  53.575 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CG2 1 
ATOM   1252 C  CD1 . ILE A 1 165 165 ? -1.896  16.321  55.034 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 165 ILE A CD1 1 
ATOM   1253 N  N   . GLN A 1 166 166 ? -7.621  14.830  54.668 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A N   1 
ATOM   1254 C  CA  . GLN A 1 166 166 ? -8.554  13.964  53.967 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CA  1 
ATOM   1255 C  C   . GLN A 1 166 166 ? -7.880  13.719  52.622 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A C   1 
ATOM   1256 O  O   . GLN A 1 166 166 ? -7.611  14.663  51.881 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A O   1 
ATOM   1257 C  CB  . GLN A 1 166 166 ? -9.893  14.662  53.758 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CB  1 
ATOM   1258 C  CG  . GLN A 1 166 166 ? -10.991 13.715  53.325 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CG  1 
ATOM   1259 C  CD  . GLN A 1 166 166 ? -12.277 14.432  52.990 1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CD  1 
ATOM   1260 O  OE1 . GLN A 1 166 166 ? -12.418 15.004  51.912 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A OE1 1 
ATOM   1261 N  NE2 . GLN A 1 166 166 ? -13.223 14.417  53.922 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A NE2 1 
ATOM   1262 N  N   . VAL A 1 167 167 ? -7.598  12.462  52.308 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A N   1 
ATOM   1263 C  CA  . VAL A 1 167 167 ? -6.918  12.146  51.061 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CA  1 
ATOM   1264 C  C   . VAL A 1 167 167 ? -7.842  11.720  49.927 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A C   1 
ATOM   1265 O  O   . VAL A 1 167 167 ? -7.455  11.750  48.760 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A O   1 
ATOM   1266 C  CB  . VAL A 1 167 167 ? -5.844  11.067  51.293 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CB  1 
ATOM   1267 C  CG1 . VAL A 1 167 167 ? -4.646  11.686  51.994 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG1 1 
ATOM   1268 C  CG2 . VAL A 1 167 167 ? -6.414  9.933   52.145 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 167 VAL A CG2 1 
ATOM   1269 N  N   . ASP A 1 168 168 ? -9.061  11.318  50.269 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . ASP A 1 168 168 ? -10.033 10.931  49.258 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . ASP A 1 168 168 ? -11.393 10.723  49.901 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C   1 
ATOM   1272 O  O   . ASP A 1 168 168 ? -11.493 10.540  51.114 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O   1 
ATOM   1273 C  CB  . ASP A 1 168 168 ? -9.584  9.668   48.520 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB  1 
ATOM   1274 C  CG  . ASP A 1 168 168 ? -10.263 9.519   47.165 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG  1 
ATOM   1275 O  OD1 . ASP A 1 168 168 ? -10.896 10.492  46.704 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1 1 
ATOM   1276 O  OD2 . ASP A 1 168 168 ? -10.159 8.437   46.554 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2 1 
ATOM   1277 N  N   . THR A 1 169 169 ? -12.443 10.756  49.089 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 169 THR A N   1 
ATOM   1278 C  CA  . THR A 1 169 169 ? -13.789 10.596  49.617 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CA  1 
ATOM   1279 C  C   . THR A 1 169 169 ? -14.692 9.916   48.600 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 169 THR A C   1 
ATOM   1280 O  O   . THR A 1 169 169 ? -14.210 9.360   47.619 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 169 THR A O   1 
ATOM   1281 C  CB  . THR A 1 169 169 ? -14.370 11.979  50.010 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CB  1 
ATOM   1282 O  OG1 . THR A 1 169 169 ? -15.597 11.807  50.730 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 169 THR A OG1 1 
ATOM   1283 C  CG2 . THR A 1 169 169 ? -14.613 12.825  48.769 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 169 THR A CG2 1 
ATOM   1284 N  N   . ALA A 1 170 170 ? -15.998 9.951   48.846 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N   1 
ATOM   1285 C  CA  . ALA A 1 170 170 ? -16.987 9.343   47.953 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA  1 
ATOM   1286 C  C   . ALA A 1 170 170 ? -17.020 7.820   48.018 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C   1 
ATOM   1287 O  O   . ALA A 1 170 170 ? -17.360 7.156   47.037 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O   1 
ATOM   1288 C  CB  . ALA A 1 170 170 ? -16.751 9.799   46.507 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB  1 
ATOM   1289 N  N   . PHE A 1 171 171 ? -16.673 7.266   49.174 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N   1 
ATOM   1290 C  CA  . PHE A 1 171 171 ? -16.687 5.821   49.356 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA  1 
ATOM   1291 C  C   . PHE A 1 171 171 ? -17.999 5.385   49.988 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C   1 
ATOM   1292 O  O   . PHE A 1 171 171 ? -18.611 6.133   50.760 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O   1 
ATOM   1293 C  CB  . PHE A 1 171 171 ? -15.536 5.374   50.265 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB  1 
ATOM   1294 C  CG  . PHE A 1 171 171 ? -14.224 5.218   49.558 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG  1 
ATOM   1295 C  CD1 . PHE A 1 171 171 ? -13.875 4.004   48.975 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1 1 
ATOM   1296 C  CD2 . PHE A 1 171 171 ? -13.332 6.286   49.473 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2 1 
ATOM   1297 C  CE1 . PHE A 1 171 171 ? -12.652 3.853   48.316 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1 1 
ATOM   1298 C  CE2 . PHE A 1 171 171 ? -12.110 6.145   48.817 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2 1 
ATOM   1299 C  CZ  . PHE A 1 171 171 ? -11.770 4.926   48.238 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ  1 
ATOM   1300 N  N   . GLN A 1 172 172 ? -18.428 4.174   49.652 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A N   1 
ATOM   1301 C  CA  . GLN A 1 172 172 ? -19.643 3.623   50.221 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A CA  1 
ATOM   1302 C  C   . GLN A 1 172 172 ? -19.191 2.702   51.357 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A C   1 
ATOM   1303 O  O   . GLN A 1 172 172 ? -18.991 1.509   51.169 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A O   1 
ATOM   1304 C  CB  . GLN A 1 172 172 ? -20.432 2.833   49.173 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A CB  1 
ATOM   1305 C  CG  . GLN A 1 172 172 ? -21.879 2.581   49.580 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A CG  1 
ATOM   1306 C  CD  . GLN A 1 172 172 ? -22.697 1.944   48.473 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A CD  1 
ATOM   1307 O  OE1 . GLN A 1 172 172 ? -22.489 2.226   47.292 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A OE1 1 
ATOM   1308 N  NE2 . GLN A 1 172 172 ? -23.648 1.093   48.852 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 172 GLN A NE2 1 
ATOM   1309 N  N   . PHE A 1 173 173 ? -19.012 3.298   52.531 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A N   1 
ATOM   1310 C  CA  . PHE A 1 173 173 ? -18.577 2.603   53.734 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CA  1 
ATOM   1311 C  C   . PHE A 1 173 173 ? -17.163 2.018   53.678 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A C   1 
ATOM   1312 O  O   . PHE A 1 173 173 ? -16.972 0.803   53.620 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A O   1 
ATOM   1313 C  CB  . PHE A 1 173 173 ? -19.585 1.513   54.134 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CB  1 
ATOM   1314 C  CG  . PHE A 1 173 173 ? -19.653 1.282   55.627 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CG  1 
ATOM   1315 C  CD1 . PHE A 1 173 173 ? -18.687 0.511   56.276 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD1 1 
ATOM   1316 C  CD2 . PHE A 1 173 173 ? -20.638 1.902   56.393 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD2 1 
ATOM   1317 C  CE1 . PHE A 1 173 173 ? -18.699 0.367   57.664 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE1 1 
ATOM   1318 C  CE2 . PHE A 1 173 173 ? -20.660 1.765   57.784 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE2 1 
ATOM   1319 C  CZ  . PHE A 1 173 173 ? -19.687 0.997   58.421 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CZ  1 
ATOM   1320 N  N   . PRO A 1 174 174 ? -16.146 2.891   53.670 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N   1 
ATOM   1321 C  CA  . PRO A 1 174 174 ? -14.766 2.402   53.637 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA  1 
ATOM   1322 C  C   . PRO A 1 174 174 ? -14.583 1.734   55.003 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C   1 
ATOM   1323 O  O   . PRO A 1 174 174 ? -14.980 2.290   56.027 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O   1 
ATOM   1324 C  CB  . PRO A 1 174 174 ? -13.956 3.686   53.475 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB  1 
ATOM   1325 C  CG  . PRO A 1 174 174 ? -14.801 4.708   54.182 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG  1 
ATOM   1326 C  CD  . PRO A 1 174 174 ? -16.187 4.365   53.691 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD  1 
ATOM   1327 N  N   . ASN A 1 175 175 ? -13.995 0.545   55.029 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   1 
ATOM   1328 C  CA  . ASN A 1 175 175 ? -13.864 -0.171  56.288 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  1 
ATOM   1329 C  C   . ASN A 1 175 175 ? -12.430 -0.525  56.659 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   1 
ATOM   1330 O  O   . ASN A 1 175 175 ? -11.688 0.302   57.207 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   1 
ATOM   1331 C  CB  . ASN A 1 175 175 ? -14.711 -1.441  56.218 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  1 
ATOM   1332 C  CG  . ASN A 1 175 175 ? -15.224 -1.873  57.572 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  1 
ATOM   1333 O  OD1 . ASN A 1 175 175 ? -14.502 -1.822  58.565 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 1 
ATOM   1334 N  ND2 . ASN A 1 175 175 ? -16.476 -2.320  57.617 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 1 
ATOM   1335 N  N   . GLY A 1 176 176 ? -12.047 -1.763  56.372 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A N   1 
ATOM   1336 C  CA  . GLY A 1 176 176 ? -10.697 -2.199  56.671 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A CA  1 
ATOM   1337 C  C   . GLY A 1 176 176 ? -9.696  -1.437  55.825 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A C   1 
ATOM   1338 O  O   . GLY A 1 176 176 ? -10.030 -0.905  54.761 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 176 GLY A O   1 
ATOM   1339 N  N   . ILE A 1 177 177 ? -8.457  -1.394  56.292 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A N   1 
ATOM   1340 C  CA  . ILE A 1 177 177 ? -7.413  -0.685  55.580 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CA  1 
ATOM   1341 C  C   . ILE A 1 177 177 ? -6.063  -1.296  55.956 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A C   1 
ATOM   1342 O  O   . ILE A 1 177 177 ? -5.858  -1.723  57.089 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A O   1 
ATOM   1343 C  CB  . ILE A 1 177 177 ? -7.470  0.823   55.940 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CB  1 
ATOM   1344 C  CG1 . ILE A 1 177 177 ? -6.449  1.607   55.116 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CG1 1 
ATOM   1345 C  CG2 . ILE A 1 177 177 ? -7.257  1.008   57.455 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CG2 1 
ATOM   1346 C  CD1 . ILE A 1 177 177 ? -6.570  3.123   55.272 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 177 ILE A CD1 1 
ATOM   1347 N  N   . ALA A 1 178 178 ? -5.155  -1.367  54.992 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N   1 
ATOM   1348 C  CA  . ALA A 1 178 178 ? -3.836  -1.932  55.237 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA  1 
ATOM   1349 C  C   . ALA A 1 178 178 ? -2.806  -1.249  54.349 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C   1 
ATOM   1350 O  O   . ALA A 1 178 178 ? -3.140  -0.670  53.314 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O   1 
ATOM   1351 C  CB  . ALA A 1 178 178 ? -3.848  -3.435  54.968 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB  1 
ATOM   1352 N  N   . VAL A 1 179 179 ? -1.551  -1.315  54.763 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A N   1 
ATOM   1353 C  CA  . VAL A 1 179 179 ? -0.475  -0.705  54.003 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CA  1 
ATOM   1354 C  C   . VAL A 1 179 179 ? 0.525   -1.771  53.605 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A C   1 
ATOM   1355 O  O   . VAL A 1 179 179 ? 1.034   -2.495  54.455 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A O   1 
ATOM   1356 C  CB  . VAL A 1 179 179 ? 0.265   0.358   54.829 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CB  1 
ATOM   1357 C  CG1 . VAL A 1 179 179 ? 1.446   0.903   54.032 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG1 1 
ATOM   1358 C  CG2 . VAL A 1 179 179 ? -0.693  1.473   55.220 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG2 1 
ATOM   1359 N  N   . ARG A 1 180 180 ? 0.796   -1.868  52.309 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A N   1 
ATOM   1360 C  CA  . ARG A 1 180 180 ? 1.760   -2.834  51.804 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CA  1 
ATOM   1361 C  C   . ARG A 1 180 180 ? 3.094   -2.110  51.657 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A C   1 
ATOM   1362 O  O   . ARG A 1 180 180 ? 3.152   -1.026  51.078 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A O   1 
ATOM   1363 C  CB  . ARG A 1 180 180 ? 1.313   -3.376  50.443 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CB  1 
ATOM   1364 C  CG  . ARG A 1 180 180 ? 2.269   -4.397  49.845 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CG  1 
ATOM   1365 C  CD  . ARG A 1 180 180 ? 1.864   -4.766  48.426 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CD  1 
ATOM   1366 N  NE  . ARG A 1 180 180 ? 2.840   -5.660  47.809 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NE  1 
ATOM   1367 C  CZ  . ARG A 1 180 180 ? 2.860   -5.972  46.517 1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A CZ  1 
ATOM   1368 N  NH1 . ARG A 1 180 180 ? 1.951   -5.463  45.693 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH1 1 
ATOM   1369 N  NH2 . ARG A 1 180 180 ? 3.795   -6.789  46.047 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 180 ARG A NH2 1 
ATOM   1370 N  N   . HIS A 1 181 181 ? 4.156   -2.703  52.192 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A N   1 
ATOM   1371 C  CA  . HIS A 1 181 181 ? 5.479   -2.097  52.111 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CA  1 
ATOM   1372 C  C   . HIS A 1 181 181 ? 6.422   -2.884  51.208 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A C   1 
ATOM   1373 O  O   . HIS A 1 181 181 ? 6.251   -4.089  51.004 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A O   1 
ATOM   1374 C  CB  . HIS A 1 181 181 ? 6.136   -2.006  53.494 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CB  1 
ATOM   1375 C  CG  . HIS A 1 181 181 ? 5.391   -1.159  54.478 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CG  1 
ATOM   1376 N  ND1 . HIS A 1 181 181 ? 4.292   -1.615  55.174 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A ND1 1 
ATOM   1377 C  CD2 . HIS A 1 181 181 ? 5.603   0.110   54.899 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CD2 1 
ATOM   1378 C  CE1 . HIS A 1 181 181 ? 3.862   -0.665  55.985 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CE1 1 
ATOM   1379 N  NE2 . HIS A 1 181 181 ? 4.640   0.393   55.838 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A NE2 1 
ATOM   1380 N  N   . MET A 1 182 182 ? 7.418   -2.186  50.672 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 182 MET A N   1 
ATOM   1381 C  CA  . MET A 1 182 182 ? 8.435   -2.812  49.840 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 182 MET A CA  1 
ATOM   1382 C  C   . MET A 1 182 182 ? 9.316   -3.571  50.825 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 182 MET A C   1 
ATOM   1383 O  O   . MET A 1 182 182 ? 9.152   -3.431  52.040 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 182 MET A O   1 
ATOM   1384 C  CB  . MET A 1 182 182 ? 9.274   -1.750  49.127 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 182 MET A CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . MET A 1 182 182 ? 8.511   -0.935  48.110 1.00 46.96 ? ? ? ? ? ? 182 MET A CG  1 
ATOM   1386 S  SD  . MET A 1 182 182 ? 7.948   -1.969  46.758 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 182 MET A SD  1 
ATOM   1387 C  CE  . MET A 1 182 182 ? 9.209   -1.612  45.514 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 182 MET A CE  1 
ATOM   1388 N  N   . ASN A 1 183 183 ? 10.251  -4.364  50.319 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . ASN A 1 183 183 ? 11.134  -5.110  51.202 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . ASN A 1 183 183 ? 12.090  -4.194  51.955 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A C   1 
ATOM   1391 O  O   . ASN A 1 183 183 ? 12.605  -4.560  53.012 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . ASN A 1 183 183 ? 11.917  -6.157  50.413 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . ASN A 1 183 183 ? 11.107  -7.409  50.158 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CG  1 
ATOM   1394 O  OD1 . ASN A 1 183 183 ? 10.062  -7.368  49.505 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A OD1 1 
ATOM   1395 N  ND2 . ASN A 1 183 183 ? 11.580  -8.534  50.684 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A ND2 1 
ATOM   1396 N  N   . ASP A 1 184 184 ? 12.323  -3.002  51.412 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A N   1 
ATOM   1397 C  CA  . ASP A 1 184 184 ? 13.208  -2.043  52.063 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CA  1 
ATOM   1398 C  C   . ASP A 1 184 184 ? 12.453  -1.259  53.133 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A C   1 
ATOM   1399 O  O   . ASP A 1 184 184 ? 12.988  -0.317  53.720 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A O   1 
ATOM   1400 C  CB  . ASP A 1 184 184 ? 13.828  -1.083  51.036 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . ASP A 1 184 184 ? 12.795  -0.435  50.135 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A CG  1 
ATOM   1402 O  OD1 . ASP A 1 184 184 ? 11.900  0.266   50.649 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD1 1 
ATOM   1403 O  OD2 . ASP A 1 184 184 ? 12.879  -0.625  48.904 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 184 ASP A OD2 1 
ATOM   1404 N  N   . GLY A 1 185 185 ? 11.203  -1.650  53.374 1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A N   1 
ATOM   1405 C  CA  . GLY A 1 185 185 ? 10.397  -0.994  54.390 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A CA  1 
ATOM   1406 C  C   . GLY A 1 185 185 ? 9.640   0.256   53.978 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A C   1 
ATOM   1407 O  O   . GLY A 1 185 185 ? 8.966   0.868   54.802 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A O   1 
ATOM   1408 N  N   . ARG A 1 186 186 ? 9.733   0.635   52.711 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ARG A 1 186 186 ? 9.047   1.825   52.222 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ARG A 1 186 186 ? 7.582   1.551   51.883 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A C   1 
ATOM   1411 O  O   . ARG A 1 186 186 ? 7.263   0.530   51.278 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ARG A 1 186 186 ? 9.775   2.366   50.987 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . ARG A 1 186 186 ? 9.091   3.535   50.300 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CG  1 
ATOM   1414 C  CD  . ARG A 1 186 186 ? 9.987   4.134   49.222 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CD  1 
ATOM   1415 N  NE  . ARG A 1 186 186 ? 10.561  3.105   48.357 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NE  1 
ATOM   1416 C  CZ  . ARG A 1 186 186 ? 9.848   2.273   47.601 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A CZ  1 
ATOM   1417 N  NH1 . ARG A 1 186 186 ? 8.522   2.343   47.596 1.00 64.26 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH1 1 
ATOM   1418 N  NH2 . ARG A 1 186 186 ? 10.462  1.362   46.855 1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 186 ARG A NH2 1 
ATOM   1419 N  N   . PRO A 1 187 187 ? 6.672   2.460   52.283 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A N   1 
ATOM   1420 C  CA  . PRO A 1 187 187 ? 5.236   2.311   52.010 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CA  1 
ATOM   1421 C  C   . PRO A 1 187 187 ? 5.011   2.322   50.502 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A C   1 
ATOM   1422 O  O   . PRO A 1 187 187 ? 5.380   3.282   49.827 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A O   1 
ATOM   1423 C  CB  . PRO A 1 187 187 ? 4.624   3.535   52.691 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . PRO A 1 187 187 ? 5.572   3.804   53.820 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CG  1 
ATOM   1425 C  CD  . PRO A 1 187 187 ? 6.915   3.624   53.154 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 187 PRO A CD  1 
ATOM   1426 N  N   . TYR A 1 188 188 ? 4.399   1.263   49.983 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A N   1 
ATOM   1427 C  CA  . TYR A 1 188 188 ? 4.157   1.138   48.550 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CA  1 
ATOM   1428 C  C   . TYR A 1 188 188 ? 2.696   1.335   48.133 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A C   1 
ATOM   1429 O  O   . TYR A 1 188 188 ? 2.400   2.164   47.275 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A O   1 
ATOM   1430 C  CB  . TYR A 1 188 188 ? 4.652   -0.239  48.080 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CB  1 
ATOM   1431 C  CG  . TYR A 1 188 188 ? 4.456   -0.530  46.607 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CG  1 
ATOM   1432 C  CD1 . TYR A 1 188 188 ? 4.433   -1.842  46.140 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CD1 1 
ATOM   1433 C  CD2 . TYR A 1 188 188 ? 4.285   0.501   45.683 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CD2 1 
ATOM   1434 C  CE1 . TYR A 1 188 188 ? 4.240   -2.124  44.790 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CE1 1 
ATOM   1435 C  CE2 . TYR A 1 188 188 ? 4.091   0.235   44.329 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CE2 1 
ATOM   1436 C  CZ  . TYR A 1 188 188 ? 4.069   -1.080  43.887 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A CZ  1 
ATOM   1437 O  OH  . TYR A 1 188 188 ? 3.872   -1.349  42.548 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 188 TYR A OH  1 
ATOM   1438 N  N   . GLN A 1 189 189 ? 1.787   0.571   48.731 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A N   1 
ATOM   1439 C  CA  . GLN A 1 189 189 ? 0.371   0.665   48.389 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A CA  1 
ATOM   1440 C  C   . GLN A 1 189 189 ? -0.563  0.756   49.583 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A C   1 
ATOM   1441 O  O   . GLN A 1 189 189 ? -0.277  0.221   50.654 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A O   1 
ATOM   1442 C  CB  . GLN A 1 189 189 ? -0.066  -0.550  47.565 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . GLN A 1 189 189 ? 0.236   -0.474  46.086 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A CG  1 
ATOM   1444 C  CD  . GLN A 1 189 189 ? -0.336  -1.659  45.317 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A CD  1 
ATOM   1445 O  OE1 . GLN A 1 189 189 ? -0.355  -1.658  44.087 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A OE1 1 
ATOM   1446 N  NE2 . GLN A 1 189 189 ? -0.800  -2.673  46.040 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 189 GLN A NE2 1 
ATOM   1447 N  N   . LEU A 1 190 190 ? -1.695  1.417   49.370 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N   1 
ATOM   1448 C  CA  . LEU A 1 190 190 ? -2.724  1.560   50.389 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA  1 
ATOM   1449 C  C   . LEU A 1 190 190 ? -3.927  0.740   49.925 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C   1 
ATOM   1450 O  O   . LEU A 1 190 190 ? -4.451  0.975   48.837 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O   1 
ATOM   1451 C  CB  . LEU A 1 190 190 ? -3.149  3.024   50.541 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB  1 
ATOM   1452 C  CG  . LEU A 1 190 190 ? -4.227  3.249   51.611 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG  1 
ATOM   1453 C  CD1 . LEU A 1 190 190 ? -3.638  2.944   52.990 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 1 
ATOM   1454 C  CD2 . LEU A 1 190 190 ? -4.732  4.685   51.557 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 1 
ATOM   1455 N  N   . ILE A 1 191 191 ? -4.358  -0.216  50.743 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A N   1 
ATOM   1456 C  CA  . ILE A 1 191 191 ? -5.507  -1.056  50.401 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CA  1 
ATOM   1457 C  C   . ILE A 1 191 191 ? -6.697  -0.663  51.275 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A C   1 
ATOM   1458 O  O   . ILE A 1 191 191 ? -6.595  -0.654  52.503 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A O   1 
ATOM   1459 C  CB  . ILE A 1 191 191 ? -5.204  -2.551  50.636 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CB  1 
ATOM   1460 C  CG1 . ILE A 1 191 191 ? -3.888  -2.945  49.954 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG1 1 
ATOM   1461 C  CG2 . ILE A 1 191 191 ? -6.350  -3.401  50.108 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CG2 1 
ATOM   1462 C  CD1 . ILE A 1 191 191 ? -3.933  -2.932  48.450 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 191 ILE A CD1 1 
ATOM   1463 N  N   . VAL A 1 192 192 ? -7.819  -0.342  50.636 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A N   1 
ATOM   1464 C  CA  . VAL A 1 192 192 ? -9.028  0.069   51.336 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CA  1 
ATOM   1465 C  C   . VAL A 1 192 192 ? -10.215 -0.813  50.966 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A C   1 
ATOM   1466 O  O   . VAL A 1 192 192 ? -10.485 -1.063  49.786 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A O   1 
ATOM   1467 C  CB  . VAL A 1 192 192 ? -9.389  1.535   51.001 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CB  1 
ATOM   1468 C  CG1 . VAL A 1 192 192 ? -10.613 1.973   51.791 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG1 1 
ATOM   1469 C  CG2 . VAL A 1 192 192 ? -8.210  2.438   51.297 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 192 VAL A CG2 1 
ATOM   1470 N  N   . ALA A 1 193 193 ? -10.926 -1.285  51.982 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A N   1 
ATOM   1471 C  CA  . ALA A 1 193 193 ? -12.084 -2.134  51.760 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CA  1 
ATOM   1472 C  C   . ALA A 1 193 193 ? -13.367 -1.311  51.692 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A C   1 
ATOM   1473 O  O   . ALA A 1 193 193 ? -13.620 -0.471  52.551 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A O   1 
ATOM   1474 C  CB  . ALA A 1 193 193 ? -12.191 -3.167  52.877 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 193 ALA A CB  1 
ATOM   1475 N  N   . GLU A 1 194 194 ? -14.165 -1.536  50.656 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A N   1 
ATOM   1476 C  CA  . GLU A 1 194 194 ? -15.438 -0.838  50.520 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CA  1 
ATOM   1477 C  C   . GLU A 1 194 194 ? -16.436 -1.974  50.703 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A C   1 
ATOM   1478 O  O   . GLU A 1 194 194 ? -16.770 -2.687  49.761 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A O   1 
ATOM   1479 C  CB  . GLU A 1 194 194 ? -15.570 -0.205  49.130 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CB  1 
ATOM   1480 C  CG  . GLU A 1 194 194 ? -16.799 0.684   48.977 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CG  1 
ATOM   1481 C  CD  . GLU A 1 194 194 ? -16.855 1.365   47.623 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A CD  1 
ATOM   1482 O  OE1 . GLU A 1 194 194 ? -16.602 0.683   46.608 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE1 1 
ATOM   1483 O  OE2 . GLU A 1 194 194 ? -17.155 2.577   47.579 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 194 GLU A OE2 1 
ATOM   1484 N  N   . THR A 1 195 195 ? -16.902 -2.130  51.933 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 195 THR A N   1 
ATOM   1485 C  CA  . THR A 1 195 195 ? -17.786 -3.224  52.303 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CA  1 
ATOM   1486 C  C   . THR A 1 195 195 ? -18.952 -3.655  51.401 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 195 THR A C   1 
ATOM   1487 O  O   . THR A 1 195 195 ? -18.900 -4.724  50.798 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 195 THR A O   1 
ATOM   1488 C  CB  . THR A 1 195 195 ? -18.318 -3.016  53.736 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CB  1 
ATOM   1489 O  OG1 . THR A 1 195 195 ? -17.217 -2.740  54.615 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 195 THR A OG1 1 
ATOM   1490 C  CG2 . THR A 1 195 195 ? -19.023 -4.277  54.222 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 195 THR A CG2 1 
ATOM   1491 N  N   . PRO A 1 196 196 ? -20.005 -2.833  51.285 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N   1 
ATOM   1492 C  CA  . PRO A 1 196 196 ? -21.147 -3.224  50.446 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA  1 
ATOM   1493 C  C   . PRO A 1 196 196 ? -20.898 -3.511  48.971 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C   1 
ATOM   1494 O  O   . PRO A 1 196 196 ? -21.577 -4.349  48.383 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O   1 
ATOM   1495 C  CB  . PRO A 1 196 196 ? -22.129 -2.074  50.651 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB  1 
ATOM   1496 C  CG  . PRO A 1 196 196 ? -21.217 -0.897  50.811 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG  1 
ATOM   1497 C  CD  . PRO A 1 196 196 ? -20.142 -1.435  51.738 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD  1 
ATOM   1498 N  N   . THR A 1 197 197 ? -19.927 -2.829  48.377 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 197 THR A N   1 
ATOM   1499 C  CA  . THR A 1 197 197 ? -19.637 -3.010  46.960 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CA  1 
ATOM   1500 C  C   . THR A 1 197 197 ? -18.798 -4.243  46.649 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 197 THR A C   1 
ATOM   1501 O  O   . THR A 1 197 197 ? -18.534 -4.540  45.485 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 197 THR A O   1 
ATOM   1502 C  CB  . THR A 1 197 197 ? -18.919 -1.774  46.393 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CB  1 
ATOM   1503 O  OG1 . THR A 1 197 197 ? -17.644 -1.630  47.031 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 197 THR A OG1 1 
ATOM   1504 C  CG2 . THR A 1 197 197 ? -19.746 -0.526  46.642 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 197 THR A CG2 1 
ATOM   1505 N  N   . LYS A 1 198 198 ? -18.375 -4.955  47.689 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A N   1 
ATOM   1506 C  CA  . LYS A 1 198 198 ? -17.571 -6.162  47.517 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CA  1 
ATOM   1507 C  C   . LYS A 1 198 198 ? -16.258 -5.868  46.800 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A C   1 
ATOM   1508 O  O   . LYS A 1 198 198 ? -15.718 -6.723  46.101 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A O   1 
ATOM   1509 C  CB  . LYS A 1 198 198 ? -18.349 -7.222  46.728 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CB  1 
ATOM   1510 C  CG  . LYS A 1 198 198 ? -19.697 -7.606  47.328 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CG  1 
ATOM   1511 C  CD  . LYS A 1 198 198 ? -19.537 -8.217  48.711 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CD  1 
ATOM   1512 C  CE  . LYS A 1 198 198 ? -20.845 -8.835  49.198 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A CE  1 
ATOM   1513 N  NZ  . LYS A 1 198 198 ? -21.958 -7.845  49.243 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 198 LYS A NZ  1 
ATOM   1514 N  N   . LYS A 1 199 199 ? -15.743 -4.658  46.976 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N   1 
ATOM   1515 C  CA  . LYS A 1 199 199 ? -14.486 -4.282  46.340 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA  1 
ATOM   1516 C  C   . LYS A 1 199 199 ? -13.393 -3.934  47.333 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C   1 
ATOM   1517 O  O   . LYS A 1 199 199 ? -13.667 -3.525  48.461 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O   1 
ATOM   1518 C  CB  . LYS A 1 199 199 ? -14.674 -3.064  45.430 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB  1 
ATOM   1519 C  CG  . LYS A 1 199 199 ? -15.542 -3.284  44.215 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG  1 
ATOM   1520 C  CD  . LYS A 1 199 199 ? -15.730 -1.972  43.481 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD  1 
ATOM   1521 C  CE  . LYS A 1 199 199 ? -16.730 -2.099  42.348 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE  1 
ATOM   1522 N  NZ  . LYS A 1 199 199 ? -17.051 -0.766  41.768 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ  1 
ATOM   1523 N  N   . LEU A 1 200 200 ? -12.155 -4.118  46.887 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A N   1 
ATOM   1524 C  CA  . LEU A 1 200 200 ? -10.962 -3.751  47.637 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CA  1 
ATOM   1525 C  C   . LEU A 1 200 200 ? -10.289 -2.782  46.673 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A C   1 
ATOM   1526 O  O   . LEU A 1 200 200 ? -10.092 -3.104  45.502 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A O   1 
ATOM   1527 C  CB  . LEU A 1 200 200 ? -10.045 -4.943  47.884 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . LEU A 1 200 200 ? -10.505 -6.015  48.872 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CG  1 
ATOM   1529 C  CD1 . LEU A 1 200 200 ? -9.340  -6.977  49.122 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD1 1 
ATOM   1530 C  CD2 . LEU A 1 200 200 ? -10.943 -5.376  50.181 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 200 LEU A CD2 1 
ATOM   1531 N  N   . TRP A 1 201 201 ? -9.971  -1.589  47.155 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A N   1 
ATOM   1532 C  CA  . TRP A 1 201 201 ? -9.341  -0.572  46.322 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CA  1 
ATOM   1533 C  C   . TRP A 1 201 201 ? -7.884  -0.370  46.716 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A C   1 
ATOM   1534 O  O   . TRP A 1 201 201 ? -7.509  -0.594  47.867 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A O   1 
ATOM   1535 C  CB  . TRP A 1 201 201 ? -10.069 0.765   46.475 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CB  1 
ATOM   1536 C  CG  . TRP A 1 201 201 ? -11.496 0.770   46.041 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CG  1 
ATOM   1537 C  CD1 . TRP A 1 201 201 ? -12.582 0.385   46.774 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CD1 1 
ATOM   1538 C  CD2 . TRP A 1 201 201 ? -12.001 1.215   44.778 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CD2 1 
ATOM   1539 N  NE1 . TRP A 1 201 201 ? -13.735 0.570   46.048 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A NE1 1 
ATOM   1540 C  CE2 . TRP A 1 201 201 ? -13.408 1.077   44.818 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CE2 1 
ATOM   1541 C  CE3 . TRP A 1 201 201 ? -11.402 1.718   43.614 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CE3 1 
ATOM   1542 C  CZ2 . TRP A 1 201 201 ? -14.227 1.426   43.736 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CZ2 1 
ATOM   1543 C  CZ3 . TRP A 1 201 201 ? -12.216 2.066   42.538 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CZ3 1 
ATOM   1544 C  CH2 . TRP A 1 201 201 ? -13.615 1.918   42.609 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 201 TRP A CH2 1 
ATOM   1545 N  N   . SER A 1 202 202 ? -7.060  0.053   45.767 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 202 SER A N   1 
ATOM   1546 C  CA  . SER A 1 202 202 ? -5.661  0.305   46.082 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CA  1 
ATOM   1547 C  C   . SER A 1 202 202 ? -5.216  1.641   45.516 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 202 SER A C   1 
ATOM   1548 O  O   . SER A 1 202 202 ? -5.822  2.175   44.583 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 202 SER A O   1 
ATOM   1549 C  CB  . SER A 1 202 202 ? -4.757  -0.802  45.532 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 202 SER A CB  1 
ATOM   1550 O  OG  . SER A 1 202 202 ? -4.626  -0.706  44.124 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 202 SER A OG  1 
ATOM   1551 N  N   . TYR A 1 203 203 ? -4.164  2.183   46.115 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A N   1 
ATOM   1552 C  CA  . TYR A 1 203 203 ? -3.566  3.438   45.690 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CA  1 
ATOM   1553 C  C   . TYR A 1 203 203 ? -2.071  3.232   45.796 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A C   1 
ATOM   1554 O  O   . TYR A 1 203 203 ? -1.607  2.390   46.571 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A O   1 
ATOM   1555 C  CB  . TYR A 1 203 203 ? -3.899  4.597   46.632 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . TYR A 1 203 203 ? -5.344  4.986   46.755 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CG  1 
ATOM   1557 C  CD1 . TYR A 1 203 203 ? -6.214  4.271   47.571 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CD1 1 
ATOM   1558 C  CD2 . TYR A 1 203 203 ? -5.829  6.110   46.098 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CD2 1 
ATOM   1559 C  CE1 . TYR A 1 203 203 ? -7.533  4.676   47.732 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CE1 1 
ATOM   1560 C  CE2 . TYR A 1 203 203 ? -7.138  6.519   46.249 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CE2 1 
ATOM   1561 C  CZ  . TYR A 1 203 203 ? -7.986  5.804   47.067 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A CZ  1 
ATOM   1562 O  OH  . TYR A 1 203 203 ? -9.283  6.229   47.228 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 203 TYR A OH  1 
ATOM   1563 N  N   . ASP A 1 204 204 ? -1.314  3.997   45.023 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A N   1 
ATOM   1564 C  CA  . ASP A 1 204 204 ? 0.130   3.930   45.121 1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A CA  1 
ATOM   1565 C  C   . ASP A 1 204 204 ? 0.474   5.037   46.106 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A C   1 
ATOM   1566 O  O   . ASP A 1 204 204 ? -0.054  6.145   46.007 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A O   1 
ATOM   1567 C  CB  . ASP A 1 204 204 ? 0.789   4.214   43.778 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A CB  1 
ATOM   1568 C  CG  . ASP A 1 204 204 ? 0.508   3.136   42.761 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A CG  1 
ATOM   1569 O  OD1 . ASP A 1 204 204 ? 0.592   1.947   43.123 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A OD1 1 
ATOM   1570 O  OD2 . ASP A 1 204 204 ? 0.208   3.478   41.602 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 204 ASP A OD2 1 
ATOM   1571 N  N   . ILE A 1 205 205 ? 1.329   4.731   47.071 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A N   1 
ATOM   1572 C  CA  . ILE A 1 205 205 ? 1.727   5.727   48.053 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CA  1 
ATOM   1573 C  C   . ILE A 1 205 205 ? 2.995   6.421   47.564 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A C   1 
ATOM   1574 O  O   . ILE A 1 205 205 ? 4.029   5.778   47.388 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A O   1 
ATOM   1575 C  CB  . ILE A 1 205 205 ? 1.985   5.076   49.427 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CB  1 
ATOM   1576 C  CG1 . ILE A 1 205 205 ? 0.687   4.450   49.943 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG1 1 
ATOM   1577 C  CG2 . ILE A 1 205 205 ? 2.502   6.116   50.410 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG2 1 
ATOM   1578 C  CD1 . ILE A 1 205 205 ? 0.807   3.817   51.306 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CD1 1 
ATOM   1579 N  N   . LYS A 1 206 206 ? 2.905   7.729   47.333 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A N   1 
ATOM   1580 C  CA  . LYS A 1 206 206 ? 4.050   8.501   46.860 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CA  1 
ATOM   1581 C  C   . LYS A 1 206 206 ? 4.724   9.239   48.008 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A C   1 
ATOM   1582 O  O   . LYS A 1 206 206 ? 5.845   9.724   47.875 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A O   1 
ATOM   1583 C  CB  . LYS A 1 206 206 ? 3.611   9.503   45.788 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CB  1 
ATOM   1584 C  CG  . LYS A 1 206 206 ? 2.948   8.862   44.574 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CG  1 
ATOM   1585 C  CD  . LYS A 1 206 206 ? 3.854   7.811   43.944 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CD  1 
ATOM   1586 C  CE  . LYS A 1 206 206 ? 3.140   7.053   42.842 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CE  1 
ATOM   1587 N  NZ  . LYS A 1 206 206 ? 3.907   5.845   42.419 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A NZ  1 
ATOM   1588 N  N   . GLY A 1 207 207 ? 4.033   9.317   49.138 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A N   1 
ATOM   1589 C  CA  . GLY A 1 207 207 ? 4.586   9.999   50.293 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A CA  1 
ATOM   1590 C  C   . GLY A 1 207 207 ? 3.507   10.262  51.321 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A C   1 
ATOM   1591 O  O   . GLY A 1 207 207 ? 2.357   9.891   51.105 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A O   1 
ATOM   1592 N  N   . PRO A 1 208 208 ? 3.843   10.899  52.452 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A N   1 
ATOM   1593 C  CA  . PRO A 1 208 208 ? 2.853   11.190  53.493 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CA  1 
ATOM   1594 C  C   . PRO A 1 208 208 ? 1.626   11.897  52.936 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A C   1 
ATOM   1595 O  O   . PRO A 1 208 208 ? 1.734   12.963  52.328 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A O   1 
ATOM   1596 C  CB  . PRO A 1 208 208 ? 3.634   12.062  54.471 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CB  1 
ATOM   1597 C  CG  . PRO A 1 208 208 ? 5.028   11.495  54.365 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CG  1 
ATOM   1598 C  CD  . PRO A 1 208 208 ? 5.188   11.340  52.867 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 208 PRO A CD  1 
ATOM   1599 N  N   . ALA A 1 209 209 ? 0.461   11.292  53.141 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N   1 
ATOM   1600 C  CA  . ALA A 1 209 209 ? -0.796  11.855  52.665 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA  1 
ATOM   1601 C  C   . ALA A 1 209 209 ? -0.786  12.079  51.153 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C   1 
ATOM   1602 O  O   . ALA A 1 209 209 ? -1.509  12.932  50.644 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O   1 
ATOM   1603 C  CB  . ALA A 1 209 209 ? -1.085  13.168  53.386 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB  1 
ATOM   1604 N  N   . LYS A 1 210 210 ? 0.033   11.314  50.440 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A N   1 
ATOM   1605 C  CA  . LYS A 1 210 210 ? 0.117   11.436  48.987 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CA  1 
ATOM   1606 C  C   . LYS A 1 210 210 ? -0.170  10.100  48.319 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A C   1 
ATOM   1607 O  O   . LYS A 1 210 210 ? 0.665   9.199   48.327 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A O   1 
ATOM   1608 C  CB  . LYS A 1 210 210 ? 1.506   11.924  48.565 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CB  1 
ATOM   1609 C  CG  . LYS A 1 210 210 ? 1.841   13.335  49.016 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CG  1 
ATOM   1610 C  CD  . LYS A 1 210 210 ? 3.234   13.728  48.552 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CD  1 
ATOM   1611 C  CE  . LYS A 1 210 210 ? 3.590   15.158  48.949 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A CE  1 
ATOM   1612 N  NZ  . LYS A 1 210 210 ? 4.939   15.539  48.423 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 210 LYS A NZ  1 
ATOM   1613 N  N   . ILE A 1 211 211 ? -1.357  9.971   47.745 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A N   1 
ATOM   1614 C  CA  . ILE A 1 211 211 ? -1.735  8.735   47.077 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CA  1 
ATOM   1615 C  C   . ILE A 1 211 211 ? -2.249  9.033   45.678 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A C   1 
ATOM   1616 O  O   . ILE A 1 211 211 ? -2.827  10.087  45.437 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A O   1 
ATOM   1617 C  CB  . ILE A 1 211 211 ? -2.817  7.973   47.882 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CB  1 
ATOM   1618 C  CG1 . ILE A 1 211 211 ? -3.966  8.915   48.241 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG1 1 
ATOM   1619 C  CG2 . ILE A 1 211 211 ? -2.200  7.371   49.138 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG2 1 
ATOM   1620 C  CD1 . ILE A 1 211 211 ? -5.039  8.282   49.106 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CD1 1 
ATOM   1621 N  N   . GLU A 1 212 212 ? -2.016  8.106   44.755 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A N   1 
ATOM   1622 C  CA  . GLU A 1 212 212 ? -2.453  8.275   43.374 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CA  1 
ATOM   1623 C  C   . GLU A 1 212 212 ? -2.788  6.932   42.765 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A C   1 
ATOM   1624 O  O   . GLU A 1 212 212 ? -2.594  5.879   43.381 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A O   1 
ATOM   1625 C  CB  . GLU A 1 212 212 ? -1.341  8.877   42.511 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CB  1 
ATOM   1626 C  CG  . GLU A 1 212 212 ? -0.437  9.866   43.197 1.00 40.86 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CG  1 
ATOM   1627 C  CD  . GLU A 1 212 212 ? 0.645   10.379  42.267 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CD  1 
ATOM   1628 O  OE1 . GLU A 1 212 212 ? 1.355   9.543   41.661 1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A OE1 1 
ATOM   1629 O  OE2 . GLU A 1 212 212 ? 0.784   11.615  42.142 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A OE2 1 
ATOM   1630 N  N   . ASN A 1 213 213 ? -3.281  6.985   41.533 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A N   1 
ATOM   1631 C  CA  . ASN A 1 213 213 ? -3.585  5.784   40.784 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CA  1 
ATOM   1632 C  C   . ASN A 1 213 213 ? -4.554  4.852   41.506 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A C   1 
ATOM   1633 O  O   . ASN A 1 213 213 ? -4.228  3.709   41.811 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A O   1 
ATOM   1634 C  CB  . ASN A 1 213 213 ? -2.260  5.081   40.475 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CB  1 
ATOM   1635 C  CG  . ASN A 1 213 213 ? -2.412  3.927   39.514 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A CG  1 
ATOM   1636 O  OD1 . ASN A 1 213 213 ? -3.329  3.899   38.690 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A OD1 1 
ATOM   1637 N  ND2 . ASN A 1 213 213 ? -1.493  2.970   39.599 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 213 ASN A ND2 1 
ATOM   1638 N  N   . LYS A 1 214 214 ? -5.750  5.363   41.781 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A N   1 
ATOM   1639 C  CA  . LYS A 1 214 214 ? -6.791  4.591   42.448 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CA  1 
ATOM   1640 C  C   . LYS A 1 214 214 ? -7.231  3.466   41.508 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A C   1 
ATOM   1641 O  O   . LYS A 1 214 214 ? -7.576  3.717   40.344 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A O   1 
ATOM   1642 C  CB  . LYS A 1 214 214 ? -7.969  5.510   42.778 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CB  1 
ATOM   1643 C  CG  . LYS A 1 214 214 ? -9.176  4.824   43.387 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CG  1 
ATOM   1644 C  CD  . LYS A 1 214 214 ? -10.279 5.845   43.623 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CD  1 
ATOM   1645 C  CE  . LYS A 1 214 214 ? -11.525 5.217   44.225 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A CE  1 
ATOM   1646 N  NZ  . LYS A 1 214 214 ? -12.543 6.265   44.526 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A NZ  1 
ATOM   1647 N  N   . LYS A 1 215 215 ? -7.212  2.234   42.014 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A N   1 
ATOM   1648 C  CA  . LYS A 1 215 215 ? -7.580  1.061   41.223 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A CA  1 
ATOM   1649 C  C   . LYS A 1 215 215 ? -8.422  0.036   41.976 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A C   1 
ATOM   1650 O  O   . LYS A 1 215 215 ? -8.309  -0.101  43.195 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A O   1 
ATOM   1651 C  CB  . LYS A 1 215 215 ? -6.330  0.314   40.757 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . LYS A 1 215 215 ? -5.305  1.117   39.996 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A CG  1 
ATOM   1653 C  CD  . LYS A 1 215 215 ? -4.112  0.223   39.675 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A CD  1 
ATOM   1654 C  CE  . LYS A 1 215 215 ? -3.137  0.896   38.724 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A CE  1 
ATOM   1655 N  NZ  . LYS A 1 215 215 ? -1.963  0.028   38.395 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 215 LYS A NZ  1 
ATOM   1656 N  N   . VAL A 1 216 216 ? -9.259  -0.693  41.239 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A N   1 
ATOM   1657 C  CA  . VAL A 1 216 216 ? -10.038 -1.767  41.837 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CA  1 
ATOM   1658 C  C   . VAL A 1 216 216 ? -8.965  -2.848  41.960 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A C   1 
ATOM   1659 O  O   . VAL A 1 216 216 ? -8.492  -3.376  40.958 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A O   1 
ATOM   1660 C  CB  . VAL A 1 216 216 ? -11.158 -2.261  40.907 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CB  1 
ATOM   1661 C  CG1 . VAL A 1 216 216 ? -11.839 -3.478  41.524 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CG1 1 
ATOM   1662 C  CG2 . VAL A 1 216 216 ? -12.175 -1.158  40.684 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 216 VAL A CG2 1 
ATOM   1663 N  N   . TRP A 1 217 217 ? -8.570  -3.152  43.190 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A N   1 
ATOM   1664 C  CA  . TRP A 1 217 217 ? -7.513  -4.124  43.457 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CA  1 
ATOM   1665 C  C   . TRP A 1 217 217 ? -7.971  -5.575  43.567 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A C   1 
ATOM   1666 O  O   . TRP A 1 217 217 ? -7.271  -6.489  43.137 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A O   1 
ATOM   1667 C  CB  . TRP A 1 217 217 ? -6.796  -3.723  44.750 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CB  1 
ATOM   1668 C  CG  . TRP A 1 217 217 ? -5.560  -4.505  45.062 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CG  1 
ATOM   1669 C  CD1 . TRP A 1 217 217 ? -4.314  -4.312  44.538 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CD1 1 
ATOM   1670 C  CD2 . TRP A 1 217 217 ? -5.432  -5.561  46.023 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CD2 1 
ATOM   1671 N  NE1 . TRP A 1 217 217 ? -3.418  -5.174  45.119 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A NE1 1 
ATOM   1672 C  CE2 . TRP A 1 217 217 ? -4.075  -5.953  46.033 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CE2 1 
ATOM   1673 C  CE3 . TRP A 1 217 217 ? -6.331  -6.213  46.878 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CE3 1 
ATOM   1674 C  CZ2 . TRP A 1 217 217 ? -3.593  -6.969  46.869 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CZ2 1 
ATOM   1675 C  CZ3 . TRP A 1 217 217 ? -5.850  -7.224  47.710 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CZ3 1 
ATOM   1676 C  CH2 . TRP A 1 217 217 ? -4.494  -7.589  47.697 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 217 TRP A CH2 1 
ATOM   1677 N  N   . GLY A 1 218 218 ? -9.133  -5.791  44.170 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A N   1 
ATOM   1678 C  CA  . GLY A 1 218 218 ? -9.626  -7.147  44.322 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A CA  1 
ATOM   1679 C  C   . GLY A 1 218 218 ? -11.132 -7.204  44.434 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A C   1 
ATOM   1680 O  O   . GLY A 1 218 218 ? -11.790 -6.182  44.625 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 218 GLY A O   1 
ATOM   1681 N  N   . HIS A 1 219 219 ? -11.675 -8.411  44.317 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A N   1 
ATOM   1682 C  CA  . HIS A 1 219 219 ? -13.115 -8.629  44.400 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CA  1 
ATOM   1683 C  C   . HIS A 1 219 219 ? -13.427 -9.616  45.510 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A C   1 
ATOM   1684 O  O   . HIS A 1 219 219 ? -12.817 -10.682 45.590 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A O   1 
ATOM   1685 C  CB  . HIS A 1 219 219 ? -13.630 -9.176  43.068 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CB  1 
ATOM   1686 C  CG  . HIS A 1 219 219 ? -13.336 -8.285  41.904 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CG  1 
ATOM   1687 N  ND1 . HIS A 1 219 219 ? -14.153 -7.234  41.546 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A ND1 1 
ATOM   1688 C  CD2 . HIS A 1 219 219 ? -12.275 -8.241  41.063 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CD2 1 
ATOM   1689 C  CE1 . HIS A 1 219 219 ? -13.609 -6.581  40.535 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A CE1 1 
ATOM   1690 N  NE2 . HIS A 1 219 219 ? -12.469 -7.171  40.223 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 219 HIS A NE2 1 
ATOM   1691 N  N   . ILE A 1 220 220 ? -14.369 -9.251  46.373 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A N   1 
ATOM   1692 C  CA  . ILE A 1 220 220 ? -14.774 -10.116 47.476 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A CA  1 
ATOM   1693 C  C   . ILE A 1 220 220 ? -15.903 -11.022 46.994 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A C   1 
ATOM   1694 O  O   . ILE A 1 220 220 ? -16.833 -10.563 46.334 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A O   1 
ATOM   1695 C  CB  . ILE A 1 220 220 ? -15.277 -9.290  48.679 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A CB  1 
ATOM   1696 C  CG1 . ILE A 1 220 220 ? -14.155 -8.392  49.195 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A CG1 1 
ATOM   1697 C  CG2 . ILE A 1 220 220 ? -15.760 -10.211 49.791 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A CG2 1 
ATOM   1698 C  CD1 . ILE A 1 220 220 ? -12.945 -9.149  49.664 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 220 ILE A CD1 1 
ATOM   1699 N  N   . PRO A 1 221 221 ? -15.826 -12.326 47.311 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A N   1 
ATOM   1700 C  CA  . PRO A 1 221 221 ? -16.840 -13.310 46.914 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CA  1 
ATOM   1701 C  C   . PRO A 1 221 221 ? -18.152 -13.160 47.682 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A C   1 
ATOM   1702 O  O   . PRO A 1 221 221 ? -18.181 -12.590 48.774 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A O   1 
ATOM   1703 C  CB  . PRO A 1 221 221 ? -16.171 -14.653 47.232 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CB  1 
ATOM   1704 C  CG  . PRO A 1 221 221 ? -14.693 -14.334 47.289 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CG  1 
ATOM   1705 C  CD  . PRO A 1 221 221 ? -14.677 -12.990 47.948 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A CD  1 
ATOM   1706 N  N   . GLY A 1 222 222 ? -19.230 -13.686 47.106 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A N   1 
ATOM   1707 C  CA  . GLY A 1 222 222 ? -20.523 -13.641 47.764 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A CA  1 
ATOM   1708 C  C   . GLY A 1 222 222 ? -21.483 -12.544 47.348 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A C   1 
ATOM   1709 O  O   . GLY A 1 222 222 ? -21.073 -11.472 46.904 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 222 GLY A O   1 
ATOM   1710 N  N   . THR A 1 223 223 ? -22.775 -12.828 47.505 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 223 THR A N   1 
ATOM   1711 C  CA  . THR A 1 223 223 ? -23.842 -11.886 47.175 1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 223 THR A CA  1 
ATOM   1712 C  C   . THR A 1 223 223 ? -24.602 -11.540 48.455 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 223 THR A C   1 
ATOM   1713 O  O   . THR A 1 223 223 ? -25.588 -10.800 48.440 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 223 THR A O   1 
ATOM   1714 C  CB  . THR A 1 223 223 ? -24.821 -12.490 46.148 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 223 THR A CB  1 
ATOM   1715 O  OG1 . THR A 1 223 223 ? -25.280 -13.764 46.614 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 223 THR A OG1 1 
ATOM   1716 C  CG2 . THR A 1 223 223 ? -24.134 -12.667 44.799 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 223 THR A CG2 1 
ATOM   1717 N  N   . HIS A 1 224 224 ? -24.119 -12.094 49.561 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A N   1 
ATOM   1718 C  CA  . HIS A 1 224 224 ? -24.690 -11.872 50.880 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A CA  1 
ATOM   1719 C  C   . HIS A 1 224 224 ? -24.590 -10.393 51.215 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A C   1 
ATOM   1720 O  O   . HIS A 1 224 224 ? -23.870 -9.648  50.553 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A O   1 
ATOM   1721 C  CB  . HIS A 1 224 224 ? -23.879 -12.641 51.914 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A CB  1 
ATOM   1722 C  CG  . HIS A 1 224 224 ? -22.440 -12.225 51.960 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A CG  1 
ATOM   1723 N  ND1 . HIS A 1 224 224 ? -21.546 -12.529 50.953 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A ND1 1 
ATOM   1724 C  CD2 . HIS A 1 224 224 ? -21.758 -11.465 52.851 1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A CD2 1 
ATOM   1725 C  CE1 . HIS A 1 224 224 ? -20.378 -11.972 51.222 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A CE1 1 
ATOM   1726 N  NE2 . HIS A 1 224 224 ? -20.480 -11.320 52.367 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 224 HIS A NE2 1 
ATOM   1727 N  N   . GLU A 1 225 225 ? -25.304 -9.969  52.252 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N   1 
ATOM   1728 C  CA  . GLU A 1 225 225 ? -25.236 -8.579  52.679 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA  1 
ATOM   1729 C  C   . GLU A 1 225 225 ? -23.943 -8.454  53.479 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C   1 
ATOM   1730 O  O   . GLU A 1 225 225 ? -23.666 -9.275  54.355 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O   1 
ATOM   1731 C  CB  . GLU A 1 225 225 ? -26.434 -8.216  53.563 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB  1 
ATOM   1732 C  CG  . GLU A 1 225 225 ? -27.764 -8.092  52.821 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG  1 
ATOM   1733 C  CD  . GLU A 1 225 225 ? -27.813 -6.894  51.878 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD  1 
ATOM   1734 O  OE1 . GLU A 1 225 225 ? -27.658 -5.746  52.354 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 1 
ATOM   1735 O  OE2 . GLU A 1 225 225 ? -28.009 -7.102  50.659 1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 1 
ATOM   1736 N  N   . GLY A 1 226 226 ? -23.146 -7.440  53.168 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A N   1 
ATOM   1737 C  CA  . GLY A 1 226 226 ? -21.893 -7.254  53.876 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A CA  1 
ATOM   1738 C  C   . GLY A 1 226 226 ? -20.702 -7.301  52.942 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A C   1 
ATOM   1739 O  O   . GLY A 1 226 226 ? -20.806 -6.896  51.783 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 226 GLY A O   1 
ATOM   1740 N  N   . GLY A 1 227 227 ? -19.572 -7.797  53.445 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 227 GLY A N   1 
ATOM   1741 C  CA  . GLY A 1 227 227 ? -18.364 -7.877  52.639 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 227 GLY A CA  1 
ATOM   1742 C  C   . GLY A 1 227 227 ? -17.101 -7.662  53.458 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 227 GLY A C   1 
ATOM   1743 O  O   . GLY A 1 227 227 ? -17.101 -7.851  54.675 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 227 GLY A O   1 
ATOM   1744 N  N   . ALA A 1 228 228 ? -16.025 -7.255  52.793 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A N   1 
ATOM   1745 C  CA  . ALA A 1 228 228 ? -14.743 -7.033  53.462 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CA  1 
ATOM   1746 C  C   . ALA A 1 228 228 ? -14.811 -6.051  54.623 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A C   1 
ATOM   1747 O  O   . ALA A 1 228 228 ? -15.254 -4.905  54.466 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A O   1 
ATOM   1748 C  CB  . ALA A 1 228 228 ? -13.692 -6.564  52.450 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 228 ALA A CB  1 
ATOM   1749 N  N   . ASP A 1 229 229 ? -14.367 -6.515  55.788 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A N   1 
ATOM   1750 C  CA  . ASP A 1 229 229 ? -14.338 -5.694  56.987 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CA  1 
ATOM   1751 C  C   . ASP A 1 229 229 ? -12.858 -5.411  57.291 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A C   1 
ATOM   1752 O  O   . ASP A 1 229 229 ? -12.206 -4.660  56.562 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A O   1 
ATOM   1753 C  CB  . ASP A 1 229 229 ? -15.000 -6.434  58.156 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CB  1 
ATOM   1754 C  CG  . ASP A 1 229 229 ? -15.503 -5.492  59.236 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A CG  1 
ATOM   1755 O  OD1 . ASP A 1 229 229 ? -14.815 -4.484  59.515 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD1 1 
ATOM   1756 O  OD2 . ASP A 1 229 229 ? -16.583 -5.759  59.816 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 229 ASP A OD2 1 
ATOM   1757 N  N   . GLY A 1 230 230 ? -12.327 -6.023  58.347 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 230 GLY A N   1 
ATOM   1758 C  CA  . GLY A 1 230 230 ? -10.932 -5.808  58.711 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 230 GLY A CA  1 
ATOM   1759 C  C   . GLY A 1 230 230 ? -9.939  -6.655  57.933 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 230 GLY A C   1 
ATOM   1760 O  O   . GLY A 1 230 230 ? -10.316 -7.660  57.323 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 230 GLY A O   1 
ATOM   1761 N  N   . MET A 1 231 231 ? -8.666  -6.266  57.970 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 231 MET A N   1 
ATOM   1762 C  CA  . MET A 1 231 231 ? -7.631  -6.996  57.242 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 231 MET A CA  1 
ATOM   1763 C  C   . MET A 1 231 231 ? -6.206  -6.761  57.759 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 231 MET A C   1 
ATOM   1764 O  O   . MET A 1 231 231 ? -5.948  -5.819  58.506 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 231 MET A O   1 
ATOM   1765 C  CB  . MET A 1 231 231 ? -7.703  -6.630  55.748 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 231 MET A CB  1 
ATOM   1766 C  CG  . MET A 1 231 231 ? -7.719  -5.129  55.465 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 231 MET A CG  1 
ATOM   1767 S  SD  . MET A 1 231 231 ? -7.808  -4.668  53.691 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 231 MET A SD  1 
ATOM   1768 C  CE  . MET A 1 231 231 ? -9.452  -5.025  53.353 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 231 MET A CE  1 
ATOM   1769 N  N   . ASP A 1 232 232 ? -5.291  -7.637  57.352 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A N   1 
ATOM   1770 C  CA  . ASP A 1 232 232 ? -3.875  -7.556  57.723 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CA  1 
ATOM   1771 C  C   . ASP A 1 232 232 ? -3.073  -8.460  56.790 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A C   1 
ATOM   1772 O  O   . ASP A 1 232 232 ? -3.612  -9.401  56.202 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A O   1 
ATOM   1773 C  CB  . ASP A 1 232 232 ? -3.629  -8.015  59.174 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CB  1 
ATOM   1774 C  CG  . ASP A 1 232 232 ? -3.795  -6.894  60.199 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A CG  1 
ATOM   1775 O  OD1 . ASP A 1 232 232 ? -3.313  -5.763  59.969 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A OD1 1 
ATOM   1776 O  OD2 . ASP A 1 232 232 ? -4.393  -7.154  61.260 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 232 ASP A OD2 1 
ATOM   1777 N  N   . PHE A 1 233 233 ? -1.782  -8.167  56.670 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A N   1 
ATOM   1778 C  CA  . PHE A 1 233 233 ? -0.859  -8.930  55.822 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CA  1 
ATOM   1779 C  C   . PHE A 1 233 233 ? -0.079  -9.961  56.639 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A C   1 
ATOM   1780 O  O   . PHE A 1 233 233 ? 0.154   -9.756  57.828 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A O   1 
ATOM   1781 C  CB  . PHE A 1 233 233 ? 0.176   -7.988  55.193 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CB  1 
ATOM   1782 C  CG  . PHE A 1 233 233 ? -0.337  -7.177  54.044 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CG  1 
ATOM   1783 C  CD1 . PHE A 1 233 233 ? -0.535  -7.760  52.799 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CD1 1 
ATOM   1784 C  CD2 . PHE A 1 233 233 ? -0.589  -5.818  54.196 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CD2 1 
ATOM   1785 C  CE1 . PHE A 1 233 233 ? -0.972  -7.003  51.718 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CE1 1 
ATOM   1786 C  CE2 . PHE A 1 233 233 ? -1.027  -5.052  53.124 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CE2 1 
ATOM   1787 C  CZ  . PHE A 1 233 233 ? -1.219  -5.647  51.879 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 233 PHE A CZ  1 
ATOM   1788 N  N   . ASP A 1 234 234 ? 0.313   -11.073 56.018 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A N   1 
ATOM   1789 C  CA  . ASP A 1 234 234 ? 1.152   -12.032 56.728 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CA  1 
ATOM   1790 C  C   . ASP A 1 234 234 ? 2.569   -11.658 56.288 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A C   1 
ATOM   1791 O  O   . ASP A 1 234 234 ? 2.736   -10.758 55.469 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A O   1 
ATOM   1792 C  CB  . ASP A 1 234 234 ? 0.816   -13.497 56.390 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CB  1 
ATOM   1793 C  CG  . ASP A 1 234 234 ? 1.004   -13.849 54.917 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A CG  1 
ATOM   1794 O  OD1 . ASP A 1 234 234 ? 1.723   -13.137 54.179 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A OD1 1 
ATOM   1795 O  OD2 . ASP A 1 234 234 ? 0.427   -14.878 54.506 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 234 ASP A OD2 1 
ATOM   1796 N  N   . GLU A 1 235 235 ? 3.588   -12.319 56.820 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A N   1 
ATOM   1797 C  CA  . GLU A 1 235 235 ? 4.953   -11.953 56.460 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CA  1 
ATOM   1798 C  C   . GLU A 1 235 235 ? 5.296   -12.048 54.974 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A C   1 
ATOM   1799 O  O   . GLU A 1 235 235 ? 6.274   -11.447 54.532 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A O   1 
ATOM   1800 C  CB  . GLU A 1 235 235 ? 5.957   -12.775 57.268 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CB  1 
ATOM   1801 C  CG  . GLU A 1 235 235 ? 5.914   -14.261 56.999 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CG  1 
ATOM   1802 C  CD  . GLU A 1 235 235 ? 7.007   -15.001 57.741 1.00 39.49 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CD  1 
ATOM   1803 O  OE1 . GLU A 1 235 235 ? 7.107   -14.834 58.975 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A OE1 1 
ATOM   1804 O  OE2 . GLU A 1 235 235 ? 7.766   -15.748 57.092 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A OE2 1 
ATOM   1805 N  N   . ASP A 1 236 236 ? 4.509   -12.797 54.205 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A N   1 
ATOM   1806 C  CA  . ASP A 1 236 236 ? 4.762   -12.928 52.772 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A CA  1 
ATOM   1807 C  C   . ASP A 1 236 236 ? 3.908   -11.982 51.942 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A C   1 
ATOM   1808 O  O   . ASP A 1 236 236 ? 3.814   -12.130 50.723 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A O   1 
ATOM   1809 C  CB  . ASP A 1 236 236 ? 4.512   -14.359 52.296 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A CB  1 
ATOM   1810 C  CG  . ASP A 1 236 236 ? 5.644   -15.293 52.647 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A CG  1 
ATOM   1811 O  OD1 . ASP A 1 236 236 ? 6.799   -14.822 52.721 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A OD1 1 
ATOM   1812 O  OD2 . ASP A 1 236 236 ? 5.382   -16.498 52.830 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 236 ASP A OD2 1 
ATOM   1813 N  N   . ASN A 1 237 237 ? 3.283   -11.018 52.609 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A N   1 
ATOM   1814 C  CA  . ASN A 1 237 237 ? 2.432   -10.032 51.953 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A CA  1 
ATOM   1815 C  C   . ASN A 1 237 237 ? 1.116   -10.563 51.399 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A C   1 
ATOM   1816 O  O   . ASN A 1 237 237 ? 0.538   -9.977  50.484 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A O   1 
ATOM   1817 C  CB  . ASN A 1 237 237 ? 3.205   -9.299  50.853 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A CB  1 
ATOM   1818 C  CG  . ASN A 1 237 237 ? 4.286   -8.396  51.415 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A CG  1 
ATOM   1819 O  OD1 . ASN A 1 237 237 ? 4.019   -7.554  52.268 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A OD1 1 
ATOM   1820 N  ND2 . ASN A 1 237 237 ? 5.512   -8.566  50.938 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 237 ASN A ND2 1 
ATOM   1821 N  N   . ASN A 1 238 238 ? 0.650   -11.680 51.944 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A N   1 
ATOM   1822 C  CA  . ASN A 1 238 238 ? -0.636  -12.225 51.542 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CA  1 
ATOM   1823 C  C   . ASN A 1 238 238 ? -1.588  -11.403 52.402 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A C   1 
ATOM   1824 O  O   . ASN A 1 238 238 ? -1.294  -11.139 53.565 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A O   1 
ATOM   1825 C  CB  . ASN A 1 238 238 ? -0.751  -13.703 51.911 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CB  1 
ATOM   1826 C  CG  . ASN A 1 238 238 ? 0.160   -14.593 51.077 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CG  1 
ATOM   1827 O  OD1 . ASN A 1 238 238 ? 0.897   -15.418 51.618 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A OD1 1 
ATOM   1828 N  ND2 . ASN A 1 238 238 ? 0.102   -14.441 49.758 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A ND2 1 
ATOM   1829 N  N   . LEU A 1 239 239 ? -2.711  -10.980 51.835 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N   1 
ATOM   1830 C  CA  . LEU A 1 239 239 ? -3.660  -10.173 52.581 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA  1 
ATOM   1831 C  C   . LEU A 1 239 239 ? -4.870  -10.985 53.024 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C   1 
ATOM   1832 O  O   . LEU A 1 239 239 ? -5.611  -11.502 52.191 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O   1 
ATOM   1833 C  CB  . LEU A 1 239 239 ? -4.124  -8.994  51.728 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB  1 
ATOM   1834 C  CG  . LEU A 1 239 239 ? -5.046  -8.012  52.452 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG  1 
ATOM   1835 C  CD1 . LEU A 1 239 239 ? -4.221  -7.213  53.454 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1 1 
ATOM   1836 C  CD2 . LEU A 1 239 239 ? -5.736  -7.083  51.445 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2 1 
ATOM   1837 N  N   . LEU A 1 240 240 ? -5.059  -11.104 54.336 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A N   1 
ATOM   1838 C  CA  . LEU A 1 240 240 ? -6.195  -11.841 54.874 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A CA  1 
ATOM   1839 C  C   . LEU A 1 240 240 ? -7.296  -10.829 55.137 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A C   1 
ATOM   1840 O  O   . LEU A 1 240 240 ? -7.072  -9.804  55.787 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A O   1 
ATOM   1841 C  CB  . LEU A 1 240 240 ? -5.817  -12.582 56.161 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . LEU A 1 240 240 ? -4.865  -13.762 55.941 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A CG  1 
ATOM   1843 C  CD1 . LEU A 1 240 240 ? -3.453  -13.237 55.723 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A CD1 1 
ATOM   1844 C  CD2 . LEU A 1 240 240 ? -4.900  -14.701 57.129 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 240 LEU A CD2 1 
ATOM   1845 N  N   . VAL A 1 241 241 ? -8.485  -11.123 54.624 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A N   1 
ATOM   1846 C  CA  . VAL A 1 241 241 ? -9.612  -10.214 54.746 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CA  1 
ATOM   1847 C  C   . VAL A 1 241 241 ? -10.872 -10.859 55.304 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A C   1 
ATOM   1848 O  O   . VAL A 1 241 241 ? -11.385 -11.833 54.747 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A O   1 
ATOM   1849 C  CB  . VAL A 1 241 241 ? -9.950  -9.612  53.368 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CB  1 
ATOM   1850 C  CG1 . VAL A 1 241 241 ? -11.096 -8.624  53.496 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG1 1 
ATOM   1851 C  CG2 . VAL A 1 241 241 ? -8.710  -8.937  52.775 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 241 VAL A CG2 1 
ATOM   1852 N  N   . ALA A 1 242 242 ? -11.363 -10.305 56.407 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 242 ALA A N   1 
ATOM   1853 C  CA  . ALA A 1 242 242 ? -12.581 -10.791 57.043 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 242 ALA A CA  1 
ATOM   1854 C  C   . ALA A 1 242 242 ? -13.746 -10.437 56.130 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 242 ALA A C   1 
ATOM   1855 O  O   . ALA A 1 242 242 ? -13.988 -9.265  55.849 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 242 ALA A O   1 
ATOM   1856 C  CB  . ALA A 1 242 242 ? -12.767 -10.130 58.409 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 242 ALA A CB  1 
ATOM   1857 N  N   . ASN A 1 243 243 ? -14.463 -11.456 55.671 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A N   1 
ATOM   1858 C  CA  . ASN A 1 243 243 ? -15.596 -11.262 54.775 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A CA  1 
ATOM   1859 C  C   . ASN A 1 243 243 ? -16.873 -11.421 55.594 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A C   1 
ATOM   1860 O  O   . ASN A 1 243 243 ? -17.465 -12.503 55.672 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A O   1 
ATOM   1861 C  CB  . ASN A 1 243 243 ? -15.523 -12.292 53.635 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A CB  1 
ATOM   1862 C  CG  . ASN A 1 243 243 ? -16.552 -12.048 52.541 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A CG  1 
ATOM   1863 O  OD1 . ASN A 1 243 243 ? -16.536 -12.719 51.501 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A OD1 1 
ATOM   1864 N  ND2 . ASN A 1 243 243 ? -17.450 -11.101 52.767 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 243 ASN A ND2 1 
ATOM   1865 N  N   . TRP A 1 244 244 ? -17.273 -10.320 56.218 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A N   1 
ATOM   1866 C  CA  . TRP A 1 244 244 ? -18.457 -10.267 57.066 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CA  1 
ATOM   1867 C  C   . TRP A 1 244 244 ? -19.692 -10.781 56.331 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A C   1 
ATOM   1868 O  O   . TRP A 1 244 244 ? -20.066 -10.243 55.292 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A O   1 
ATOM   1869 C  CB  . TRP A 1 244 244 ? -18.696 -8.823  57.497 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CB  1 
ATOM   1870 C  CG  . TRP A 1 244 244 ? -19.567 -8.640  58.703 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CG  1 
ATOM   1871 C  CD1 . TRP A 1 244 244 ? -19.151 -8.476  59.995 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CD1 1 
ATOM   1872 C  CD2 . TRP A 1 244 244 ? -20.991 -8.506  58.722 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CD2 1 
ATOM   1873 N  NE1 . TRP A 1 244 244 ? -20.228 -8.235  60.816 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A NE1 1 
ATOM   1874 C  CE2 . TRP A 1 244 244 ? -21.371 -8.250  60.061 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CE2 1 
ATOM   1875 C  CE3 . TRP A 1 244 244 ? -21.987 -8.576  57.738 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CE3 1 
ATOM   1876 C  CZ2 . TRP A 1 244 244 ? -22.706 -8.061  60.441 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CZ2 1 
ATOM   1877 C  CZ3 . TRP A 1 244 244 ? -23.317 -8.387  58.118 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CZ3 1 
ATOM   1878 C  CH2 . TRP A 1 244 244 ? -23.660 -8.132  59.459 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 244 TRP A CH2 1 
ATOM   1879 N  N   . GLY A 1 245 245 ? -20.322 -11.814 56.885 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 245 GLY A N   1 
ATOM   1880 C  CA  . GLY A 1 245 245 ? -21.518 -12.372 56.279 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 245 GLY A CA  1 
ATOM   1881 C  C   . GLY A 1 245 245 ? -21.309 -13.590 55.392 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 245 GLY A C   1 
ATOM   1882 O  O   . GLY A 1 245 245 ? -22.278 -14.209 54.955 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 245 GLY A O   1 
ATOM   1883 N  N   . SER A 1 246 246 ? -20.056 -13.955 55.142 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 246 SER A N   1 
ATOM   1884 C  CA  . SER A 1 246 246 ? -19.756 -15.095 54.280 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 246 SER A CA  1 
ATOM   1885 C  C   . SER A 1 246 246 ? -19.205 -16.314 55.013 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 246 SER A C   1 
ATOM   1886 O  O   . SER A 1 246 246 ? -19.013 -17.365 54.398 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 246 SER A O   1 
ATOM   1887 C  CB  . SER A 1 246 246 ? -18.734 -14.684 53.225 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 246 SER A CB  1 
ATOM   1888 O  OG  . SER A 1 246 246 ? -17.472 -14.482 53.842 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 246 SER A OG  1 
ATOM   1889 N  N   . SER A 1 247 247 ? -18.938 -16.170 56.309 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 247 SER A N   1 
ATOM   1890 C  CA  . SER A 1 247 247 ? -18.377 -17.254 57.115 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CA  1 
ATOM   1891 C  C   . SER A 1 247 247 ? -16.942 -17.586 56.702 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 247 SER A C   1 
ATOM   1892 O  O   . SER A 1 247 247 ? -16.436 -18.664 57.016 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 247 SER A O   1 
ATOM   1893 C  CB  . SER A 1 247 247 ? -19.235 -18.521 57.002 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CB  1 
ATOM   1894 O  OG  . SER A 1 247 247 ? -20.498 -18.346 57.621 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 247 SER A OG  1 
ATOM   1895 N  N   . HIS A 1 248 248 ? -16.284 -16.665 56.003 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A N   1 
ATOM   1896 C  CA  . HIS A 1 248 248 ? -14.914 -16.904 55.563 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A CA  1 
ATOM   1897 C  C   . HIS A 1 248 248 ? -14.005 -15.700 55.674 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A C   1 
ATOM   1898 O  O   . HIS A 1 248 248 ? -14.449 -14.555 55.712 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A O   1 
ATOM   1899 C  CB  . HIS A 1 248 248 ? -14.845 -17.319 54.087 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A CB  1 
ATOM   1900 C  CG  . HIS A 1 248 248 ? -15.527 -18.610 53.768 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A CG  1 
ATOM   1901 N  ND1 . HIS A 1 248 248 ? -16.894 -18.718 53.642 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A ND1 1 
ATOM   1902 C  CD2 . HIS A 1 248 248 ? -15.024 -19.839 53.501 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A CD2 1 
ATOM   1903 C  CE1 . HIS A 1 248 248 ? -17.205 -19.958 53.309 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A CE1 1 
ATOM   1904 N  NE2 . HIS A 1 248 248 ? -16.089 -20.659 53.217 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 248 HIS A NE2 1 
ATOM   1905 N  N   . ILE A 1 249 249 ? -12.714 -15.999 55.691 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A N   1 
ATOM   1906 C  CA  . ILE A 1 249 249 ? -11.670 -14.997 55.695 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A CA  1 
ATOM   1907 C  C   . ILE A 1 249 249 ? -11.004 -15.289 54.353 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A C   1 
ATOM   1908 O  O   . ILE A 1 249 249 ? -10.555 -16.409 54.107 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A O   1 
ATOM   1909 C  CB  . ILE A 1 249 249 ? -10.678 -15.212 56.851 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A CB  1 
ATOM   1910 C  CG1 . ILE A 1 249 249 ? -11.374 -14.890 58.180 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A CG1 1 
ATOM   1911 C  CG2 . ILE A 1 249 249 ? -9.443  -14.351 56.647 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A CG2 1 
ATOM   1912 C  CD1 . ILE A 1 249 249 ? -10.541 -15.179 59.418 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 249 ILE A CD1 1 
ATOM   1913 N  N   . GLU A 1 250 250 ? -10.989 -14.300 53.469 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A N   1 
ATOM   1914 C  CA  . GLU A 1 250 250 ? -10.399 -14.481 52.153 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CA  1 
ATOM   1915 C  C   . GLU A 1 250 250 ? -8.911  -14.196 52.222 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A C   1 
ATOM   1916 O  O   . GLU A 1 250 250 ? -8.477  -13.323 52.974 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A O   1 
ATOM   1917 C  CB  . GLU A 1 250 250 ? -11.047 -13.529 51.147 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CB  1 
ATOM   1918 C  CG  . GLU A 1 250 250 ? -12.553 -13.351 51.311 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CG  1 
ATOM   1919 C  CD  . GLU A 1 250 250 ? -13.354 -14.612 51.017 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CD  1 
ATOM   1920 O  OE1 . GLU A 1 250 250 ? -12.753 -15.646 50.646 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE1 1 
ATOM   1921 O  OE2 . GLU A 1 250 250 ? -14.596 -14.562 51.155 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE2 1 
ATOM   1922 N  N   . VAL A 1 251 251 ? -8.129  -14.940 51.446 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A N   1 
ATOM   1923 C  CA  . VAL A 1 251 251 ? -6.687  -14.737 51.406 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CA  1 
ATOM   1924 C  C   . VAL A 1 251 251 ? -6.291  -14.302 49.998 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A C   1 
ATOM   1925 O  O   . VAL A 1 251 251 ? -6.433  -15.066 49.040 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A O   1 
ATOM   1926 C  CB  . VAL A 1 251 251 ? -5.907  -16.027 51.747 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CB  1 
ATOM   1927 C  CG1 . VAL A 1 251 251 ? -4.404  -15.742 51.734 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG1 1 
ATOM   1928 C  CG2 . VAL A 1 251 251 ? -6.334  -16.557 53.100 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 251 VAL A CG2 1 
ATOM   1929 N  N   . PHE A 1 252 252 ? -5.807  -13.072 49.875 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N   1 
ATOM   1930 C  CA  . PHE A 1 252 252 ? -5.385  -12.558 48.580 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA  1 
ATOM   1931 C  C   . PHE A 1 252 252 ? -3.875  -12.604 48.434 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C   1 
ATOM   1932 O  O   . PHE A 1 252 252 ? -3.139  -12.474 49.413 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O   1 
ATOM   1933 C  CB  . PHE A 1 252 252 ? -5.837  -11.109 48.381 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB  1 
ATOM   1934 C  CG  . PHE A 1 252 252 ? -7.309  -10.952 48.184 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG  1 
ATOM   1935 C  CD1 . PHE A 1 252 252 ? -8.171  -10.921 49.274 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1 1 
ATOM   1936 C  CD2 . PHE A 1 252 252 ? -7.839  -10.830 46.900 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2 1 
ATOM   1937 C  CE1 . PHE A 1 252 252 ? -9.544  -10.767 49.090 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1 1 
ATOM   1938 C  CE2 . PHE A 1 252 252 ? -9.209  -10.676 46.707 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2 1 
ATOM   1939 C  CZ  . PHE A 1 252 252 ? -10.064 -10.644 47.805 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ  1 
ATOM   1940 N  N   . GLY A 1 253 253 ? -3.423  -12.797 47.201 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 253 GLY A N   1 
ATOM   1941 C  CA  . GLY A 1 253 253 ? -2.002  -12.811 46.937 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 253 GLY A CA  1 
ATOM   1942 C  C   . GLY A 1 253 253 ? -1.574  -11.359 46.821 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 253 GLY A C   1 
ATOM   1943 O  O   . GLY A 1 253 253 ? -2.427  -10.476 46.695 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 253 GLY A O   1 
ATOM   1944 N  N   . PRO A 1 254 254 ? -0.264  -11.076 46.853 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A N   1 
ATOM   1945 C  CA  . PRO A 1 254 254 ? 0.278   -9.717  46.754 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A CA  1 
ATOM   1946 C  C   . PRO A 1 254 254 ? -0.313  -8.875  45.625 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A C   1 
ATOM   1947 O  O   . PRO A 1 254 254 ? -0.461  -7.661  45.765 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A O   1 
ATOM   1948 C  CB  . PRO A 1 254 254 ? 1.770   -9.958  46.555 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A CB  1 
ATOM   1949 C  CG  . PRO A 1 254 254 ? 2.010   -11.212 47.324 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A CG  1 
ATOM   1950 C  CD  . PRO A 1 254 254 ? 0.826   -12.066 46.935 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 254 PRO A CD  1 
ATOM   1951 N  N   . ASP A 1 255 255 ? -0.649  -9.518  44.511 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A N   1 
ATOM   1952 C  CA  . ASP A 1 255 255 ? -1.193  -8.812  43.353 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CA  1 
ATOM   1953 C  C   . ASP A 1 255 255 ? -2.699  -8.603  43.349 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A C   1 
ATOM   1954 O  O   . ASP A 1 255 255 ? -3.234  -7.992  42.423 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A O   1 
ATOM   1955 C  CB  . ASP A 1 255 255 ? -0.798  -9.534  42.063 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CB  1 
ATOM   1956 C  CG  . ASP A 1 255 255 ? 0.701   -9.664  41.904 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A CG  1 
ATOM   1957 O  OD1 . ASP A 1 255 255 ? 1.407   -8.638  42.032 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A OD1 1 
ATOM   1958 O  OD2 . ASP A 1 255 255 ? 1.173   -10.792 41.649 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 255 ASP A OD2 1 
ATOM   1959 N  N   . GLY A 1 256 256 ? -3.388  -9.114  44.365 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 256 GLY A N   1 
ATOM   1960 C  CA  . GLY A 1 256 256 ? -4.829  -8.942  44.424 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 256 GLY A CA  1 
ATOM   1961 C  C   . GLY A 1 256 256 ? -5.608  -9.744  43.398 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 256 GLY A C   1 
ATOM   1962 O  O   . GLY A 1 256 256 ? -5.206  -10.841 43.016 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 256 GLY A O   1 
ATOM   1963 N  N   . GLY A 1 257 257 ? -6.731  -9.193  42.948 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 257 GLY A N   1 
ATOM   1964 C  CA  . GLY A 1 257 257 ? -7.565  -9.882  41.978 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 257 GLY A CA  1 
ATOM   1965 C  C   . GLY A 1 257 257 ? -8.655  -10.665 42.686 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 257 GLY A C   1 
ATOM   1966 O  O   . GLY A 1 257 257 ? -9.536  -10.087 43.315 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 257 GLY A O   1 
ATOM   1967 N  N   . GLN A 1 258 258 ? -8.591  -11.987 42.583 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A N   1 
ATOM   1968 C  CA  . GLN A 1 258 258 ? -9.556  -12.870 43.230 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A CA  1 
ATOM   1969 C  C   . GLN A 1 258 258 ? -8.806  -13.582 44.346 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A C   1 
ATOM   1970 O  O   . GLN A 1 258 258 ? -7.577  -13.678 44.311 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A O   1 
ATOM   1971 C  CB  . GLN A 1 258 258 ? -10.093 -13.903 42.231 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A CB  1 
ATOM   1972 C  CG  . GLN A 1 258 258 ? -10.773 -13.299 41.002 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A CG  1 
ATOM   1973 C  CD  . GLN A 1 258 258 ? -12.095 -12.619 41.329 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A CD  1 
ATOM   1974 O  OE1 . GLN A 1 258 258 ? -12.686 -11.940 40.483 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A OE1 1 
ATOM   1975 N  NE2 . GLN A 1 258 258 ? -12.570 -12.808 42.557 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 258 GLN A NE2 1 
ATOM   1976 N  N   . PRO A 1 259 259 ? -9.530  -14.083 45.358 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A N   1 
ATOM   1977 C  CA  . PRO A 1 259 259 ? -8.891  -14.786 46.475 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CA  1 
ATOM   1978 C  C   . PRO A 1 259 259 ? -8.123  -16.010 45.983 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A C   1 
ATOM   1979 O  O   . PRO A 1 259 259 ? -8.600  -16.735 45.110 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A O   1 
ATOM   1980 C  CB  . PRO A 1 259 259 ? -10.075 -15.178 47.358 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CB  1 
ATOM   1981 C  CG  . PRO A 1 259 259 ? -11.084 -14.111 47.068 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CG  1 
ATOM   1982 C  CD  . PRO A 1 259 259 ? -10.982 -13.971 45.573 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 259 PRO A CD  1 
ATOM   1983 N  N   . LYS A 1 260 260 ? -6.936  -16.237 46.532 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A N   1 
ATOM   1984 C  CA  . LYS A 1 260 260 ? -6.144  -17.397 46.135 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A CA  1 
ATOM   1985 C  C   . LYS A 1 260 260 ? -6.508  -18.540 47.077 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A C   1 
ATOM   1986 O  O   . LYS A 1 260 260 ? -6.182  -19.699 46.826 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A O   1 
ATOM   1987 C  CB  . LYS A 1 260 260 ? -4.642  -17.114 46.261 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A CB  1 
ATOM   1988 C  CG  . LYS A 1 260 260 ? -4.110  -17.324 47.675 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A CG  1 
ATOM   1989 C  CD  . LYS A 1 260 260 ? -2.598  -17.507 47.722 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A CD  1 
ATOM   1990 C  CE  . LYS A 1 260 260 ? -1.852  -16.190 47.648 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A CE  1 
ATOM   1991 N  NZ  . LYS A 1 260 260 ? -0.381  -16.400 47.817 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 260 LYS A NZ  1 
ATOM   1992 N  N   . MET A 1 261 261 ? -7.189  -18.198 48.167 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 261 MET A N   1 
ATOM   1993 C  CA  . MET A 1 261 261 ? -7.576  -19.186 49.161 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CA  1 
ATOM   1994 C  C   . MET A 1 261 261 ? -8.623  -18.610 50.107 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 261 MET A C   1 
ATOM   1995 O  O   . MET A 1 261 261 ? -8.732  -17.392 50.256 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 261 MET A O   1 
ATOM   1996 C  CB  . MET A 1 261 261 ? -6.342  -19.598 49.960 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CB  1 
ATOM   1997 C  CG  . MET A 1 261 261 ? -6.550  -20.759 50.905 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CG  1 
ATOM   1998 S  SD  . MET A 1 261 261 ? -5.059  -21.098 51.881 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 261 MET A SD  1 
ATOM   1999 C  CE  . MET A 1 261 261 ? -3.757  -20.824 50.641 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 261 MET A CE  1 
ATOM   2000 N  N   . ARG A 1 262 262 ? -9.396  -19.489 50.737 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A N   1 
ATOM   2001 C  CA  . ARG A 1 262 262 ? -10.412 -19.060 51.691 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CA  1 
ATOM   2002 C  C   . ARG A 1 262 262 ? -10.231 -19.856 52.973 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A C   1 
ATOM   2003 O  O   . ARG A 1 262 262 ? -9.781  -21.001 52.946 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A O   1 
ATOM   2004 C  CB  . ARG A 1 262 262 ? -11.821 -19.307 51.155 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CB  1 
ATOM   2005 C  CG  . ARG A 1 262 262 ? -12.064 -18.812 49.747 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CG  1 
ATOM   2006 C  CD  . ARG A 1 262 262 ? -13.547 -18.869 49.415 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CD  1 
ATOM   2007 N  NE  . ARG A 1 262 262 ? -14.288 -17.758 50.010 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NE  1 
ATOM   2008 C  CZ  . ARG A 1 262 262 ? -15.612 -17.723 50.139 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CZ  1 
ATOM   2009 N  NH1 . ARG A 1 262 262 ? -16.345 -18.745 49.722 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NH1 1 
ATOM   2010 N  NH2 . ARG A 1 262 262 ? -16.205 -16.664 50.678 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NH2 1 
ATOM   2011 N  N   . ILE A 1 263 263 ? -10.566 -19.237 54.098 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A N   1 
ATOM   2012 C  CA  . ILE A 1 263 263 ? -10.465 -19.891 55.394 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CA  1 
ATOM   2013 C  C   . ILE A 1 263 263 ? -11.876 -19.946 55.953 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A C   1 
ATOM   2014 O  O   . ILE A 1 263 263 ? -12.509 -18.909 56.136 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A O   1 
ATOM   2015 C  CB  . ILE A 1 263 263 ? -9.588  -19.085 56.369 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CB  1 
ATOM   2016 C  CG1 . ILE A 1 263 263 ? -8.211  -18.846 55.749 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CG1 1 
ATOM   2017 C  CG2 . ILE A 1 263 263 ? -9.461  -19.830 57.695 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CG2 1 
ATOM   2018 C  CD1 . ILE A 1 263 263 ? -7.334  -17.933 56.559 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 263 ILE A CD1 1 
ATOM   2019 N  N   . ARG A 1 264 264 ? -12.380 -21.149 56.207 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A N   1 
ATOM   2020 C  CA  . ARG A 1 264 264 ? -13.726 -21.282 56.751 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CA  1 
ATOM   2021 C  C   . ARG A 1 264 264 ? -13.738 -21.067 58.262 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A C   1 
ATOM   2022 O  O   . ARG A 1 264 264 ? -12.921 -21.642 58.981 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A O   1 
ATOM   2023 C  CB  . ARG A 1 264 264 ? -14.301 -22.656 56.423 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CB  1 
ATOM   2024 C  CG  . ARG A 1 264 264 ? -15.698 -22.846 56.971 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CG  1 
ATOM   2025 C  CD  . ARG A 1 264 264 ? -16.556 -23.646 56.018 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CD  1 
ATOM   2026 N  NE  . ARG A 1 264 264 ? -17.929 -23.148 56.009 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NE  1 
ATOM   2027 C  CZ  . ARG A 1 264 264 ? -18.869 -23.567 55.169 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CZ  1 
ATOM   2028 N  NH1 . ARG A 1 264 264 ? -18.587 -24.499 54.266 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH1 1 
ATOM   2029 N  NH2 . ARG A 1 264 264 ? -20.089 -23.046 55.227 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH2 1 
ATOM   2030 N  N   . CYS A 1 265 265 ? -14.667 -20.234 58.729 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A N   1 
ATOM   2031 C  CA  . CYS A 1 265 265 ? -14.806 -19.926 60.155 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A CA  1 
ATOM   2032 C  C   . CYS A 1 265 265 ? -16.068 -20.573 60.714 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A C   1 
ATOM   2033 O  O   . CYS A 1 265 265 ? -17.067 -20.713 60.006 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A O   1 
ATOM   2034 C  CB  . CYS A 1 265 265 ? -14.928 -18.414 60.383 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A CB  1 
ATOM   2035 S  SG  . CYS A 1 265 265 ? -13.597 -17.398 59.727 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 265 CYS A SG  1 
ATOM   2036 N  N   . PRO A 1 266 266 ? -16.044 -20.962 61.998 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A N   1 
ATOM   2037 C  CA  . PRO A 1 266 266 ? -17.214 -21.586 62.623 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A CA  1 
ATOM   2038 C  C   . PRO A 1 266 266 ? -18.278 -20.553 63.001 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A C   1 
ATOM   2039 O  O   . PRO A 1 266 266 ? -19.049 -20.751 63.938 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A O   1 
ATOM   2040 C  CB  . PRO A 1 266 266 ? -16.619 -22.292 63.836 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A CB  1 
ATOM   2041 C  CG  . PRO A 1 266 266 ? -15.490 -21.393 64.215 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A CG  1 
ATOM   2042 C  CD  . PRO A 1 266 266 ? -14.865 -21.067 62.875 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 266 PRO A CD  1 
ATOM   2043 N  N   . PHE A 1 267 267 ? -18.292 -19.441 62.273 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A N   1 
ATOM   2044 C  CA  . PHE A 1 267 267 ? -19.260 -18.374 62.490 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CA  1 
ATOM   2045 C  C   . PHE A 1 267 267 ? -19.415 -17.597 61.193 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A C   1 
ATOM   2046 O  O   . PHE A 1 267 267 ? -18.554 -17.640 60.311 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A O   1 
ATOM   2047 C  CB  . PHE A 1 267 267 ? -18.833 -17.456 63.644 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CB  1 
ATOM   2048 C  CG  . PHE A 1 267 267 ? -17.374 -17.134 63.648 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CG  1 
ATOM   2049 C  CD1 . PHE A 1 267 267 ? -16.846 -16.213 62.751 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CD1 1 
ATOM   2050 C  CD2 . PHE A 1 267 267 ? -16.515 -17.791 64.520 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CD2 1 
ATOM   2051 C  CE1 . PHE A 1 267 267 ? -15.477 -15.953 62.722 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CE1 1 
ATOM   2052 C  CE2 . PHE A 1 267 267 ? -15.146 -17.541 64.500 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CE2 1 
ATOM   2053 C  CZ  . PHE A 1 267 267 ? -14.625 -16.619 63.597 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 267 PHE A CZ  1 
ATOM   2054 N  N   . GLU A 1 268 268 ? -20.522 -16.878 61.093 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A N   1 
ATOM   2055 C  CA  . GLU A 1 268 268 ? -20.870 -16.138 59.895 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CA  1 
ATOM   2056 C  C   . GLU A 1 268 268 ? -20.326 -14.716 59.751 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A C   1 
ATOM   2057 O  O   . GLU A 1 268 268 ? -20.153 -14.224 58.628 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A O   1 
ATOM   2058 C  CB  . GLU A 1 268 268 ? -22.398 -16.116 59.799 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CB  1 
ATOM   2059 C  CG  . GLU A 1 268 268 ? -22.975 -15.417 58.596 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CG  1 
ATOM   2060 C  CD  . GLU A 1 268 268 ? -24.496 -15.432 58.608 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CD  1 
ATOM   2061 O  OE1 . GLU A 1 268 268 ? -25.075 -16.539 58.710 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A OE1 1 
ATOM   2062 O  OE2 . GLU A 1 268 268 ? -25.108 -14.342 58.518 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A OE2 1 
ATOM   2063 N  N   . LYS A 1 269 269 ? -20.024 -14.059 60.864 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A N   1 
ATOM   2064 C  CA  . LYS A 1 269 269 ? -19.596 -12.677 60.756 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A CA  1 
ATOM   2065 C  C   . LYS A 1 269 269 ? -18.235 -12.225 61.255 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A C   1 
ATOM   2066 O  O   . LYS A 1 269 269 ? -18.149 -11.446 62.197 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A O   1 
ATOM   2067 C  CB  . LYS A 1 269 269 ? -20.680 -11.792 61.373 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . LYS A 1 269 269 ? -22.039 -11.972 60.703 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A CG  1 
ATOM   2069 C  CD  . LYS A 1 269 269 ? -23.149 -11.300 61.483 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A CD  1 
ATOM   2070 C  CE  . LYS A 1 269 269 ? -24.481 -11.412 60.745 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A CE  1 
ATOM   2071 N  NZ  . LYS A 1 269 269 ? -25.581 -10.753 61.505 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 269 LYS A NZ  1 
ATOM   2072 N  N   . PRO A 1 270 270 ? -17.149 -12.703 60.631 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A N   1 
ATOM   2073 C  CA  . PRO A 1 270 270 ? -15.840 -12.246 61.104 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CA  1 
ATOM   2074 C  C   . PRO A 1 270 270 ? -15.774 -10.735 60.839 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A C   1 
ATOM   2075 O  O   . PRO A 1 270 270 ? -16.182 -10.274 59.771 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A O   1 
ATOM   2076 C  CB  . PRO A 1 270 270 ? -14.866 -13.041 60.238 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CB  1 
ATOM   2077 C  CG  . PRO A 1 270 270 ? -15.641 -13.268 58.964 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CG  1 
ATOM   2078 C  CD  . PRO A 1 270 270 ? -17.009 -13.629 59.493 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 270 PRO A CD  1 
ATOM   2079 N  N   . SER A 1 271 271 ? -15.284 -9.966  61.809 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 271 SER A N   1 
ATOM   2080 C  CA  . SER A 1 271 271 ? -15.202 -8.515  61.649 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 271 SER A CA  1 
ATOM   2081 C  C   . SER A 1 271 271 ? -13.779 -8.011  61.473 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 271 SER A C   1 
ATOM   2082 O  O   . SER A 1 271 271 ? -13.526 -7.158  60.629 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 271 SER A O   1 
ATOM   2083 C  CB  . SER A 1 271 271 ? -15.839 -7.802  62.847 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 271 SER A CB  1 
ATOM   2084 O  OG  . SER A 1 271 271 ? -15.143 -8.111  64.041 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 271 SER A OG  1 
ATOM   2085 N  N   . ASN A 1 272 272 ? -12.854 -8.523  62.277 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A N   1 
ATOM   2086 C  CA  . ASN A 1 272 272 ? -11.465 -8.094  62.181 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A CA  1 
ATOM   2087 C  C   . ASN A 1 272 272 ? -10.514 -9.189  62.642 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A C   1 
ATOM   2088 O  O   . ASN A 1 272 272 ? -10.945 -10.242 63.114 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A O   1 
ATOM   2089 C  CB  . ASN A 1 272 272 ? -11.229 -6.834  63.023 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . ASN A 1 272 272 ? -10.356 -5.814  62.308 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A CG  1 
ATOM   2091 O  OD1 . ASN A 1 272 272 ? -9.401  -6.174  61.628 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A OD1 1 
ATOM   2092 N  ND2 . ASN A 1 272 272 ? -10.681 -4.541  62.462 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 272 ASN A ND2 1 
ATOM   2093 N  N   . LEU A 1 273 273 ? -9.218  -8.939  62.500 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N   1 
ATOM   2094 C  CA  . LEU A 1 273 273 ? -8.219  -9.915  62.915 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA  1 
ATOM   2095 C  C   . LEU A 1 273 273 ? -6.896  -9.230  63.212 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C   1 
ATOM   2096 O  O   . LEU A 1 273 273 ? -6.679  -8.089  62.824 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O   1 
ATOM   2097 C  CB  . LEU A 1 273 273 ? -8.037  -10.986 61.832 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB  1 
ATOM   2098 C  CG  . LEU A 1 273 273 ? -7.749  -10.561 60.388 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG  1 
ATOM   2099 C  CD1 . LEU A 1 273 273 ? -6.337  -10.037 60.271 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1 
ATOM   2100 C  CD2 . LEU A 1 273 273 ? -7.924  -11.758 59.465 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1 
ATOM   2101 N  N   . HIS A 1 274 274 ? -6.016  -9.934  63.909 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A N   1 
ATOM   2102 C  CA  . HIS A 1 274 274 ? -4.716  -9.387  64.256 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A CA  1 
ATOM   2103 C  C   . HIS A 1 274 274 ? -3.801  -10.531 64.656 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A C   1 
ATOM   2104 O  O   . HIS A 1 274 274 ? -4.228  -11.456 65.344 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A O   1 
ATOM   2105 C  CB  . HIS A 1 274 274 ? -4.854  -8.405  65.419 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A CB  1 
ATOM   2106 C  CG  . HIS A 1 274 274 ? -3.827  -7.320  65.410 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A CG  1 
ATOM   2107 N  ND1 . HIS A 1 274 274 ? -3.807  -6.325  64.456 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A ND1 1 
ATOM   2108 C  CD2 . HIS A 1 274 274 ? -2.776  -7.077  66.229 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A CD2 1 
ATOM   2109 C  CE1 . HIS A 1 274 274 ? -2.791  -5.515  64.690 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A CE1 1 
ATOM   2110 N  NE2 . HIS A 1 274 274 ? -2.148  -5.949  65.760 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 274 HIS A NE2 1 
ATOM   2111 N  N   . PHE A 1 275 275 ? -2.548  -10.473 64.213 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A N   1 
ATOM   2112 C  CA  . PHE A 1 275 275 ? -1.572  -11.512 64.533 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CA  1 
ATOM   2113 C  C   . PHE A 1 275 275 ? -0.948  -11.256 65.886 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A C   1 
ATOM   2114 O  O   . PHE A 1 275 275 ? -0.760  -10.109 66.280 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A O   1 
ATOM   2115 C  CB  . PHE A 1 275 275 ? -0.420  -11.535 63.521 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CB  1 
ATOM   2116 C  CG  . PHE A 1 275 275 ? -0.744  -12.209 62.223 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CG  1 
ATOM   2117 C  CD1 . PHE A 1 275 275 ? -1.402  -11.522 61.208 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD1 1 
ATOM   2118 C  CD2 . PHE A 1 275 275 ? -0.347  -13.529 61.999 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CD2 1 
ATOM   2119 C  CE1 . PHE A 1 275 275 ? -1.658  -12.139 59.976 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE1 1 
ATOM   2120 C  CE2 . PHE A 1 275 275 ? -0.593  -14.157 60.781 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CE2 1 
ATOM   2121 C  CZ  . PHE A 1 275 275 ? -1.249  -13.462 59.763 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 275 PHE A CZ  1 
ATOM   2122 N  N   . LYS A 1 276 276 ? -0.624  -12.321 66.605 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A N   1 
ATOM   2123 C  CA  . LYS A 1 276 276 ? 0.060   -12.139 67.869 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CA  1 
ATOM   2124 C  C   . LYS A 1 276 276 ? 1.510   -11.939 67.410 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A C   1 
ATOM   2125 O  O   . LYS A 1 276 276 ? 2.036   -12.731 66.632 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A O   1 
ATOM   2126 C  CB  . LYS A 1 276 276 ? -0.059  -13.380 68.752 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . LYS A 1 276 276 ? 0.615   -13.208 70.104 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . LYS A 1 276 276 ? 0.506   -14.462 70.954 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CD  1 
ATOM   2129 C  CE  . LYS A 1 276 276 ? 1.395   -14.358 72.186 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CE  1 
ATOM   2130 N  NZ  . LYS A 1 276 276 ? 1.373   -15.616 72.979 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A NZ  1 
ATOM   2131 N  N   . PRO A 1 277 277 ? 2.163   -10.863 67.866 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A N   1 
ATOM   2132 C  CA  . PRO A 1 277 277 ? 3.546   -10.579 67.477 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CA  1 
ATOM   2133 C  C   . PRO A 1 277 277 ? 4.486   -11.781 67.504 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A C   1 
ATOM   2134 O  O   . PRO A 1 277 277 ? 4.571   -12.489 68.500 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A O   1 
ATOM   2135 C  CB  . PRO A 1 277 277 ? 3.959   -9.492  68.467 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CB  1 
ATOM   2136 C  CG  . PRO A 1 277 277 ? 2.683   -8.735  68.657 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CG  1 
ATOM   2137 C  CD  . PRO A 1 277 277 ? 1.672   -9.856  68.823 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 277 PRO A CD  1 
ATOM   2138 N  N   . GLN A 1 278 278 ? 5.177   -12.003 66.391 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A N   1 
ATOM   2139 C  CA  . GLN A 1 278 278 ? 6.138   -13.092 66.269 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A CA  1 
ATOM   2140 C  C   . GLN A 1 278 278 ? 5.573   -14.507 66.272 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A C   1 
ATOM   2141 O  O   . GLN A 1 278 278 ? 6.311   -15.454 66.542 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A O   1 
ATOM   2142 C  CB  . GLN A 1 278 278 ? 7.184   -12.987 67.377 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A CB  1 
ATOM   2143 C  CG  . GLN A 1 278 278 ? 7.955   -11.687 67.380 1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A CG  1 
ATOM   2144 C  CD  . GLN A 1 278 278 ? 8.965   -11.627 68.506 1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A CD  1 
ATOM   2145 O  OE1 . GLN A 1 278 278 ? 8.628   -11.851 69.674 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A OE1 1 
ATOM   2146 N  NE2 . GLN A 1 278 278 ? 10.212  -11.320 68.166 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 278 GLN A NE2 1 
ATOM   2147 N  N   . THR A 1 279 279 ? 4.283   -14.660 65.982 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 279 THR A N   1 
ATOM   2148 C  CA  . THR A 1 279 279 ? 3.672   -15.990 65.944 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 279 THR A CA  1 
ATOM   2149 C  C   . THR A 1 279 279 ? 2.791   -16.140 64.704 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 279 THR A C   1 
ATOM   2150 O  O   . THR A 1 279 279 ? 2.625   -15.197 63.930 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 279 THR A O   1 
ATOM   2151 C  CB  . THR A 1 279 279 ? 2.793   -16.264 67.189 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 279 THR A CB  1 
ATOM   2152 O  OG1 . THR A 1 279 279 ? 1.598   -15.480 67.113 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 279 THR A OG1 1 
ATOM   2153 C  CG2 . THR A 1 279 279 ? 3.541   -15.906 68.465 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 279 THR A CG2 1 
ATOM   2154 N  N   . LYS A 1 280 280 ? 2.235   -17.335 64.525 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A N   1 
ATOM   2155 C  CA  . LYS A 1 280 280 ? 1.356   -17.630 63.393 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CA  1 
ATOM   2156 C  C   . LYS A 1 280 280 ? -0.089  -17.561 63.880 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A C   1 
ATOM   2157 O  O   . LYS A 1 280 280 ? -1.025  -17.871 63.145 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A O   1 
ATOM   2158 C  CB  . LYS A 1 280 280 ? 1.619   -19.042 62.865 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CB  1 
ATOM   2159 C  CG  . LYS A 1 280 280 ? 3.057   -19.343 62.507 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CG  1 
ATOM   2160 C  CD  . LYS A 1 280 280 ? 3.200   -20.815 62.116 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CD  1 
ATOM   2161 C  CE  . LYS A 1 280 280 ? 4.653   -21.197 61.872 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A CE  1 
ATOM   2162 N  NZ  . LYS A 1 280 280 ? 5.270   -20.378 60.788 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 280 LYS A NZ  1 
ATOM   2163 N  N   . THR A 1 281 281 ? -0.258  -17.162 65.135 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 281 THR A N   1 
ATOM   2164 C  CA  . THR A 1 281 281 ? -1.577  -17.081 65.739 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CA  1 
ATOM   2165 C  C   . THR A 1 281 281 ? -2.331  -15.816 65.346 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 281 THR A C   1 
ATOM   2166 O  O   . THR A 1 281 281 ? -1.836  -14.702 65.510 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 281 THR A O   1 
ATOM   2167 C  CB  . THR A 1 281 281 ? -1.468  -17.145 67.270 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CB  1 
ATOM   2168 O  OG1 . THR A 1 281 281 ? -0.612  -18.234 67.635 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 281 THR A OG1 1 
ATOM   2169 C  CG2 . THR A 1 281 281 ? -2.837  -17.359 67.898 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 281 THR A CG2 1 
ATOM   2170 N  N   . ILE A 1 282 282 ? -3.536  -16.004 64.823 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A N   1 
ATOM   2171 C  CA  . ILE A 1 282 282 ? -4.379  -14.894 64.415 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CA  1 
ATOM   2172 C  C   . ILE A 1 282 282 ? -5.609  -14.823 65.310 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A C   1 
ATOM   2173 O  O   . ILE A 1 282 282 ? -6.338  -15.806 65.453 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A O   1 
ATOM   2174 C  CB  . ILE A 1 282 282 ? -4.873  -15.055 62.958 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CB  1 
ATOM   2175 C  CG1 . ILE A 1 282 282 ? -3.686  -15.057 61.996 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CG1 1 
ATOM   2176 C  CG2 . ILE A 1 282 282 ? -5.863  -13.927 62.609 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CG2 1 
ATOM   2177 C  CD1 . ILE A 1 282 282 ? -4.090  -15.174 60.543 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CD1 1 
ATOM   2178 N  N   . PHE A 1 283 283 ? -5.832  -13.661 65.913 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A N   1 
ATOM   2179 C  CA  . PHE A 1 283 283 ? -6.998  -13.461 66.751 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CA  1 
ATOM   2180 C  C   . PHE A 1 283 283 ? -8.067  -12.811 65.893 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A C   1 
ATOM   2181 O  O   . PHE A 1 283 283 ? -7.818  -11.802 65.220 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A O   1 
ATOM   2182 C  CB  . PHE A 1 283 283 ? -6.651  -12.590 67.954 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CB  1 
ATOM   2183 C  CG  . PHE A 1 283 283 ? -5.863  -13.310 69.000 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CG  1 
ATOM   2184 C  CD1 . PHE A 1 283 283 ? -4.534  -13.659 68.772 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CD1 1 
ATOM   2185 C  CD2 . PHE A 1 283 283 ? -6.463  -13.695 70.195 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CD2 1 
ATOM   2186 C  CE1 . PHE A 1 283 283 ? -3.812  -14.388 69.723 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CE1 1 
ATOM   2187 C  CE2 . PHE A 1 283 283 ? -5.752  -14.423 71.150 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CE2 1 
ATOM   2188 C  CZ  . PHE A 1 283 283 ? -4.424  -14.772 70.913 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 283 PHE A CZ  1 
ATOM   2189 N  N   . VAL A 1 284 284 ? -9.259  -13.397 65.917 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A N   1 
ATOM   2190 C  CA  . VAL A 1 284 284 ? -10.373 -12.921 65.110 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CA  1 
ATOM   2191 C  C   . VAL A 1 284 284 ? -11.577 -12.493 65.937 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A C   1 
ATOM   2192 O  O   . VAL A 1 284 284 ? -11.985 -13.194 66.859 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A O   1 
ATOM   2193 C  CB  . VAL A 1 284 284 ? -10.838 -14.039 64.125 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CB  1 
ATOM   2194 C  CG1 . VAL A 1 284 284 ? -11.975 -13.535 63.231 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG1 1 
ATOM   2195 C  CG2 . VAL A 1 284 284 ? -9.671  -14.508 63.287 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 284 VAL A CG2 1 
ATOM   2196 N  N   . THR A 1 285 285 ? -12.140 -11.335 65.611 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 285 THR A N   1 
ATOM   2197 C  CA  . THR A 1 285 285 ? -13.337 -10.864 66.298 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CA  1 
ATOM   2198 C  C   . THR A 1 285 285 ? -14.470 -11.189 65.331 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 285 THR A C   1 
ATOM   2199 O  O   . THR A 1 285 285 ? -14.269 -11.198 64.113 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 285 THR A O   1 
ATOM   2200 C  CB  . THR A 1 285 285 ? -13.301 -9.325  66.588 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CB  1 
ATOM   2201 O  OG1 . THR A 1 285 285 ? -12.938 -8.615  65.399 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 285 THR A OG1 1 
ATOM   2202 C  CG2 . THR A 1 285 285 ? -12.300 -8.998  67.707 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CG2 1 
ATOM   2203 N  N   . GLU A 1 286 286 ? -15.651 -11.478 65.864 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A N   1 
ATOM   2204 C  CA  . GLU A 1 286 286 ? -16.792 -11.814 65.019 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A CA  1 
ATOM   2205 C  C   . GLU A 1 286 286 ? -18.088 -11.326 65.653 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A C   1 
ATOM   2206 O  O   . GLU A 1 286 286 ? -18.240 -11.344 66.873 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A O   1 
ATOM   2207 C  CB  . GLU A 1 286 286 ? -16.828 -13.327 64.774 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A CB  1 
ATOM   2208 C  CG  . GLU A 1 286 286 ? -16.814 -14.160 66.044 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A CG  1 
ATOM   2209 C  CD  . GLU A 1 286 286 ? -18.181 -14.732 66.390 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A CD  1 
ATOM   2210 O  OE1 . GLU A 1 286 286 ? -19.207 -14.187 65.922 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A OE1 1 
ATOM   2211 O  OE2 . GLU A 1 286 286 ? -18.222 -15.727 67.140 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 286 GLU A OE2 1 
ATOM   2212 N  N   . HIS A 1 287 287 ? -19.019 -10.893 64.811 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A N   1 
ATOM   2213 C  CA  . HIS A 1 287 287 ? -20.288 -10.349 65.272 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A CA  1 
ATOM   2214 C  C   . HIS A 1 287 287 ? -21.482 -11.298 65.365 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A C   1 
ATOM   2215 O  O   . HIS A 1 287 287 ? -22.592 -10.853 65.651 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A O   1 
ATOM   2216 C  CB  . HIS A 1 287 287 ? -20.666 -9.148  64.400 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A CB  1 
ATOM   2217 C  CG  . HIS A 1 287 287 ? -19.704 -8.007  64.502 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A CG  1 
ATOM   2218 N  ND1 . HIS A 1 287 287 ? -19.783 -6.890  63.699 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A ND1 1 
ATOM   2219 C  CD2 . HIS A 1 287 287 ? -18.647 -7.803  65.326 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A CD2 1 
ATOM   2220 C  CE1 . HIS A 1 287 287 ? -18.819 -6.047  64.023 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A CE1 1 
ATOM   2221 N  NE2 . HIS A 1 287 287 ? -18.116 -6.577  65.008 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 287 HIS A NE2 1 
ATOM   2222 N  N   . GLU A 1 288 288 ? -21.281 -12.589 65.125 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A N   1 
ATOM   2223 C  CA  . GLU A 1 288 288 ? -22.406 -13.506 65.241 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CA  1 
ATOM   2224 C  C   . GLU A 1 288 288 ? -22.619 -13.798 66.723 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A C   1 
ATOM   2225 O  O   . GLU A 1 288 288 ? -23.736 -13.720 67.222 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A O   1 
ATOM   2226 C  CB  . GLU A 1 288 288 ? -22.158 -14.822 64.498 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CB  1 
ATOM   2227 C  CG  . GLU A 1 288 288 ? -23.454 -15.601 64.278 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CG  1 
ATOM   2228 C  CD  . GLU A 1 288 288 ? -23.240 -17.022 63.806 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CD  1 
ATOM   2229 O  OE1 . GLU A 1 288 288 ? -22.378 -17.246 62.932 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A OE1 1 
ATOM   2230 O  OE2 . GLU A 1 288 288 ? -23.955 -17.920 64.303 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A OE2 1 
ATOM   2231 N  N   . ASN A 1 289 289 ? -21.531 -14.123 67.417 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A N   1 
ATOM   2232 C  CA  . ASN A 1 289 289 ? -21.574 -14.424 68.847 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CA  1 
ATOM   2233 C  C   . ASN A 1 289 289 ? -20.908 -13.319 69.669 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A C   1 
ATOM   2234 O  O   . ASN A 1 289 289 ? -20.819 -13.420 70.898 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A O   1 
ATOM   2235 C  CB  . ASN A 1 289 289 ? -20.846 -15.743 69.141 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CB  1 
ATOM   2236 C  CG  . ASN A 1 289 289 ? -21.355 -16.891 68.303 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A CG  1 
ATOM   2237 O  OD1 . ASN A 1 289 289 ? -20.641 -17.408 67.439 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A OD1 1 
ATOM   2238 N  ND2 . ASN A 1 289 289 ? -22.596 -17.297 68.548 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 289 ASN A ND2 1 
ATOM   2239 N  N   . ASN A 1 290 290 ? -20.439 -12.272 68.992 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A N   1 
ATOM   2240 C  CA  . ASN A 1 290 290 ? -19.759 -11.168 69.668 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CA  1 
ATOM   2241 C  C   . ASN A 1 290 290 ? -18.661 -11.745 70.542 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A C   1 
ATOM   2242 O  O   . ASN A 1 290 290 ? -18.641 -11.538 71.758 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A O   1 
ATOM   2243 C  CB  . ASN A 1 290 290 ? -20.736 -10.383 70.536 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CB  1 
ATOM   2244 C  CG  . ASN A 1 290 290 ? -21.786 -9.670  69.723 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A CG  1 
ATOM   2245 O  OD1 . ASN A 1 290 290 ? -21.469 -8.883  68.828 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A OD1 1 
ATOM   2246 N  ND2 . ASN A 1 290 290 ? -23.047 -9.933  70.030 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 290 ASN A ND2 1 
ATOM   2247 N  N   . ALA A 1 291 291 ? -17.747 -12.475 69.911 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A N   1 
ATOM   2248 C  CA  . ALA A 1 291 291 ? -16.665 -13.113 70.629 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A CA  1 
ATOM   2249 C  C   . ALA A 1 291 291 ? -15.333 -12.988 69.913 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A C   1 
ATOM   2250 O  O   . ALA A 1 291 291 ? -15.254 -12.473 68.792 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A O   1 
ATOM   2251 C  CB  . ALA A 1 291 291 ? -16.997 -14.575 70.845 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A CB  1 
ATOM   2252 N  N   . VAL A 1 292 292 ? -14.292 -13.472 70.579 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A N   1 
ATOM   2253 C  CA  . VAL A 1 292 292 ? -12.932 -13.445 70.057 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CA  1 
ATOM   2254 C  C   . VAL A 1 292 292 ? -12.427 -14.881 69.963 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A C   1 
ATOM   2255 O  O   . VAL A 1 292 292 ? -12.584 -15.653 70.904 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A O   1 
ATOM   2256 C  CB  . VAL A 1 292 292 ? -11.998 -12.639 71.007 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CB  1 
ATOM   2257 C  CG1 . VAL A 1 292 292 ? -10.574 -12.640 70.482 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG1 1 
ATOM   2258 C  CG2 . VAL A 1 292 292 ? -12.507 -11.225 71.144 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG2 1 
ATOM   2259 N  N   . TRP A 1 293 293 ? -11.837 -15.240 68.829 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A N   1 
ATOM   2260 C  CA  . TRP A 1 293 293 ? -11.307 -16.588 68.642 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CA  1 
ATOM   2261 C  C   . TRP A 1 293 293 ? -9.874  -16.483 68.148 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A C   1 
ATOM   2262 O  O   . TRP A 1 293 293 ? -9.395  -15.399 67.823 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A O   1 
ATOM   2263 C  CB  . TRP A 1 293 293 ? -12.107 -17.367 67.592 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CB  1 
ATOM   2264 C  CG  . TRP A 1 293 293 ? -13.591 -17.422 67.795 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CG  1 
ATOM   2265 C  CD1 . TRP A 1 293 293 ? -14.467 -16.386 67.709 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CD1 1 
ATOM   2266 C  CD2 . TRP A 1 293 293 ? -14.381 -18.597 68.035 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CD2 1 
ATOM   2267 N  NE1 . TRP A 1 293 293 ? -15.756 -16.837 67.871 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A NE1 1 
ATOM   2268 C  CE2 . TRP A 1 293 293 ? -15.732 -18.191 68.073 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CE2 1 
ATOM   2269 C  CE3 . TRP A 1 293 293 ? -14.077 -19.953 68.218 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CE3 1 
ATOM   2270 C  CZ2 . TRP A 1 293 293 ? -16.786 -19.097 68.285 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CZ2 1 
ATOM   2271 C  CZ3 . TRP A 1 293 293 ? -15.123 -20.853 68.429 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CZ3 1 
ATOM   2272 C  CH2 . TRP A 1 293 293 ? -16.461 -20.418 68.460 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 293 TRP A CH2 1 
ATOM   2273 N  N   . LYS A 1 294 294 ? -9.189  -17.616 68.087 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A N   1 
ATOM   2274 C  CA  . LYS A 1 294 294 ? -7.824  -17.629 67.591 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A CA  1 
ATOM   2275 C  C   . LYS A 1 294 294 ? -7.581  -18.921 66.821 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A C   1 
ATOM   2276 O  O   . LYS A 1 294 294 ? -8.186  -19.950 67.117 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A O   1 
ATOM   2277 C  CB  . LYS A 1 294 294 ? -6.824  -17.503 68.749 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A CB  1 
ATOM   2278 C  CG  . LYS A 1 294 294 ? -6.693  -18.732 69.644 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A CG  1 
ATOM   2279 C  CD  . LYS A 1 294 294 ? -5.773  -18.435 70.822 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A CD  1 
ATOM   2280 C  CE  . LYS A 1 294 294 ? -5.476  -19.677 71.670 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A CE  1 
ATOM   2281 N  NZ  . LYS A 1 294 294 ? -4.526  -20.607 70.993 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A NZ  1 
ATOM   2282 N  N   . PHE A 1 295 295 ? -6.720  -18.852 65.810 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A N   1 
ATOM   2283 C  CA  . PHE A 1 295 295 ? -6.378  -20.026 65.020 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CA  1 
ATOM   2284 C  C   . PHE A 1 295 295 ? -4.967  -19.840 64.479 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A C   1 
ATOM   2285 O  O   . PHE A 1 295 295 ? -4.447  -18.724 64.478 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A O   1 
ATOM   2286 C  CB  . PHE A 1 295 295 ? -7.385  -20.243 63.880 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CB  1 
ATOM   2287 C  CG  . PHE A 1 295 295 ? -7.212  -19.315 62.713 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CG  1 
ATOM   2288 C  CD1 . PHE A 1 295 295 ? -7.789  -18.051 62.714 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CD1 1 
ATOM   2289 C  CD2 . PHE A 1 295 295 ? -6.474  -19.713 61.601 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CD2 1 
ATOM   2290 C  CE1 . PHE A 1 295 295 ? -7.636  -17.193 61.620 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CE1 1 
ATOM   2291 C  CE2 . PHE A 1 295 295 ? -6.312  -18.866 60.505 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CE2 1 
ATOM   2292 C  CZ  . PHE A 1 295 295 ? -6.895  -17.602 60.514 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 295 PHE A CZ  1 
ATOM   2293 N  N   . GLU A 1 296 296 ? -4.345  -20.929 64.038 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A N   1 
ATOM   2294 C  CA  . GLU A 1 296 296 ? -2.980  -20.871 63.521 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A CA  1 
ATOM   2295 C  C   . GLU A 1 296 296 ? -2.936  -20.755 62.006 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A C   1 
ATOM   2296 O  O   . GLU A 1 296 296 ? -3.518  -21.570 61.298 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A O   1 
ATOM   2297 C  CB  . GLU A 1 296 296 ? -2.191  -22.118 63.951 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A CB  1 
ATOM   2298 C  CG  . GLU A 1 296 296 ? -2.070  -22.292 65.463 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A CG  1 
ATOM   2299 C  CD  . GLU A 1 296 296 ? -1.259  -21.189 66.118 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A CD  1 
ATOM   2300 O  OE1 . GLU A 1 296 296 ? -0.042  -21.114 65.859 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A OE1 1 
ATOM   2301 O  OE2 . GLU A 1 296 296 ? -1.838  -20.395 66.889 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 296 GLU A OE2 1 
ATOM   2302 N  N   . TRP A 1 297 297 ? -2.236  -19.734 61.521 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A N   1 
ATOM   2303 C  CA  . TRP A 1 297 297 ? -2.086  -19.502 60.089 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CA  1 
ATOM   2304 C  C   . TRP A 1 297 297 ? -0.859  -20.289 59.611 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A C   1 
ATOM   2305 O  O   . TRP A 1 297 297 ? -0.157  -20.905 60.417 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A O   1 
ATOM   2306 C  CB  . TRP A 1 297 297 ? -1.890  -17.999 59.827 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . TRP A 1 297 297 ? -1.712  -17.619 58.382 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CG  1 
ATOM   2308 C  CD1 . TRP A 1 297 297 ? -0.784  -16.755 57.873 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CD1 1 
ATOM   2309 C  CD2 . TRP A 1 297 297 ? -2.490  -18.073 57.264 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CD2 1 
ATOM   2310 N  NE1 . TRP A 1 297 297 ? -0.934  -16.644 56.510 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A NE1 1 
ATOM   2311 C  CE2 . TRP A 1 297 297 ? -1.974  -17.441 56.111 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CE2 1 
ATOM   2312 C  CE3 . TRP A 1 297 297 ? -3.574  -18.952 57.124 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CE3 1 
ATOM   2313 C  CZ2 . TRP A 1 297 297 ? -2.503  -17.662 54.835 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CZ2 1 
ATOM   2314 C  CZ3 . TRP A 1 297 297 ? -4.100  -19.169 55.852 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CZ3 1 
ATOM   2315 C  CH2 . TRP A 1 297 297 ? -3.563  -18.527 54.727 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 297 TRP A CH2 1 
ATOM   2316 N  N   . GLN A 1 298 298 ? -0.607  -20.258 58.306 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A N   1 
ATOM   2317 C  CA  . GLN A 1 298 298 ? 0.527   -20.959 57.711 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A CA  1 
ATOM   2318 C  C   . GLN A 1 298 298 ? 1.873   -20.300 58.007 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A C   1 
ATOM   2319 O  O   . GLN A 1 298 298 ? 2.922   -20.918 57.836 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A O   1 
ATOM   2320 C  CB  . GLN A 1 298 298 ? 0.342   -21.052 56.199 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A CB  1 
ATOM   2321 C  CG  . GLN A 1 298 298 ? -0.628  -22.125 55.744 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A CG  1 
ATOM   2322 C  CD  . GLN A 1 298 298 ? -1.027  -21.958 54.290 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A CD  1 
ATOM   2323 O  OE1 . GLN A 1 298 298 ? -0.227  -21.524 53.459 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A OE1 1 
ATOM   2324 N  NE2 . GLN A 1 298 298 ? -2.269  -22.311 53.973 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 298 GLN A NE2 1 
ATOM   2325 N  N   . ARG A 1 299 299 ? 1.852   -19.046 58.442 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A N   1 
ATOM   2326 C  CA  . ARG A 1 299 299 ? 3.098   -18.352 58.737 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A CA  1 
ATOM   2327 C  C   . ARG A 1 299 299 ? 2.882   -17.135 59.626 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A C   1 
ATOM   2328 O  O   . ARG A 1 299 299 ? 1.754   -16.805 59.985 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A O   1 
ATOM   2329 C  CB  . ARG A 1 299 299 ? 3.779   -17.928 57.434 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A CB  1 
ATOM   2330 C  CG  . ARG A 1 299 299 ? 2.977   -16.938 56.607 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A CG  1 
ATOM   2331 C  CD  . ARG A 1 299 299 ? 3.623   -16.718 55.248 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A CD  1 
ATOM   2332 N  NE  . ARG A 1 299 299 ? 3.610   -17.928 54.426 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A NE  1 
ATOM   2333 C  CZ  . ARG A 1 299 299 ? 2.516   -18.459 53.886 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A CZ  1 
ATOM   2334 N  NH1 . ARG A 1 299 299 ? 1.330   -17.888 54.074 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A NH1 1 
ATOM   2335 N  NH2 . ARG A 1 299 299 ? 2.607   -19.564 53.152 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 299 ARG A NH2 1 
ATOM   2336 N  N   . ASN A 1 300 300 ? 3.978   -16.474 59.976 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A N   1 
ATOM   2337 C  CA  . ASN A 1 300 300 ? 3.931   -15.297 60.830 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A CA  1 
ATOM   2338 C  C   . ASN A 1 300 300 ? 3.310   -14.090 60.143 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A C   1 
ATOM   2339 O  O   . ASN A 1 300 300 ? 3.264   -14.004 58.914 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A O   1 
ATOM   2340 C  CB  . ASN A 1 300 300 ? 5.344   -14.948 61.303 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A CB  1 
ATOM   2341 C  CG  . ASN A 1 300 300 ? 5.775   -15.760 62.509 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A CG  1 
ATOM   2342 O  OD1 . ASN A 1 300 300 ? 5.442   -16.940 62.634 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A OD1 1 
ATOM   2343 N  ND2 . ASN A 1 300 300 ? 6.530   -15.132 63.401 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 300 ASN A ND2 1 
ATOM   2344 N  N   . GLY A 1 301 301 ? 2.828   -13.153 60.948 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A N   1 
ATOM   2345 C  CA  . GLY A 1 301 301 ? 2.228   -11.964 60.386 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A CA  1 
ATOM   2346 C  C   . GLY A 1 301 301 ? 3.289   -10.953 60.006 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A C   1 
ATOM   2347 O  O   . GLY A 1 301 301 ? 4.457   -11.076 60.386 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A O   1 
ATOM   2348 N  N   . LYS A 1 302 302 ? 2.888   -9.960  59.225 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A N   1 
ATOM   2349 C  CA  . LYS A 1 302 302 ? 3.798   -8.903  58.831 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CA  1 
ATOM   2350 C  C   . LYS A 1 302 302 ? 3.932   -8.042  60.083 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A C   1 
ATOM   2351 O  O   . LYS A 1 302 302 ? 2.942   -7.803  60.774 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A O   1 
ATOM   2352 C  CB  . LYS A 1 302 302 ? 3.180   -8.075  57.709 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CB  1 
ATOM   2353 C  CG  . LYS A 1 302 302 ? 4.079   -6.982  57.169 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CG  1 
ATOM   2354 C  CD  . LYS A 1 302 302 ? 5.144   -7.573  56.276 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CD  1 
ATOM   2355 C  CE  . LYS A 1 302 302 ? 6.047   -6.499  55.700 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A CE  1 
ATOM   2356 N  NZ  . LYS A 1 302 302 ? 6.936   -7.090  54.677 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 302 LYS A NZ  1 
ATOM   2357 N  N   . LYS A 1 303 303 ? 5.142   -7.587  60.386 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A N   1 
ATOM   2358 C  CA  . LYS A 1 303 303 ? 5.347   -6.747  61.563 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A CA  1 
ATOM   2359 C  C   . LYS A 1 303 303 ? 4.532   -5.461  61.493 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A C   1 
ATOM   2360 O  O   . LYS A 1 303 303 ? 4.478   -4.813  60.452 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A O   1 
ATOM   2361 C  CB  . LYS A 1 303 303 ? 6.824   -6.365  61.711 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A CB  1 
ATOM   2362 C  CG  . LYS A 1 303 303 ? 7.739   -7.478  62.194 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A CG  1 
ATOM   2363 C  CD  . LYS A 1 303 303 ? 9.155   -6.944  62.412 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A CD  1 
ATOM   2364 C  CE  . LYS A 1 303 303 ? 10.038  -7.970  63.095 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A CE  1 
ATOM   2365 N  NZ  . LYS A 1 303 303 ? 9.480   -8.366  64.422 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 303 LYS A NZ  1 
ATOM   2366 N  N   . GLN A 1 304 304 ? 3.897   -5.100  62.603 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A N   1 
ATOM   2367 C  CA  . GLN A 1 304 304 ? 3.131   -3.861  62.677 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CA  1 
ATOM   2368 C  C   . GLN A 1 304 304 ? 4.149   -2.761  62.977 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A C   1 
ATOM   2369 O  O   . GLN A 1 304 304 ? 5.280   -3.047  63.373 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A O   1 
ATOM   2370 C  CB  . GLN A 1 304 304 ? 2.114   -3.918  63.826 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CB  1 
ATOM   2371 C  CG  . GLN A 1 304 304 ? 0.907   -4.810  63.598 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CG  1 
ATOM   2372 C  CD  . GLN A 1 304 304 ? -0.164  -4.122  62.777 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CD  1 
ATOM   2373 O  OE1 . GLN A 1 304 304 ? -0.345  -4.416  61.597 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A OE1 1 
ATOM   2374 N  NE2 . GLN A 1 304 304 ? -0.872  -3.183  63.398 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A NE2 1 
ATOM   2375 N  N   . TYR A 1 305 305 ? 3.741   -1.511  62.799 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A N   1 
ATOM   2376 C  CA  . TYR A 1 305 305 ? 4.603   -0.360  63.068 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CA  1 
ATOM   2377 C  C   . TYR A 1 305 305 ? 5.178   -0.375  64.485 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A C   1 
ATOM   2378 O  O   . TYR A 1 305 305 ? 6.358   -0.074  64.689 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A O   1 
ATOM   2379 C  CB  . TYR A 1 305 305 ? 3.804   0.924   62.858 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CB  1 
ATOM   2380 C  CG  . TYR A 1 305 305 ? 4.496   2.201   63.284 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CG  1 
ATOM   2381 C  CD1 . TYR A 1 305 305 ? 5.736   2.563   62.758 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CD1 1 
ATOM   2382 C  CD2 . TYR A 1 305 305 ? 3.872   3.081   64.168 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CD2 1 
ATOM   2383 C  CE1 . TYR A 1 305 305 ? 6.337   3.783   63.102 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CE1 1 
ATOM   2384 C  CE2 . TYR A 1 305 305 ? 4.452   4.290   64.515 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CE2 1 
ATOM   2385 C  CZ  . TYR A 1 305 305 ? 5.683   4.639   63.981 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A CZ  1 
ATOM   2386 O  OH  . TYR A 1 305 305 ? 6.240   5.846   64.325 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 305 TYR A OH  1 
ATOM   2387 N  N   . CYS A 1 306 306 ? 4.342   -0.730  65.458 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A N   1 
ATOM   2388 C  CA  . CYS A 1 306 306 ? 4.755   -0.766  66.859 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A CA  1 
ATOM   2389 C  C   . CYS A 1 306 306 ? 5.852   -1.786  67.158 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A C   1 
ATOM   2390 O  O   . CYS A 1 306 306 ? 6.445   -1.755  68.233 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A O   1 
ATOM   2391 C  CB  . CYS A 1 306 306 ? 3.547   -1.051  67.759 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A CB  1 
ATOM   2392 S  SG  . CYS A 1 306 306 ? 2.830   -2.704  67.571 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 306 CYS A SG  1 
ATOM   2393 N  N   . GLU A 1 307 307 ? 6.120   -2.681  66.210 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N   1 
ATOM   2394 C  CA  . GLU A 1 307 307 ? 7.142   -3.713  66.380 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA  1 
ATOM   2395 C  C   . GLU A 1 307 307 ? 8.489   -3.310  65.782 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C   1 
ATOM   2396 O  O   . GLU A 1 307 307 ? 9.494   -3.989  65.988 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O   1 
ATOM   2397 C  CB  . GLU A 1 307 307 ? 6.691   -5.016  65.718 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB  1 
ATOM   2398 C  CG  . GLU A 1 307 307 ? 5.327   -5.518  66.161 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG  1 
ATOM   2399 C  CD  . GLU A 1 307 307 ? 4.907   -6.774  65.414 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD  1 
ATOM   2400 O  OE1 . GLU A 1 307 307 ? 5.657   -7.770  65.454 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1 1 
ATOM   2401 O  OE2 . GLU A 1 307 307 ? 3.829   -6.765  64.787 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2 1 
ATOM   2402 N  N   . THR A 1 308 308 ? 8.512   -2.218  65.030 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 308 THR A N   1 
ATOM   2403 C  CA  . THR A 1 308 308 ? 9.751   -1.777  64.417 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CA  1 
ATOM   2404 C  C   . THR A 1 308 308 ? 10.563  -0.905  65.365 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 308 THR A C   1 
ATOM   2405 O  O   . THR A 1 308 308 ? 10.046  -0.390  66.360 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 308 THR A O   1 
ATOM   2406 C  CB  . THR A 1 308 308 ? 9.483   -1.007  63.125 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CB  1 
ATOM   2407 O  OG1 . THR A 1 308 308 ? 8.711   0.162   63.417 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 308 THR A OG1 1 
ATOM   2408 C  CG2 . THR A 1 308 308 ? 8.724   -1.887  62.141 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CG2 1 
ATOM   2409 N  N   . LEU A 1 309 309 ? 11.844  -0.747  65.048 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A N   1 
ATOM   2410 C  CA  . LEU A 1 309 309 ? 12.743  0.038   65.876 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CA  1 
ATOM   2411 C  C   . LEU A 1 309 309 ? 13.077  1.396   65.288 1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A C   1 
ATOM   2412 O  O   . LEU A 1 309 309 ? 13.445  1.507   64.122 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A O   1 
ATOM   2413 C  CB  . LEU A 1 309 309 ? 14.037  -0.741  66.119 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CB  1 
ATOM   2414 C  CG  . LEU A 1 309 309 ? 13.892  -2.006  66.965 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CG  1 
ATOM   2415 C  CD1 . LEU A 1 309 309 ? 15.244  -2.693  67.100 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD1 1 
ATOM   2416 C  CD2 . LEU A 1 309 309 ? 13.339  -1.636  68.336 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD2 1 
ATOM   2417 N  N   . LYS A 1 310 310 ? 12.944  2.428   66.111 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A N   1 
ATOM   2418 C  CA  . LYS A 1 310 310 ? 13.250  3.786   65.689 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CA  1 
ATOM   2419 C  C   . LYS A 1 310 310 ? 14.766  3.962   65.598 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A C   1 
ATOM   2420 O  O   . LYS A 1 310 310 ? 15.282  4.522   64.632 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A O   1 
ATOM   2421 C  CB  . LYS A 1 310 310 ? 12.673  4.789   66.696 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CB  1 
ATOM   2422 C  CG  . LYS A 1 310 310 ? 13.056  6.238   66.438 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CG  1 
ATOM   2423 C  CD  . LYS A 1 310 310 ? 12.281  7.179   67.355 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CD  1 
ATOM   2424 C  CE  . LYS A 1 310 310 ? 12.738  8.626   67.198 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A CE  1 
ATOM   2425 N  NZ  . LYS A 1 310 310 ? 12.738  9.083   65.776 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 310 LYS A NZ  1 
ATOM   2426 N  N   . PHE A 1 311 311 ? 15.471  3.456   66.604 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A N   1 
ATOM   2427 C  CA  . PHE A 1 311 311 ? 16.920  3.576   66.669 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CA  1 
ATOM   2428 C  C   . PHE A 1 311 311 ? 17.682  2.291   66.330 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A C   1 
ATOM   2429 O  O   . PHE A 1 311 311 ? 18.628  1.911   67.027 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A O   1 
ATOM   2430 C  CB  . PHE A 1 311 311 ? 17.316  4.064   68.062 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . PHE A 1 311 311 ? 16.774  5.419   68.403 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CG  1 
ATOM   2432 C  CD1 . PHE A 1 311 311 ? 17.343  6.569   67.857 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CD1 1 
ATOM   2433 C  CD2 . PHE A 1 311 311 ? 15.703  5.553   69.280 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CD2 1 
ATOM   2434 C  CE1 . PHE A 1 311 311 ? 16.853  7.837   68.185 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CE1 1 
ATOM   2435 C  CE2 . PHE A 1 311 311 ? 15.203  6.813   69.614 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CE2 1 
ATOM   2436 C  CZ  . PHE A 1 311 311 ? 15.780  7.956   69.066 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 311 PHE A CZ  1 
ATOM   2437 N  N   . GLY A 1 312 312 ? 17.275  1.625   65.257 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 312 GLY A N   1 
ATOM   2438 C  CA  . GLY A 1 312 312 ? 17.959  0.407   64.864 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 312 GLY A CA  1 
ATOM   2439 C  C   . GLY A 1 312 312 ? 19.085  0.715   63.895 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 312 GLY A C   1 
ATOM   2440 O  O   . GLY A 1 312 312 ? 19.258  1.863   63.479 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 312 GLY A O   1 
ATOM   2441 N  N   . ILE A 1 313 313 ? 19.862  -0.303  63.544 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A N   1 
ATOM   2442 C  CA  . ILE A 1 313 313 ? 20.959  -0.133  62.598 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CA  1 
ATOM   2443 C  C   . ILE A 1 313 313 ? 20.433  -0.451  61.200 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A C   1 
ATOM   2444 O  O   . ILE A 1 313 313 ? 20.595  0.337   60.267 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A O   1 
ATOM   2445 C  CB  . ILE A 1 313 313 ? 22.133  -1.080  62.919 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CB  1 
ATOM   2446 C  CG1 . ILE A 1 313 313 ? 22.704  -0.747  64.300 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CG1 1 
ATOM   2447 C  CG2 . ILE A 1 313 313 ? 23.211  -0.958  61.846 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CG2 1 
ATOM   2448 C  CD1 . ILE A 1 313 313 ? 23.789  -1.699  64.758 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CD1 1 
ATOM   2449 N  N   . PHE A 1 314 314 ? 19.796  -1.610  61.067 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A N   1 
ATOM   2450 C  CA  . PHE A 1 314 314 ? 19.232  -2.036  59.791 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CA  1 
ATOM   2451 C  C   . PHE A 1 314 314 ? 17.743  -1.709  59.730 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A C   1 
ATOM   2452 O  O   . PHE A 1 314 314 ? 17.243  -1.070  60.680 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A O   1 
ATOM   2453 C  CB  . PHE A 1 314 314 ? 19.431  -3.541  59.591 1.00 57.62 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CB  1 
ATOM   2454 C  CG  . PHE A 1 314 314 ? 20.863  -3.944  59.377 1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CG  1 
ATOM   2455 C  CD1 . PHE A 1 314 314 ? 21.795  -3.834  60.405 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CD1 1 
ATOM   2456 C  CD2 . PHE A 1 314 314 ? 21.282  -4.433  58.142 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CD2 1 
ATOM   2457 C  CE1 . PHE A 1 314 314 ? 23.127  -4.206  60.207 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CE1 1 
ATOM   2458 C  CE2 . PHE A 1 314 314 ? 22.609  -4.807  57.933 1.00 60.19 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CE2 1 
ATOM   2459 C  CZ  . PHE A 1 314 314 ? 23.534  -4.693  58.968 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A CZ  1 
ATOM   2460 O  OXT . PHE A 1 314 314 ? 17.095  -2.092  58.732 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 314 PHE A OXT 1 
HETATM 2461 CA CA  . CA  B 2 .   1   ? -14.254 -2.480  60.751 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 500 CA  A CA  1 
HETATM 2462 CA CA  . CA  C 2 .   1   ? -5.606  -6.004  62.734 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 501 CA  A CA  1 
HETATM 2463 O  O   . HOH D 3 .   1   ? -5.734  -27.137 50.834 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH D 3 .   2   ? -9.459  -28.479 53.162 1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH D 3 .   3   ? -6.747  -27.263 58.751 1.00 57.83 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH D 3 .   4   ? -5.650  -23.453 64.249 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH D 3 .   5   ? -6.787  -22.898 67.760 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH D 3 .   6   ? -11.576 -22.991 74.535 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH D 3 .   7   ? -23.123 -7.971  66.708 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH D 3 .   8   ? -12.548 -1.544  62.531 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH D 3 .   9   ? -12.135 -2.815  59.589 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH D 3 .   10  ? -16.806 -2.423  61.168 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH D 3 .   11  ? -7.901  -2.269  63.969 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH D 3 .   12  ? -7.081  -5.101  64.300 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH D 3 .   13  ? -4.245  -4.118  62.051 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH D 3 .   14  ? -6.345  -2.257  61.136 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH D 3 .   15  ? -8.168  -3.369  58.694 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH D 3 .   16  ? -4.148  -3.395  58.539 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH D 3 .   17  ? -7.066  -5.273  61.049 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH D 3 .   18  ? -1.158  -5.666  58.181 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH D 3 .   19  ? -1.216  -2.765  57.176 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH D 3 .   20  ? 0.231   -7.877  60.434 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH D 3 .   21  ? -1.842  -8.214  62.723 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH D 3 .   22  ? 0.158   -8.078  64.973 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2485 O  O   . HOH D 3 .   23  ? 1.890   -6.303  66.539 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2486 O  O   . HOH D 3 .   24  ? -0.321  -4.670  67.523 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2487 O  O   . HOH D 3 .   25  ? -0.894  -2.160  65.929 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2488 O  O   . HOH D 3 .   26  ? 1.483   -0.468  65.069 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2489 O  O   . HOH D 3 .   27  ? 1.205   -1.098  61.889 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2490 O  O   . HOH D 3 .   28  ? 0.793   -1.457  58.869 1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2491 O  O   . HOH D 3 .   29  ? 2.140   -4.236  58.882 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2492 O  O   . HOH D 3 .   30  ? 2.614   -3.930  55.922 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2493 O  O   . HOH D 3 .   31  ? 3.784   -5.198  53.503 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2494 O  O   . HOH D 3 .   32  ? 5.705   0.572   78.400 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2495 O  O   . HOH D 3 .   33  ? -0.088  -2.934  78.803 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2496 O  O   . HOH D 3 .   34  ? -3.578  -9.056  77.684 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2497 O  O   . HOH D 3 .   35  ? -29.055 -0.144  76.235 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2498 O  O   . HOH D 3 .   36  ? -24.949 -1.358  78.675 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2499 O  O   . HOH D 3 .   37  ? -22.494 0.159   79.976 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2500 O  O   . HOH D 3 .   38  ? -23.748 8.854   74.378 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2501 O  O   . HOH D 3 .   39  ? -22.498 9.957   70.676 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2502 O  O   . HOH D 3 .   40  ? -18.343 5.368   75.596 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2503 O  O   . HOH D 3 .   41  ? -5.167  -17.681 74.437 1.00 55.23 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2504 O  O   . HOH D 3 .   42  ? -7.379  -5.903  85.754 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2505 O  O   . HOH D 3 .   43  ? -13.373 5.981   80.859 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2506 O  O   . HOH D 3 .   44  ? -10.836 7.908   81.222 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2507 O  O   . HOH D 3 .   45  ? -14.967 9.361   80.313 1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2508 O  O   . HOH D 3 .   46  ? -12.956 11.237  82.057 1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2509 O  O   . HOH D 3 .   47  ? -10.647 4.772   82.412 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2510 O  O   . HOH D 3 .   48  ? -18.697 16.011  71.638 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2511 O  O   . HOH D 3 .   49  ? -27.409 16.436  70.449 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2512 O  O   . HOH D 3 .   50  ? 4.266   9.236   69.242 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2513 O  O   . HOH D 3 .   51  ? -0.228  4.469   77.827 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2514 O  O   . HOH D 3 .   52  ? 2.319   7.896   76.366 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2515 O  O   . HOH D 3 .   53  ? -20.406 10.288  63.996 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2516 O  O   . HOH D 3 .   54  ? -22.581 11.792  61.521 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2517 O  O   . HOH D 3 .   55  ? -22.747 14.652  58.823 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2518 O  O   . HOH D 3 .   56  ? -25.257 14.745  60.822 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2519 O  O   . HOH D 3 .   57  ? -26.756 17.099  63.023 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2520 O  O   . HOH D 3 .   58  ? -8.885  11.116  80.022 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2521 O  O   . HOH D 3 .   59  ? -10.282 15.315  74.313 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2522 O  O   . HOH D 3 .   60  ? -17.215 18.579  64.437 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2523 O  O   . HOH D 3 .   61  ? -13.307 16.215  57.421 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2524 O  O   . HOH D 3 .   62  ? 0.938   9.941   62.649 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2525 O  O   . HOH D 3 .   63  ? 6.533   10.574  57.456 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2526 O  O   . HOH D 3 .   64  ? 8.822   13.059  60.097 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2527 O  O   . HOH D 3 .   65  ? -27.308 10.856  66.699 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2528 O  O   . HOH D 3 .   66  ? -26.014 5.772   53.772 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2529 O  O   . HOH D 3 .   67  ? -5.021  19.081  60.883 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2530 O  O   . HOH D 3 .   68  ? 6.203   5.785   49.294 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2531 O  O   . HOH D 3 .   69  ? 4.003   3.696   45.497 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2532 O  O   . HOH D 3 .   70  ? -15.969 -5.609  50.104 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2533 O  O   . HOH D 3 .   71  ? -17.832 1.063   44.135 1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2534 O  O   . HOH D 3 .   72  ? -3.091  1.312   42.941 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2535 O  O   . HOH D 3 .   73  ? -3.233  12.310  48.383 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2536 O  O   . HOH D 3 .   74  ? -21.324 -20.286 59.431 1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2537 O  O   . HOH D 3 .   75  ? -5.036  -13.066 45.019 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2538 O  O   . HOH D 3 .   76  ? -6.341  -13.056 40.899 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2539 O  O   . HOH D 3 .   77  ? -5.431  -20.240 43.929 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2540 O  O   . HOH D 3 .   78  ? -12.806 -23.887 60.591 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2541 O  O   . HOH D 3 .   79  ? -20.900 -19.469 65.449 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2542 O  O   . HOH D 3 .   80  ? 3.027   -12.247 63.699 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2543 O  O   . HOH D 3 .   81  ? 6.316   -18.705 64.732 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2544 O  O   . HOH D 3 .   82  ? -24.586 -19.125 67.166 1.00 57.63 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2545 O  O   . HOH D 3 .   83  ? 4.620   -20.726 55.169 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2546 O  O   . HOH D 3 .   84  ? 7.329   -8.502  58.773 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2547 O  O   . HOH D 3 .   85  ? 11.762  -5.475  64.944 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2548 O  O   . HOH D 3 .   86  ? 12.841  -2.187  62.807 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2549 O  O   . HOH D 3 .   87  ? -16.104 -23.328 51.975 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2550 O  O   . HOH D 3 .   88  ? -10.241 -27.537 49.783 1.00 56.80 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2551 O  O   . HOH D 3 .   89  ? -7.946  -30.597 50.548 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2552 O  O   . HOH D 3 .   90  ? -17.642 -26.913 56.088 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2553 O  O   . HOH D 3 .   91  ? -14.101 -25.664 75.822 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2554 O  O   . HOH D 3 .   92  ? -22.800 -9.935  73.639 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2555 O  O   . HOH D 3 .   93  ? -23.396 -8.330  76.486 1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2556 O  O   . HOH D 3 .   94  ? 9.509   -0.682  69.059 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2557 O  O   . HOH D 3 .   95  ? 1.709   -11.399 74.025 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2558 O  O   . HOH D 3 .   96  ? -22.691 2.167   71.193 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2559 O  O   . HOH D 3 .   97  ? -14.722 -11.025 82.503 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2560 O  O   . HOH D 3 .   98  ? -16.667 15.299  69.293 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2561 O  O   . HOH D 3 .   99  ? -16.667 17.983  67.461 1.00 53.79 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2562 O  O   . HOH D 3 .   100 ? -24.255 19.445  72.513 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2563 O  O   . HOH D 3 .   101 ? -25.620 10.218  71.328 1.00 58.07 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2564 O  O   . HOH D 3 .   102 ? -2.186  -2.171  60.340 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2565 O  O   . HOH D 3 .   103 ? 5.484   6.784   66.761 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2566 O  O   . HOH D 3 .   104 ? 11.160  2.542   68.715 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2567 O  O   . HOH D 3 .   105 ? 14.260  2.124   68.849 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2568 O  O   . HOH D 3 .   106 ? -11.178 12.970  66.255 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2569 O  O   . HOH D 3 .   107 ? -5.402  0.031   83.118 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2570 O  O   . HOH D 3 .   108 ? -3.968  9.877   75.477 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2571 O  O   . HOH D 3 .   109 ? -9.875  18.181  70.076 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2572 O  O   . HOH D 3 .   110 ? -13.297 26.062  60.315 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2573 O  O   . HOH D 3 .   111 ? -9.883  24.431  50.483 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2574 O  O   . HOH D 3 .   112 ? 3.989   7.542   53.626 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2575 O  O   . HOH D 3 .   113 ? 9.217   9.399   58.897 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2576 O  O   . HOH D 3 .   114 ? -26.663 -0.139  48.861 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2577 O  O   . HOH D 3 .   115 ? -23.997 8.686   46.495 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2578 O  O   . HOH D 3 .   116 ? -18.155 13.066  50.246 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2579 O  O   . HOH D 3 .   117 ? 3.932   15.921  65.746 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2580 O  O   . HOH D 3 .   118 ? 4.135   20.419  63.281 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2581 O  O   . HOH D 3 .   119 ? -7.992  17.922  54.575 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2582 O  O   . HOH D 3 .   120 ? 8.758   -4.637  54.633 1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2583 O  O   . HOH D 3 .   121 ? 2.237   -4.276  42.790 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 2584 O  O   . HOH D 3 .   122 ? -20.965 -0.278  42.569 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 2585 O  O   . HOH D 3 .   123 ? -16.447 -6.780  42.978 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 2586 O  O   . HOH D 3 .   124 ? -6.497  8.218   40.992 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 2587 O  O   . HOH D 3 .   125 ? -9.541  9.086   41.627 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 2588 O  O   . HOH D 3 .   126 ? -5.274  -6.232  41.042 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 2589 O  O   . HOH D 3 .   127 ? -28.063 -12.819 50.233 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 2590 O  O   . HOH D 3 .   128 ? -0.579  -18.881 51.864 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 2591 O  O   . HOH D 3 .   129 ? 2.544   -22.348 50.611 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 2592 O  O   . HOH D 3 .   130 ? -1.213  -12.118 43.837 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 2593 O  O   . HOH D 3 .   131 ? -14.653 -13.250 44.240 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 2594 O  O   . HOH D 3 .   132 ? 2.938   -19.475 66.280 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 2595 O  O   . HOH D 3 .   133 ? 7.774   -8.465  67.116 1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 2596 O  O   . HOH D 3 .   134 ? 5.480   -10.240 64.047 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 2597 O  O   . HOH D 3 .   135 ? 2.574   -9.115  63.378 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 2598 O  O   . HOH D 3 .   136 ? -22.501 -5.861  63.498 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 2599 O  O   . HOH D 3 .   137 ? -3.371  -21.331 46.088 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 2600 O  O   . HOH D 3 .   138 ? 3.040   -17.033 50.509 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 2601 O  O   . HOH D 3 .   139 ? 1.449   -24.796 53.451 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 2602 O  O   . HOH D 3 .   140 ? -1.028  -24.479 51.290 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 2603 O  O   . HOH D 3 .   141 ? -12.519 -24.849 64.296 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 2604 O  O   . HOH D 3 .   142 ? -13.527 -25.460 69.327 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 2605 O  O   . HOH D 3 .   143 ? -7.632  -24.818 73.776 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 2606 O  O   . HOH D 3 .   144 ? -4.972  -20.178 76.772 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 2607 O  O   . HOH D 3 .   145 ? -10.068 -18.287 77.157 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 2608 O  O   . HOH D 3 .   146 ? -25.617 -2.613  75.423 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 2609 O  O   . HOH D 3 .   147 ? -26.453 7.053   79.110 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 2610 O  O   . HOH D 3 .   148 ? -15.479 -5.800  82.500 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 2611 O  O   . HOH D 3 .   149 ? -0.824  -11.166 76.640 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 2612 O  O   . HOH D 3 .   150 ? -4.479  19.729  52.883 1.00 56.72 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 2613 O  O   . HOH D 3 .   151 ? -26.666 14.658  67.882 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 465 HOH A O   1 
HETATM 2614 O  O   . HOH D 3 .   152 ? -16.734 4.207   43.184 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 466 HOH A O   1 
HETATM 2615 O  O   . HOH D 3 .   153 ? -20.608 11.813  46.673 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 467 HOH A O   1 
HETATM 2616 O  O   . HOH D 3 .   154 ? 8.715   10.934  62.490 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 468 HOH A O   1 
HETATM 2617 O  O   . HOH D 3 .   155 ? 7.685   -6.349  52.058 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 469 HOH A O   1 
HETATM 2618 O  O   . HOH D 3 .   156 ? 12.845  -1.676  56.750 1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 470 HOH A O   1 
HETATM 2619 O  O   . HOH D 3 .   157 ? 11.176  -0.484  59.370 1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 471 HOH A O   1 
HETATM 2620 O  O   . HOH D 3 .   158 ? -26.620 -12.303 53.616 1.00 57.29 ? ? ? ? ? ? 472 HOH A O   1 
HETATM 2621 O  O   . HOH D 3 .   159 ? -22.737 -15.667 44.730 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 473 HOH A O   1 
HETATM 2622 O  O   . HOH D 3 .   160 ? 6.476   -17.721 59.177 1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 474 HOH A O   1 
HETATM 2623 O  O   . HOH D 3 .   161 ? -22.228 -17.278 55.946 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 475 HOH A O   1 
HETATM 2624 O  O   . HOH D 3 .   162 ? -7.221  -21.955 41.787 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 476 HOH A O   1 
HETATM 2625 O  O   . HOH D 3 .   163 ? -25.345 -11.005 67.128 1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 477 HOH A O   1 
HETATM 2626 O  O   . HOH D 3 .   164 ? -14.982 -18.161 76.465 1.00 54.49 ? ? ? ? ? ? 478 HOH A O   1 
HETATM 2627 O  O   . HOH D 3 .   165 ? 3.941   -6.755  71.418 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 479 HOH A O   1 
HETATM 2628 O  O   . HOH D 3 .   166 ? 4.018   -12.371 71.193 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 480 HOH A O   1 
HETATM 2629 O  O   . HOH D 3 .   167 ? 0.377   -18.194 70.236 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 481 HOH A O   1 
HETATM 2630 O  O   . HOH D 3 .   168 ? 5.779   -8.921  75.551 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 482 HOH A O   1 
HETATM 2631 O  O   . HOH D 3 .   169 ? 6.495   -7.650  78.447 1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 483 HOH A O   1 
HETATM 2632 O  O   . HOH D 3 .   170 ? -0.168  -7.860  81.710 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 484 HOH A O   1 
HETATM 2633 O  O   . HOH D 3 .   171 ? 1.828   -5.407  81.013 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 485 HOH A O   1 
HETATM 2634 O  O   . HOH D 3 .   172 ? -33.220 1.772   76.247 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 486 HOH A O   1 
HETATM 2635 O  O   . HOH D 3 .   173 ? -34.460 0.998   80.202 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 487 HOH A O   1 
HETATM 2636 O  O   . HOH D 3 .   174 ? -15.798 16.675  77.558 1.00 51.94 ? ? ? ? ? ? 488 HOH A O   1 
HETATM 2637 O  O   . HOH D 3 .   175 ? 5.571   10.160  64.691 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 489 HOH A O   1 
HETATM 2638 O  O   . HOH D 3 .   176 ? 4.766   4.320   76.968 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 490 HOH A O   1 
HETATM 2639 O  O   . HOH D 3 .   177 ? -0.498  4.792   81.329 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 491 HOH A O   1 
HETATM 2640 O  O   . HOH D 3 .   178 ? -4.456  11.107  78.330 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 492 HOH A O   1 
HETATM 2641 O  O   . HOH D 3 .   179 ? -2.971  12.628  74.726 1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 493 HOH A O   1 
HETATM 2642 O  O   . HOH D 3 .   180 ? -7.218  23.059  60.597 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 494 HOH A O   1 
HETATM 2643 O  O   . HOH D 3 .   181 ? -15.733 15.562  55.275 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 495 HOH A O   1 
HETATM 2644 O  O   . HOH D 3 .   182 ? -7.678  11.408  45.825 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 496 HOH A O   1 
HETATM 2645 O  O   . HOH D 3 .   183 ? -0.899  6.269   84.616 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 497 HOH A O   1 
HETATM 2646 O  O   . HOH D 3 .   184 ? -0.461  -0.008  41.249 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 498 HOH A O   1 
HETATM 2647 O  O   . HOH D 3 .   185 ? -22.346 -15.328 50.537 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 499 HOH A O   1 
HETATM 2648 O  O   . HOH D 3 .   186 ? -19.312 -16.332 49.846 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 502 HOH A O   1 
HETATM 2649 O  O   . HOH D 3 .   187 ? -21.900 -17.495 52.875 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 503 HOH A O   1 
HETATM 2650 O  O   . HOH D 3 .   188 ? -25.704 -16.452 55.175 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 504 HOH A O   1 
HETATM 2651 O  O   . HOH D 3 .   189 ? -28.634 -13.707 56.416 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 505 HOH A O   1 
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